
- •3.5. Молекулярная масса белков и методы ее определения Молекулярная масса белка
- •Методы определения молекулярной массы
- •3.6. Оптические свойства белков
- •3.7. Амфотерные свойства белков
- •Изоэлектрические точки некоторых белков
- •3.8. Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей
- •3.9. Номенклатура и классификация белков
- •Простые белки
- •Сложные белки
- •3.10. Функции белков in vivo
- •4. Ферменты (энзимы)
- •4.1. История открытия и изучения ферментов
- •4.2. Общие и специфические свойства ферментов
- •4.3. Строение ферментов
- •Строение простого фермента
- •Аллостерические эффекторы
- •4.4. Механизм действия ферментов
- •Общая схема:
- •4.5. Скорость ферментативных реакций
- •Влияние различных факторов на скорость ферментативных реакций:
- •4.6. Ингибиторы ферментов
Сложные белки
Липопротеины = липид + белок. Образуются за счет водородных связей и гидрофобного взаимодействия. Широко распространены в природе: обязательные компоненты клеточных мембран, крови, мозга.
Фосфопротеины = белок + РО43- (остаток фосфорной кислоты связан с сер и тре). К фосфопротеинам относятся многие белки, играющие важную роль в питании молодых организмов (казеин – в молоке, вителлин и фосвитин – в яичном желтке, ихтулин – в икре рыб). Содержат 1-10 % Р.
Металлопротеины = белок + металл (Cu, Ca, Fe, Mn, Zn, Ni, Mo, Se). Например, Cu2+ содержат: цитохромоксидаза, пластоцианин, белок крови церулоплазмин; Fe2+: лактоферрин (белок молока), трансферрин (белок крови), некоторые авторы сюда относят гемоглобин и хлорофилл (Mg2+).
Гликопротеины = белок + углевод. В качестве углеводов, входящих в состав гликопротеинов, встречаются более 10 моносахаридов: D-галактоза, D-манноза, D-глюкоза и др., полисахариды: гепарин, гиалуроновая кислота и др. К гликопротеинам относятся: фибриноген, протромбин (факторы свертывания крови), гепарин (антисвертывающее вещество), гормоны, ингибитор размножения вирусов животных – интерферон и др.
3.10. Функции белков in vivo
Строительная (структурная). Белок – основа протоплазмы любой клетки. Липопротеины – основной структурный материал всех клеточных мембран. К структурным белкам относятся: коллаген, ретикулин, эластин.
Каталитическая. Все ферменты являются белками.
Двигательная. Все формы движения в живой природе осуществляются белковыми структурами клеток. К таким белкам относятся, в частности, актин, миозин, тубулин.
Транспортная. Белки крови транспортируют кислород (гемоглобин), жирные кислоты (альбумин), липиды, гормоны. Специальные белки – пермеазы, переносят различные вещества через биомембраны.
Гормональная. Ряд гормонов относятся к белкам (инсулин, вазопрессин, окситоцин и др.).
Запасная. Белки способны образовывать запасные отложения (овальбумин яиц, казеин молока, проламины и глютелины – белки зерновых растений и др.).
Опорная. Белки входят в состав костей скелета, сухожилий, суставов, копыт (у животных).
Рецепторная. Рецепторные белки играют важную роль в передаче нервного или гормонального сигнала в клетку-мишень.
4. Ферменты (энзимы)
(лат. fermentum – закваска, греч. en – внутри, zyme – закваска) – биологические катализаторы белковой природы.
4.1. История открытия и изучения ферментов
В начале XIX в. было высказано предположение о протекании каталитических процессов in vivo (переваривание мяса под действием желудочного сока, превращение крахмала в сахар под действием слюны). В 50-х годах XIX в. Луи Пастер пришел к выводу, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется ферментами. В 1897 г. Эдвард Бухнер экстрагировал из разрушенных (растертых) дрожжевых клеток в водный раствор набор ферментов, катализирующих расщепление сахара до спирта в процессе брожения. И лишь в 1926 г. Джеймс Самнер получил очищенный фермент в кристаллическом виде – уреазу. В настоящее время идентифицировано около 2000 различных ферментов, сотни ферментов получены в кристаллическом виде. Живая клетка содержит до 1000 различных ферментов.