Лекция 2
Белки
1. Структурные уровни пространственной организации белков.
Белки играют фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов.
Белки (функции):
принимают участие в построении клеток и тканей;
осуществляют биологический катализ;
регуляторные и сократительные процессы;
защиту от внешних воздействий.
Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой (конформацией).
2.1 Связи, определяющие и стабилизирующие структуру биополимеров.
Прежде, чем мы перейдём к рассмотрению пространственной структуры белков, я скажу несколько слов о силах (взаимодействиях), стабилизирующих пространственную структуру белков.
2.1.1 Ковалентная (химическая) связь
Химические свойства живых организмов зависят от способности углерода, водорода, азота и некоторых других элементов образовывать ковалентные связи.
В органических соединениях этот тип связи является основным. Ковалентная связь возникает между атомами с относительно малыми различиями в электроотрицательностях, например, С и Н; С и О; С и N; N и O, которые образуют химическую связь за счет общей электронной пары:
Связь, образованная путем обобществления пары электронов в результате перекрывания атoмных орбиталeй связываемых атомов, называется ковалентной.
Энергия связи - энергия, выделяющаяся при ее образовании, или необходимая для разъединения двух связанных атомов.
Энергия связи характеризует ее прочность.
Энергия ковалентной связи составляет от 300 до 700 кДж/моль.
Различают неполярную и полярную ковалентную связь:
Неполярная (симметричная) ковалентная связь - связь между атомами с практически равной электроотрицательностью и, следовательно, равномерным распределением электронной плотности между ядрами атомов.
Например: H-H, Cl-Cl, C-C.
Полярная (несимметричная) ковалентная связь - связь между атомами с различной электроотрицательностью и несимметричным распределением общей электронной пары.
Электронная плотность такой связи смещена в сторону более электроотрицательного атома, что приводит к появлению на нем частичного отрицательного заряда (дельта минус), а на менее электроотрицательном атоме - частичного положительного заряда δ+ (дельта плюс) и молекула становится диполем (молекула воды):
Cδ+ Cl, C O, C N
Примеры образования ковалентной связи в полипептидах и белках:
а) пептидная связь, она представляет собой сопряжённый тип связи (промежуточный вариант между одинарной и двойной связью);
б) внутри- и межмолекулярные -S-S- связи:
!!! Как мы увидим в дальнейшем, образование S–S-связей играет важную роль в организации третичной структуры белка.
!!! Помимо сильных ковалентных взаимодействий существуют еще и слабые взаимодействия, которые стабилизируют пространственную структуру органических молекул.
К ним относятся: ионные, водородные, гидрофобные связи и ван-дер-ваальсовые взаимодействия.
2.1.2 Ионные или электростатические взаимодействия.
Химическая связь, основанная на электростатическом притяжении ионов, называется ионной связью.
Такая связь возникает при большой разнице в электроотрицательностях связываемых атомов:
когда менее электроотрицательный атом почти полностью отдает свои валентные электроны и превращается в катион;
другой, более электроотрицательный атом, эти электроны присоединяет и становится анионом.
Атом Na (1 электрон на внешнем уровне) и атом Cl (7 внешних электронов) превращаются в ионы Na+ и Cl- с завершенными внешними электронными оболочками (по 8 электронов), между которыми возникает электростатическое притяжение, т.е. ионная связь.