Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Відповіді на екзамен.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
2.3 Mб
Скачать

35. Будова, властивості та біологічна роль ферментів.

Ферменти — найбільш важливий клас білкових речовин,
універсальний по своїй біологічної функції. Ферменти являють
собою специфічні і високоефективні каталізатори хімічних реакцій,
що протікають в живій клітині. Так, наприклад, уреаза (при рН=8,0,
20°С) прискорює гідроліз сечовини приблизно в 1 014 раз.

Всі ферменти поділяються на дві великі групи:
однокомпонентні, що складаються виключно з білка, і
двокомпонентні, що складаються з білка (апофермент), і небілкової
частини (кофактор або простетична група). Апофермент
двокомпонентних ферментів називають також білковим носієм, а
простетичну групу — активної групою. Встановлено, що
простетичні групи багатьох ферментів являють собою похідні
вітамінів або нуклеотидів. Ферменти можуть діяти як в клітинах
(внутрішньоклітинні) і після їх виділення (позаклітинні), причому
внутрішньоклітинні ферменти каталізують реакції синтезу і
розпаду, а позаклітинні тільки реакції розпаду речовин.

В реакціях ферменти мають високу специфічність до
субстрату, тобто речовини або з'єднання, швидкість реакцій
перетворення якої вони прискорюють. Для кожної окремої реакції
потрібно свій власний фермент.

За сучасною класифікації ферменти ділять на наступні класи,
згідно з типом реакції яку вони каталізують:

1) оксидоредуктази — каталізують окисно-відновні реакції
(приєднанім 02, відібрання і перенесення Н, перенесення
електронів);

2) трансферази — каталізують перенесення різних груп від
однієї молекули до іншої (перенесення залишків моносахаридів,
амінокислот, фосфорної кислоти, метальних груп та ін.);

3) гідролази — каталізують реакції гідролізу, тобто
розщеплення складних органічних сполук з участю води;

4) ліази — каталізують реакції не гідролітичного розщеплення
по подвійних зв'язках;

5) ізомерази — каталізують реакції структурних змін в межах
однієї молекули;

6) лігази (синтетази) — каталізують реакції синтезу.

Ферменти, які каталізують одну і ту ж реакцію, але виділені зрізних видів живих організмів, розрізняються між собою. У
номенклатурі вони мають загальну назву і один кодовий номер.
Різні форми того або іншого ферменту нерідко зустрічаються і в
одного біологічного виду. Для найменування групи ферментів, що
каталізують одну і ту ж реакцію і знаходяться в організмах одного виду, рекомендується термін множинні форми ферменту. Для тих
ферментів однієї групи, які мають генетично обумовлені
відмінності в структурі первинної, використовують термін
"ізоферменти".

Властивості ферментів.

Специфічність.

Ферменти зазвичай проявляють високу специфічність по відношенню до своїх субстратів (субстратна специфічність).

Вплив рН на активність ферментів.

Ферменти, як і інші білки, мають велике число іонних груп.
Зміна стану іонізації таких груп при зрушенні рН може чинити
сильний вплив на активність ферменту. В першу чергу це
стосується груп, які беруть участь у каталізі або у зв'язуванні
субстрату.

Для кожного ферменту є певне значення рН, при якому
швидкість реакції, яка каталізується, максимальна (оптимум рН). Для пепсину оптимум знаходиться при рН1,5, а для лужної фосфатази — 9,0—10,0. Більшість ферментів
мають оптимум рН в нейтральній області (7,0—8,0).

Вплив температури на активність ферментів.

Згідно із законом Вант-Гофа швидкість хімічних реакцій
збільшується у два—чотири рази при підвищенні температури на
10°С. Це правило стосується також і ферментативних реакцій, однак
лише в обмеженій області значень температури.

Так при низьких температурах ферменти не руйнуються, а
стають неактивними, при підвищенні температури їх активність
відновлюється, але при температурі вище 70—80°С активність
ферменту знищується, так як відбувається денатурація білкової його
частини. Таким чином, тепловий режим є важливим чинником при
обробці харчових продуктів, оскільки він дозволяє контролювати
хімічні, біологічні та мікробні зміни. Небажані зміни можуть бути
відкладені або зупинені зберіганням при низькій температурі.
Теплова обробка може або прискорити бажані хімічні або
ферментативні реакції або пригальмувати небажані зміни шляхом інактивації ферментів або мікроорганізмів.

Температура і час — це два параметри, які відповідають за
якість термічної обробки. Ці параметри повинні бути ретельно
вибрані, щоб, з одного боку, домогтися знищення патогенних
організмів, а з іншого боку, мінімізувати небажані зміни; такі як
руйнування вітамінів.