- •1. Сучасний стан харчової промисловості в Україні. Основні напрями її розвитку.
- •2. Вимоги до сировини для виробництва харчових продуктів (на прикладі однієї із галузей харчової промисловості).
- •3. Хімічний склад сировини (на прикладі однієї із галузей харчової промисловості).
- •4. Асортимент харчових продуктів. Роль харчових продуктів у забезпеченні потреб споживачів, якість харчових продуктів.
- •5. Показники якості сировини та готової продукції (на прикладі однієї із галузей харчової промисловості).
- •6. Вимоги до якості сировини. Діючі стандарти на сировину.
- •7. Зміни які проходять у сировині під час її переробки і їх вплив на якість готової продукції.
- •8. Основні принципи харчових технологій.
- •9. Реалізація принципу повного використання основних компонентів сировини для виробництва харчових продуктів.
- •10. Порядок відбору проб сировини та підготовка їх до аналізу.
- •11. Дайте загальну характеристику основних складових компонентів продовольчої сировини та харчових продуктів.
- •12. Які речовини називаються білками? Класифікація білків.
- •1. Фосфопротеїди,
- •6. Металопротеїди.
- •12. Які біологічні функції виконують білки?
- •13. Харчова цінність білків.
- •14. Будова та амінокислотний склад білків.
- •15. Амінокислотний скор. Повноцінність білків.
- •16. Основні фізико-хімічні та технологічні властивості білків.
- •17. Які речовини називаються ліпідами? Їх роль в організмі. В яких продуктах містяться ліпіди?
- •18. Чим рідкі жири відрізняються від твердих? Які продукти містять рідкі жири?
- •19. Наведіть характеристику окремих жирів промислового значення.
- •20. Гідрогенізація жирів.
- •21. Фосфоліпіди, воски, ліповітаміни.
- •22. Біохімічне та хімічне згіркнення жирів під час зберігання.
- •23. Поліненасичені жирні кислоти: лінолева, ліноленова, арахідонова. Їх роль в організмі та біологічна активність.
- •24. Крохмаль - як складова харчових продуктів.
- •25. Пектинові речовини – як складова харчових продуктів.
- •26. Клітковина – як складова харчових продуктів.
- •27. Класифікація вітамінів та їх роль в організмі
- •28. Руйнування вітамінів під впливом технологічних факторів.
- •29. Інактивація ферментів під дією різних технологічних факторів.
- •30. Вода. Її будова, властивості, вміст у харчових продуктах.
- •31. Класифікація вуглеводів та їх роль в організмі.
- •32. Біологічна роль та характеристика вуглеводів.
- •33. Утворення вуглеводів у рослинах (процес фотосинтезу).
- •34. Які макро- і мікроелементи вам відомі? Які продукти містять кальцій, магній, фосфор, залізо? Роль цих елементів в організмі.
- •35. Будова, властивості та біологічна роль ферментів.
- •36. Характеристика та промислове значення ферментів.
- •37. Ферменти як біологічні каталізатори. Класифікація, основні властивості.
- •38. Характеристика органічних і неорганічних консервантів
- •39. Основні технологічні процеси харчових виробництв (механічні, гідродинамічні, теплові, масообмінні).
- •40. Основні технологічні процеси харчових виробництв (хімічні, біохімічні)
- •41. Наведіть способи раціонального використання сировини на прикладі однієї із галузей харчової промисловості.
- •42. Розкрийте сутність принципу енергозбереження в харчових технологіях.
- •43. Як здійснюється первинне оброблення сировини для виробництва харчових продуктів (на прикладі однієї із галузей харчової промисловості)?
- •44. Фільтрування. Загальні відомості, рушійна сила процесу. Швидкість фільтрування.
- •45. Способи очищення, що використовуються при переробленні сировини та виробництві харчових продуктів, їх загальна характеристика.
- •46. Механічні способи оброблення сировини і напівфабрикатів, їх загальна характеристика.
- •47. Подрібнення в харчових технологіях: сутність, призначення, основне устаткування.
- •48. Перемішування в харчових технологіях: сутність, призначення, основне устаткування.
- •49. Процеси одержання гомогенних мас.
- •50. Мембранні методи оброблення сировини в харчових технологіях: сутність, призначення, рушійна сила, принципова відмінність від фільтрування.
- •51. Способи розділення неоднорідних систем (осадження, гравітаційне осадження, в полі відцентрових сил): характеристика, рушійна сила.
- •52. Сепарування рідкої сировини: теоретичні основи процесу, основне устаткування.
- •53. Дезодорація в харчових технологіях: сутність, призначення, режими.
- •54. Рафінація в харчових технологіях: сутність, призначення, режими.
- •55. Способи і призначення теплового оброблення сировини та напівфабрикатів.
- •56. Теплообмінні апарати: види, галузь застосування, їх порівняльна оцінка.
- •57. Способи теплового оброблення та нагрівання харчових продуктів.
- •58. Пастеризація в харчових технологіях: сутність, призначення, режими.
- •59. Стерилізація в харчових технологіях: сутність, призначення, режими.
- •60. Охолодження у харчових технологіях: призначення, режими, устаткування.
- •61. Заморожування у харчових технологіях: сутність, призначення, режими, основне устаткування.
- •62. Випарювання у харчових технологіях: сутність, призначення, режими, основне устаткування.
- •63. Наведіть теоретичні основи масообмінних процесів (класифікація, рушійна сила, матеріальний баланс, механізм процесу).
- •64. Абсорбція: фізична сутність і призначення процесу. Сфера застосування в харчовій промисловості.
- •65. Адсорбція: фізична сутність і призначення процесу. Сфера застосування в харчовій промисловості.
- •66. Екстрагування: фізична сутність і призначення процесу. Сфера застосування в харчовій промисловості.
- •67. Сушіння в харчових технологіях: сутність, призначення, режими.
- •68. Наведіть теоретичні основи процесу кристалізації. Способи кристалізації.
- •69. Мікробіологічні процеси харчових виробництв.
- •70. Види бродіння, їх значення в харчовій промисловості.
- •71. Спиртове бродіння, його хімізм.
- •72. Молочнокисле бродіння, його хімізм, значення та застосування.
- •73. Як здійснюється контроль якості готової продукції (на прикладі однієї із галузей харчової промисловості).
- •74. Способи пакування готової продукції.
- •75. Вимоги до маркування харчових продуктів.
- •76. Класифікація і характеристика сировини для виробництва харчової продукції.
- •77. Класифікації відходів і побічних продуктів харчових виробництв.
- •78. Головні задачі в галузі зберігання і переробки харчових продуктів.
- •79. Методи консервування, що грунтуються на принципі анабіозу.
- •80. Принцип абіозу та теплова стерилізація.
- •81. Застосування антибіотиків при консервуванні.
- •82. Вимоги до води, що використовується в харчових технологіях.
- •83. Причини псування харчових продуктів.
- •84. Вплив процесу стерилізації на зміну якості харчових продуктів.
- •85. Використання відходів виробництва.
- •86. Фізико-хімічні й органолептичні показники харчової продукції.
- •87. Особливості асептичного фасування.
- •88. Основні поняття про функціональне харчування.
- •89. Основні підходи до збагачення традиційних харчових продуктів макро- та мікронутрієнтами.
- •90. Охарактеризувати способи збагачення традиційних харчових продуктів вітамінами.
- •91. Способи збагачення харчових продуктів сполуками заліза, кальцію, йоду.
- •92. Дати гігієнічну характеристику основних компонентів харчових продуктів.
- •93. Принципи створення харчових продуктів спеціального призначення.
- •94. Радіоактивне забруднення продовольчої сировини та харчових продуктів і шляхи його запобіганню.
- •95. Роль харчових волокон у функціонуванні організму людини і їх основні природні джерела.
- •96. Екологічні аспекти використання полімерних та інших матеріалів у харчовій промисловості.
- •97. Смакові та ароматоутворюючі речовини в харчових продуктах.
- •98. Використання барвників, ароматизаторів та смакових добавок у харчовій промисловості.
- •99. Сенсорний аналіз. Загальні прийоми та умови його проведення.
- •100. Харчова, біологічна та енергетична цінність сировини (на прикладі однієї із галузей харчової промисловості).
- •101. Підвищення якості сировини за рахунок технічних і технологічних аспектів.
- •102. Вплив сторонніх речовин на технологічні процеси виробництва харчових продуктів.
- •103. Джерела забруднення харчових продуктів.
- •104. Зміни складових частин сировини при його охолодженні та заморожуванні.
- •104. Фізико-хімічні процеси, що відбуваються при тривалому зберіганні харчових продуктів.
- •106. Очищення, миття і дезінфекція обладнання харчових виробництв.
- •107. Класифікація харчових добавок за їх технологічним призначенням.
- •108. Фактори, що впливають на формування споживчих властивостей.
- •109. Основні правила зберігання харчових продуктів.
- •110. Лужність харчових продуктів. Методи визначення
15. Амінокислотний скор. Повноцінність білків.
Білки, що надходять з харчовими продуктами у травний канал, розщеплюються там поступово до амінокислот. Амінокислоти всмоктуються слизовою оболонкою кишечнику, надходять у ворітну вену, печінку, а потім розносяться до всіх інших органів й тканин і використовуються для синтезу білків організму людини, а зайві розщеплюються до аміаку, вуглекислого газу і води та інших речовин, виділяючи при цьому енергію
Із 20 амінокислот, що входять до складу білків, 8 (10) в організмі не синтезуються, і можуть надійти до нього тільки з їжею. Називаються такі кислоти незамінними або есенціальними.
Біологічно цінними ( тобто повноцінними) вважаються тільки ті білки, у яких є всі есенціальні амінокислоти, причому у певних співвідношеннях.
Комітет із харчування та сільського господарства при ООН (ФАО) запропонував стандарти збалансованості незамінних амінокислот для людей, які ростуть, та для людей у вікових періодах, коли процеси росту припиняються (табл.1).
Одним з найрозповсюдженіших методів визначення біологічної цінності білків є метод визначення амінокислотного СКОРу – тобто, визначення у відсотках відношення кількості незамінної амінокислоти у певному білку (мг/1г чи г/100 г білку) до кількості цієї ж амінокислоти в ідеальному (стандартному) білку. Нині спеціалісти з Харкова пропонують цей показник називати АКЧ – амінокислотне число.
Ідеальним вважається білок курячого яйця.
Всі амінокислоти, СКОР яких менше 100 %, вважаються лімітованими. У більшості випадків достатньо врахувати три перші лімітовані амінокислоти, щоб визначити, які продукти необхідно додавати в раціон, щоб компенсувати дефіцит лімітованих АК.
Засвоюваність білків, %: тваринних – 97; злакових – 85; бобових – 78; овочів і плодів – 83...85. Загальна середня засвоюваність – 92 %.
Думка про те, що біологічна цінність білків визначається тільки їх амінокислотним складом і доступністю амінокислот не завжди підтверджується.
16. Основні фізико-хімічні та технологічні властивості білків.
Властивості білків визначаються хімічним складом, розмірами і формою молекули
Фізико-хімічні властивості білків:
1. Розчинність — більшість білків розчиняється у воді. Розчинність білків супроводжується їх гідратацією й набуханням. Деякі білки (глобуліни) у воді нерозчинні, але розчинні при додаванні розчинів нейтральних солей. При додаванні солей до розчинів деяких інших білків розчинність білків знижується, і вони випадають в осад. Цей процес має назву висолюванням. висолювання має зворотній характер – при видаленні з розчину йонів солі білок знову переходить у розчин.
2. Амфотерність — зумовлена присутністю в молекулі амінокислоти (а отже, в молекулі білка) двох функціональних груп: аміногрупи, яка надає білку лужних властивостей (проявляються у кислому середовищі), і карбоксильної групи, яка є носієм кислотних властивостей (проявляються у лужному середовищі). Для білка існує таке значення рН середовища, при якому загальний позитивний заряд врівноважується із загальним негативним (загальний сумарний заряд молекули дорівнює нулю), при цьому білок випадає в осад. Таке значення рН називається ізоелектричною точкою білка. Різні білки мають різну ізоелектричну точку (ІЕТ). Так, ІЕТ для гемоглобуліну — 6,7, казеїну молока — 4,6, пепсину — 2,75. Знання цієї властивості допомагає цілеспрямовано вести технологічні процеси в ряді галузей харчової промисловості. Наприклад, при виробництві сиру необхідно викликати денатурацію головного білка молока казеїну, ІЕТ якого 4,6. Для цього знижують рН молока завдяки молочній кислоті, що утворюється при молочнокислому бродінні.
3. Гідрофільність білків зумовлена наявністю заряду білкової молекули (за рахунок іонізації бокових радикалів амінокислот) та “гідратної оболонки” (орієнтованих навколо заряджених груп диполів молекули води). Наявність заряду та гідратної оболонки – два основних фактори стабілізації білків у розчині. Білки можуть вбирати до 300% води порівняно зі своєю сухою масою. Вода фіксується силовим полем полярних груп (СОО―, NH3+, ОН~, тощо) кількома шарами. У більшості харчових продуктів білки перебувають у набухлому стані. З цим зв'язана твердість, еластичність, пружність та інші структурні властивості м'яса, тіста, сиру, м'ясного і рибного фаршу. Найменшу здатність до набухання проявляють білки в ізоелектричному стані. Деякі білки можуть набухати безмежно, тобто розчиняються. Розчинність білків залежить від співвідношення полярних і неполярних груп, а також їхнього взаємного розташування в молекулі. Деякі білки з часом втрачають свою здатність розчинятися. Ось чому після тривалого зберігання бобові та макарони погано набухають у воді.
4. Денатурація білка — це внутрішня перебудова молекули, яка не пов'язана з порушенням пептидних зв'язків. Внаслідок такої перебудови порушується унікальне розміщення і форма пептидних ланцюгів. Таким чином, при денатурації порушується четвертинний, третинний і вторинний рівні структури білка, і, як наслідок, змінюються його властивості. Денатурація може бути зворотньою і незворотньою. При зворотній денатурації білки відновлюють свої властивості, коли припиняється вплив денатуруючого фактора. При зворотній денатурації відновлюється здатність білків до набрякання. Вона спостерігається при впливі солей, кислот, цукру, частково при сушінні. Багато в чому це залежить від концентрації речовин, що викликають денатурацію, тривалості їх дії. При недовготривалій дії денатуруючого агента білок можна повернути в попередній, нативний стан. Цей процес має назву ренатурації, або пептизації. При незворотній денатурації нативні властивості білка (здатність розчинятися у воді, розчинах солей і спиртів, зниження здатності до набрякання, тощо) втрачаються.
5. Гідроліз білків — це процес розпаду молекул білка за участю води до поліпептидів, пептидів і вільних амінокислот. Гідроліз білків супроводжується розривом пептидних зв'язків, тобто порушенням первинної структури. Продукти гідролізу легше розчиняються у воді, ніж самі білки, можуть надавати харчовим продуктам своєрідного смаку.
Під час зберігання продуктів гідроліз білків призводить до погіршення якості м'яса, риби, сирів та інших товарів.
6. Гниття — це глибокий розпад білків під впливом мікроорганізмів з виділенням аміаку, сірководню, індолу, скатолу, меркаптанів. Харчові продукти, білки яких почали гнити, не тільки непридатні для їжі, а й небезпечні для здоров'я людини.
Основні технологічні властивості білків.
Розчинність та гідратація
Гідратація — процес зв’язування води сухими речовинами або структурою продукту. Розчинність білків або білковмісних речовин також є різновидом гідратації, але розчини як харчова система з певними характеристиками, не охоплюють увесь спектр білкових речовин, їх агрегатний та колоїдний стан, які здатні до гідратації.
Ступінь гідратації (г води гідратації/г білка) різна. Залежно від співвідношення біополімеру і води, а також від функціонального стану біополімеру, вода, яка бере участь у гідратації, відносно до біополімеру може бути охарактеризована як вільна або зв’язана, або одночасно зв'язана у певній частині та вільна в іншій частині.
Піноутворення та емульгування.
Важлива функціональна властивість — здатність стабілізувати дисперсні системи (емульсії, суспензії). Білки широко використовують для одержання стабільних харчових емульсій і пін (морозиво, креми, кондитерські вироби). В таких дисперсних системах білки відіграють подвійну функцію — емульгаторів (за рахунок поверхневої активності) та стабілізаторів (збільшують в'язкість дисперсійного середовища).
Піноутворююча здатність різна для різних білків. Сироватковий альбумін добре утворює піни, яєчний альбумін гірше. В той же час яєчний білок, який є сумішшю протеїнів, збивається особливо добре. У цьому випадку для полегшення утворення піни необхідні глобуліни. Овамуцін стабілізує піну, яєчний альбумін і кональбумін дозволяють утримати її під час термічної коагуляції. Білки стабілізують піни шляхом формування гнучкої, щільної плівки навколо бульбашок газу. Під час взаємодії білки адсорбуються на поверхні за допомогою гідрофобних частин, це супроводжується частковим розгортанням молекули (поверхнева денатурація). Піни руйнуються тому що великі бульбашки газу ростуть за рахунок більш дрібних бульбашок. Плівка білка протидіє цьому. Тому стабільність піни залежить від міцності білкової плівки і її проникності для газів. Загалом, ідеальний піноутворюючий і піностабілізуючий білок характеризується низькою молекулярною вагою, високою гідрофобністю поверхні, гарною розчинністю, невеликим чистим заряд і легко піддається денатурації.
Піни, стабілізовані білками, руйнуються ліпідами, органічними розчинниками, наприклад, вищими спиртами, які за своєю гідрофобності витісняють білки з поверхні газових бульбашок, проте самі не в змозі формувати стабільні плівки. Навіть низькі концентрації яєчного жовтка, наприклад, запобігають піноутвореиню яєчного білка.
Емульсії — дисперсні системи, які складаються з однією або більше незмішуваних рідин. Вони стабілізуються емульгаторами, сполуками, які утворюють поверхневі плівки, і, таким чином, запобігають розшаровуванню рідин. З-за їх амфолітної природи, білки можуть стабілізувати емульсії жиру у воді, наприклад, молоко. Цю властивість використовують у великих масштабах при виробництві харчових продуктів.
Гелеутворення.
Гелі це дисперсні системи, що складаються принаймні з двох компонентів, один з яких утворює безперервну тривимірну макромолекулярну сітку, яка виступає в ролі каркасу, порожнечі в якій заповнені низькомолекулярним розчинником шар середовищем.
Прикладом полімерної сітки є желатин. Формування тривимірної сітки здійснюється через агрегування неупорядкованих волокнистих молекул в частково впорядковані структури, наприклад утворюється подвійна спіраль. Характерним для гелів є низькі концентрації полімеру (~1 %), а також прозорість і ніжність текстури. Причиною гелеутворення може бути певне значення рН, додавання певних іонів, або нагрівання/охолодження. Оскільки агрегування відбувається в основному через внутрішньо- молекулярні водневі зв'язки, які легко руйнуються при нагріванні, полімерні сітки термооборотні, тобто гелі формуються коли розчин остигає, і вони плавляться знову, коли він нагрівається.