Домашнее задание для подготовки к занятию

Северин Е.С. Биохимия ( 2007г) - с.20-41; 56-58

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. (1998г.) – с..

1. Дайте определение первичной структуры белка и схематически изобразите ее. Какая связь ее формирует?

2. Дайте определение вторичной структуры белков. Какая связь ее формирует? Между какими участками полипептидной цепи возника­ет эта связь? Проиллюстрируйте Ваш ответ.

3. Дайте определение третичной структуры белков. Какие связи участвует в ее формировании?

4. Выберете правильные ответы.

Гидрофобные взаимодействия могут образовываться между радикалами аминокислот:

А. Тре Вал

Б. Про Три

В. Сер Глу

Г. Фен Мет

Д. Гис Глу

5. Выберете правильные ответы.

Ионные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:

А. Асн Лиз

Б. Лиз Асп

В. Цис Арг

Г. Глн Лиз

Д. Гис Глу

6. Выберете правильные ответы.

Водородные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:

А. Сер Глн

Б. Глу Арг

В. Про Тир

Г. Цис Тре

Д. Гис Фен

7. Установите соответствие.

Тип связи, участвующий в формировании структуры белка

А. первичная

Б. вторичная

В. супервторичная

Г. третичная

Д. четвертичная

1.Водородные связи между атомами пептидного остова

2. Дисульфидные связи

3. Водородные связи между радикалами

4. Ионные связи

5. Гидрофобные взаимодействия

6. Пептидные связи

8. Чем объясняются, видовые отличия белков? Что такое гомология первичных структур? Что такое семейства белков? Приведите примеры.

Примеры ситуационных задач (заданий для самостоятельной работы студентов), выполняемых на занятии.

1. Назовите типы связей, встречающихся в белках (5).

2. Вторичная структура белков: α-спираль, β-слои и β-повороты.

А) Схематически изобразите α-спираль, водородные связи. Назовите аминокислоты, способствующие образованию альфа-спирали , а также такие, которые её дестабилизируют и обычно располагаются в местах изгиба полипептидной цепи. Объясните Ваш ответ. Какие белки содержат α-спираль?

Б) Схематически изобразите β-складчатые структуры (параллельный и антипараллельный β-складчатый слой), водородные связи. Какие белки содержат β-складчатые структуры?

В) Какой из указанных ниже пептидов с наибольшей вероятностью образует α-спиральную структуру и почему?

(a) LKAENDEAARAMSEA (b) CRAGGFPWDQPGTSN

3. Третичная структура белков.

Изобразите связи, возникающие при формировании третичной структуры белка. Какие из них являются слабыми? Что такое домен и какова его роль в функционировании белков?

4. Активный центр белка и его взаимодействие с лигандами.

Определите, какой из лигандов с наибольшей вероятностью будет взаимодействовать с активным центром и почему (см. рисунок). Какие типы связей возникают при этом?

Лиганды Активный центр белка

5. Дайте определение четвертичной структуры белков. Какие свя­зи (4) участвуют в ее формировании? В чем различие между мономерными и олигомерными белками? Что такое «субъединица»?

6. Что понимают под фолдингом и рефолдингом белков? Роль шаперонов в фолдинге белков.

7. Что понимают под денатурацией белков? Перечислите реагенты и условия, вызывающие денатурацию. Что происходит с активным центром белка? Какие свойства белков изменяются при денатурации? Роль шаперонов в предотвращении денатурации белков и ренативации.

8. Болезни, вызываемые нарушением фолдинга белка (диабет II типа, болезни Альцгеймера, Паркинсона и др.). Прионы и прионовые болезни (бычья губчатая энцефалопатия, болезни куру, скрепи у овец и т.д.). Механизм возникновения прионовых заболеваний.

9. Как различаются белки по форме их молекул? На основании какого критерия?

10. Перечислите основные типы глобулярных белков.

11. Какие существуют типы (3) фибриллярных белков? Как они построены? Приведите примеры фибриллярных белков каждого типа и схематически изобразите их.