Южно-Казахстанская государственная фармацевтическая академия

Кафедра биохимии,биологии и микробиологии

Методические рекомендации для практических

и лабораторных занятий

Дисциплина: биологическая химия

Специальность: «Фармация»

Курс: 3

Шымкент – 2013 г.

Рассмотрены и утверждены на заседании кафедры

протокол № 2013 г.

Зав. кафедрой, к.м.н.: Есиркепов М.М.

Кредит№1

Занятие 1

1. Тема: Строение и функции белков. Физико-химические свойства.

2. Цель:

1. Обрести знания о роли биохимии для диагностики и лечения заболеваний;

2. Ознакомиться с различными методами биохимических исследований;

3. Обрести знания о строении и свойствах аминокислот, и их классификации;

4. Иметь представления о структурной организации белков и их физико-химических свойствах.

3. Задачи обучения:

1. Сформировать знания у студентов о строении, классификации и физико-химических свойствах протеиногенных аминокислот;

2. Ознакомить с уровнями структурной организации белков.

3. Объяснить принципы методов очистки и выделения белков, основываясь на их

физико-химических свойствах;

4. Объяснить действие кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, температуры на

физико-химические свойства белков.

4. Основные вопросы темы:

1. Введение в биохимию. Предмет и задачи биохимии.

2. Методы биохимических исследований.

3. Аминокислоты: строение, классификация, кислотно-основные свойства,

изоэлектрическая точка аминокислот.

4. Структурная организация белков. Первичная структура.

5. Вторичная структура белков: a-спираль и b-слоисто-складчатая структура.

6. Третичная структура белков: глобулярные и фибриллярные белки.

7. Четвертичная структура белков. Доменные белки.

8. Денатурация и ренатурация белков. Свойства денатурированных белков.

9. Белки как амфотерные макромолекулы. Изоэлектрическая точка белка.

10. Буферные, коллоидные и осмотические свойства белков. Гидратация белков. Высаливание.

5. Методы обучения и преподавания

Семинар, оценка остаточного знания.

6. Литература: На русском языке

Основная:

1. Тапбергенов С.О. Медицинская биохимия.- Астана, 2001.

2. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия.- М., 2007.

3. Биохимия, под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М., 2011

4. Строев Е.А. Биологическая химия. 1986, Москва,

5. Николаев А.Я. Биологическая химия. Москва, М., 2007

Дополнительная:

1. Комов В.П. Биохимия: учеб. Для вузов-М., 2008

2. Кухта В.К. Основы биохимии – М., 2007

3. Биохимия. Тесты и задачи: Учебное пособие для студентов медвузов ,

под ред. Чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина.- М.,2005.

4. Биохимия в вопросах и ответах. Под. Ред. Чл.-корр. НАН РК, д.х.н.,

проф. С.М.Адекенова.-Алматы, 2011

На казахском языке

Основная:

1. Тапбергенов С.О. Медициналық биохимия –Алматы, 2011

2. Сейтембетов Т.С. Биологиялық химия-Алматы 2011

3. Сеитов З.С., Биохимия, - Алматы, 2012

4. Кенжебеков П.К. Биологиялық химия – Шымкент, 2005

Дополнительная:

1. Биохимия сұрақтары мен жауаптары. ҚР ҰҒА корр., проф. С.М.

Адекеновтің ред. Басшылығымен.-Астана,2003.

На английском языке

1. Lehninger « Principles of biochemistry», Fourth Edition, David L.Nelson, Michael M. Cox, 2005.

2. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., Harpers Biochemistry.1988.

3. Saini A.S., Kaur J., Textbook of biochemistry.- New Delhi,1995.

7. Контроль.

Тестовые задания:

1. При высаливании и при необратимой денатурации белков происходит…

1. Уменьшение растворимости белка;

2. Изменение степени гидратации;

3. Обратимое осаждение белка;

4. Необратимое осаждение белка;

5. Сохранение нативной структуры;

6. Изменение молекулярной массы;

7. Необратимое изменение биологических свойств

А) храктерно только для высаливания;

Б) характерно только для денатурации;

С) характерно для обоих процессов

Д) не характерно ни для одного процесса.

2. Найти соответствие:

Вид белка: Изоэлектрическая точка:

1. нейтральный белок а) в щелочной среде

2. кислый белок б) в нейтральной среде

3. основной белок в) в кислой среде

3. Методы разделения и очистки индивидуальных белков основаны на различиях следующих физико-химических свойст…

1 – ионизация а) метод центрифугирования

2 – гидратация б) метод электрофореза

3 – молекулярная масса в) метод гель-фильтрации

г) метод ионообменной хроматографии

д) метод высаливания

е) метод диализа

(Одной цифре может соответствовать несколько букв)

4. В изоэлектрической точке белок:

а) имеет наименьшую растворимость;

б) обладает зарядом;

в) является катионом

г) является анионом;

д) имеет максимальную подвижность в электрическом поле.

5. К глобулярным белкам относится:

а) миозин б) креатин в) фиброин г) гемоглобин д) актин

6. К фибриллярным белкам относится:

а) миозин б) альбумин в) пепсин г) глобулин д) миозин

7. Единица измерения изоэлектрической точки:

а) количество зарядов б) Джоуль в) сантиметр г) значение рН д) грамм

8. Содержание белка плазмы крови здорового человека:

а) 45-55 г/л б) 55-63 г/л в) 65-85 г/л г) 85-1005 г/л д) 105-115 г/л

9. К простым белкам не относятся:

а) альбумин

б) глобулин

в) гистоны

г) протамины

д) гемоглобин

10. Осаждение белка путем высаливания основано на:

а) денатурации

б) нейтрализации заряда

в) потере водной оболочки

г) нейтрализации заряда и потере водной оболочки

д) денатурации и нейтрализации заряда

11. Классифицировать аминокислоты по полярности радикалов:

1. Иле А. Полярная с катионной группировкой

2. Асп В. Полярная с анионной группировкой

3. Асн С. Полярная незаряженная

4. Глу Д. Неполярная

5. Гис

6. Сер

7. Про

8. Мет

9. Цис

10. Гли

12. Выберите правильное название для тетрапептида:

N H₂-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH₂-COOH

СН(СНз)₂ СН₂ С_бН₅ СН(ОН)СНз

а) Валинфенилаланинтреонинглицин

б) Глицинтреонинфенилаланинвалин

в) Валилфенилаланилтреонилглицин

г) Глицилфенилаланинтреонинвалин

д) Глицилфенилаланинтреонилвалин