Негізгі зат компоненттерінің катаболизмі

Кейбір гидролазалар әсерінен жүреді. Мысалы, нейраминидаза гликопротеиндерден N-ацетилнейрамин қышқылын (сиал) қышқылын бөледі және бұл дестабилденген гликопротеинді макрофагтар жұтады. Сондықтан, қандағы сиал қышқылдарының концентрациясы – дәнекер ұлпасының қалпын сипаттайды. Қабыну үдерістері кезінде бұл концентрация бірнеше есе жоғарлайды.

Негізгі заттардың катаболизмінің ферменті жетіспеушілігінде мукополисахаридозалар ауруы дамиды, ұлпаларда қандай да бір ГАГ-тың жиналып қалуы өтеді.

Дәнекер ұлпасының талшықтары

Жасушааралық матриксте талшықтық құрылымдардың 2 типі кездеседі: коллагендік және эластиндік талшықтар. Олардың негізгі компоненттері ерімейтін протеин коллаген.

Коллагеннің құрылыс мен биосинтезі

Коллаген жасушаралық матрикстің негізгі құрылымдық протеині болып табылады. Ол фибрилалық протеин, басқа протеиндерден өзінің құрамы мен құрылымы бойынша ерекшелінеді.

Коллагеннің қалыпты молекуласы үш әртүрлі полипептидтік тізбектердің (α-спиральдер) оң бағытқа оратылған үштік спиралінен тұрады. Өз кезегінде полипептидтік тізбек жиі қайталанатын келесі кезектескен – Gly – X – Y - фрагменттерден тұрады. Құрамындағы әрбір үшінші аминоқышқыл глицин болып табылады. Пролин (Pro) Х жағдайында жиі кездеседі, Ү жағдайында пролин де, 4-гидроксипролин де (4Нур) бола алады. Мұнан басқа, коллаген молекуласының құрамында З-гидроксипролиннің (ЗНур) және 5-гидроксилизиннің (5Нуl) қалдықтары да кездеседі.

Полипептидтік тізбектегі гидроксиаминоқышқылдар қалдықтары коллагендердің өзіндік ерекшелігі болып табылады. Пролин мен лизиннің қалдықтары посттрансляциялық жолмен гидроксилденеді немесе полипептидтік тізбекке қосылғаннан кейін. Коллаген молекуласының бір жақ соңдары, лизин қалдықтарының бүйір тізбектерімен түзілетін көлденең байланыстармен тігілген болады. Көлденең байланыстардың санының мөлшері ағза қартайған сайын көп болады.

Екінші реттік құрылым қалыптасқан кезде коллагеннің полипептидтік тізбегі біршама тарқатылған солға оратылған -спиральден тұрады (бір оралымы 3 аминоқышқылдан тұрады);

Коллагеннің үшінші реттік құрылымы — бұл оңға оратылған 3 -тізбектен тұратын суперспираль, ол қалыптасқан кезде ортасында глицин қалдығы болады, бұл тропоколагеннің сызықты молекуласының түзілуіне әкеледі және оны талшыққа қосылдырады.

Коллагеннің түрлері. Коллагеннің 19 түрі белгілі, олар бір бірінен полипептидтік тізбегіндегі бірінші реттік құрылымы, қызметі және ағзада шоғырлануы бойынша ерекшелінеді. Коллагендер фибриллалар құрамына кіреді (фибрилла түзуші коллагендер - I, II, III, V және XI түрлері), миофибрилла (коллаген VI түрі), базальдық мембрананың құрылымдық компоненті (коллаген IV түрі) болып табылады.

Фибрилла түзуші коллагендер (I, II, III, V және XI түрлері). Фибриллалардың негізі — бұл тропоколлаген молекуласының баспалдақ бойынша паралельді орналасқан қатарлары, олар бір біріне салыстырмалы түрде ¼ аралыққа ығыстырылып орналасады.

Фибриллогенез алдында лизиннің тағы да бір түрленуі жүреді. Жасушасыртылық мысқұрамды фермент лизилоксидаза лизин мен гидроксилизиннің тотығып дезаминденуін реакцияға қабілетті альдегидтерді түзілдіріп атқарады. Бұл реакциялар үшін РР және В₆ витаминдерінің болуы қажет. Бұл альдегидтік топтар тропоколлаген молекулалары арасындағы көлденең ковалентті байланыстардың қалыптасуына қатысады.

Коллагеннің бұл түрлерінің ұлпалар бойынша таралып орналасуы келесі түрде болады: I түрі — сүйек, ден­тин, мүйізше, сіңірлер; II түрі — шеміршек, омыртқа аралық дискілер, шыны тәріздес дене; III түрі — бүйректер, бауыр, тамырлар, лимфалық түйіндер құрамдарында болады. Коллагендердің V және XI түрлері әртүрлі мөлшерде барлық ұлпаларда болады, олар коллагендік фибриллалардың диаметрін айқындайды.