Белки. Их строение и функции. План.
Состав белков.
Структура белка.
Функции белков.
1.Состав белков.
Белки – главный компонент клетки. Все белки имеют единый принцип строения. Это биологические полимеры, состоящие из мономеров (20 типов) – остатков аминокислот. В состав аминокислот входит углерод, водород, кислород, азот. В некоторых также содержатся сера, фосфор, железо. Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу (-СООН), аминогруппу (-NН2) и радикал (R-), отличный от радикалов других аминокислот. Аминогруппа одной аминокислоты взаимодействует с карбоксильной группой другой. В результате взаимодействия выделяется молекула воды и образуется прочная пептидная связь, являющаяся разновидностью ковалентной связи. При соединении большого числа аминокислот формируется полипептид. Все белки – полипептиды, имеющие значительную молекулярную массу, они представляют собой макромолекулу (греч. macros – гигантский).
Белки, состоящие только из аминокислот, называют простыми или протеинами (греч. protos –первый, главный). К ним относят многие ферменты. Сложные белки, или протеиды, помимо аминокислот, содержат небелковые компоненты, например углеводы, жиры, ДНК, атомы, атомы металлов (Fe, Mg, Cu, Zn, Mn, V, Mo и др). Их соответственно называют гликопротеидами, липопротеидами, нуклеопротеидами, металлопротеидами.
/В природе существует огромное разнообразие белков, индивидуальность которых определяется последовательностью составляющих их аминокислот. Подобно тому, как из букв алфавита можно составить большое число слов, так из 20 аминокислот составляется множество белков. Все они различаются по числу аминокислотных остатков и их последовательности в полипептидной цепи./
2.Структура белка.
Для белков характерно четыре уровня структурной организации. Цепь из аминокислот, объединенных пептидными связями, образует первичную структуру молекулы белка.
Вторичная структура большинства белков представляет собой плотно закрученную спираль. Она формируется водородными связями между –СО- и –NН- группами аминокислотных остатков полипептидной цепи, расположенными на соседних витках спирали.
Третичная структура белков является результатом сложной трехмерной укладки в пространстве полипептидной цепи. Третичная структура поддерживается различными связями и взаимодействиями, возникающими между радикалами аминокислот. Все ферменты, антитела и другие белки, выполняющие важные биологические функции в организме, имеют глобулярное строение. Некоторые структурные и двигательные белки имеют вид волокон, объединенных в пучки, например белок коллаген, составляющий основу сухожилий, связок, хрящей.
Для некоторых белков характерна четвертичная структура. Она возникает при объединении между собой отдельных белковых глобул. Например, белок крови гемоглобин представляет собой комплекс из четырех белковых макромолекул.
Процесс денатурации белка. Связи, которые поддерживают в пространстве вторичную, третичную и четвертичную структуру белка, значительно слабее связей, формирующих первичную структуру, и легко разрываются. При воздействии на белки внешних факторов (изменения температуры, кислотности среды и др.) пространственная структура молекул разрушается и происходит их денатурация (лат. de – движение вниз, понижение, лат. natura – природные свойства, сущность).
Процесс денатурации при определенных условиях обратим, и белок способен восстановить свою естественную структуру – ренатурировать. Однако чаще денатурация необратима. Необратимая денатурация происходит из-за повышения температуры и других значительных внешних воздействий.