13. Харчова цінність білків.
Харчова (біологічна) цінність білків визначається збалансованістю амінокислотного складу за вмістом незамінних амінокислот. У цю групу входять амінокислоти, які не синтезуються в організмі людини. До незамінних амінокислот відносять амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, лізин, треонін, метіонін, триптофан. Амінокислоти аргінін і гістидин відносяться до частково замінним, так як вони повільно синтезуються організмом людини. Відсутність в їжі однієї або декількох незамінних амінокислот призводить до порушення діяльності центральної нервової системи, зупиняють ріст і розвиток організму, до неповного засвоєнню інших амінокислот. Біологічна цінність білків розраховується за амінокислотним скором (а.с.). Амінокислотний скор виражається у відсотках, які представляють відношення вмісту незамінної амінокислоти в дослідному білку продукту до її кількості в еталонному білку. Амінокислотний склад еталонного білка збалансований і ідеально відповідає потребам людини в кожній незамінною амінокислоти. Амінокислота, скор якої має найнижче значення, називається першою лімітуючою амінокислотою. Наприклад, у білку пшениці лімітуючою є амінокислота лізин, в кукурудзі - метіонін, в картоплі і бобових культурах лімітуючими є метіонін і цистин – це сірковмісні амінокислоти.
Тваринні і рослинні білки відрізняються за харчовою (біологічною) цінністю. Амінокислотний склад тваринних білків близький до амінокислотного складу білків людини, тому тваринні білки є повноцінними. Білки рослинні містять знижений вміст лізину, триптофану, треоніну, метіоніну, цистину.
Харчова (біологічна) цінність білків визначається ступенем їх засвоєння в організмі людини. Тваринні білки мають біліше високу ступінь засвоюваності, ніж рослинні. З тваринних білків в кишечнику всмоктується 90% амінокислот, а з рослинних 60 - 80%. У порядку убування швидкості засвоєння білків продукти розташовуються в такій послідовності:
риба> молочні продукти> м'ясо> хліб> крупи
Однією з причин низької засвоюваності рослинних білків є їх взаємодія з полісахаридами, які ускладнюють доступ травних ферментів до поліпептидів.
При нестачі в їжі вуглеводів і ліпідів вимоги до білка дещо змінюється. Поряд з біологічною роллю білок починає виконувати енергетичну функцію. При засвоєнні 1 грама білка виділяється 4 ккал енергії. При надмірному споживанні білка виникає небезпека синтезу ліпідів і ожиріння організму.
Добова потреба дорослої людини в білках становить 5 г на 1 кг маси тіла або 70 - 100 г на добу. На частку білків тваринного походження має припадати 55% і рослинного походження 45% від добового раціону людини.
14. Будова та амінокислотний склад білків.
По своєму хімічному складу білки — високомолекулярні природні полімери, побудовані із залишків амінокислот, сполучених амідним (пептидним) зв'язком. Амінокислотний склад білків неоднаковий і є важливою характеристикою кожного білка. Білки можуть різнитися довжиною поліпептидного ланцюга, числом кожної з 20-ти амінокислот, присутніх у полімерному ланцюзі, та порядком їх чередування. Число ймовірних амінокислотних послідовностей практично невичерпне. Із 20-ти амінокислот, що містять N амінокислотних залишків, можливо побудувати 20N різних пептидів. Загальна формула амінокислот зображена на рисунку.
Амінокислоти в білках ковалентно з'єднані між собою пептидними зв'язками, утвореними карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої:
Білкова молекула може складатися з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, що містять від 2—3 десятків до декількох сотень амінокислотних залишків кожен. Якщо кількість амінокислотних фрагментів не перевищує сто, то утворений полімер називається пептидом.
Назви амінокислот походять від назв відповідних кислот із додаванням префікса аміно-: амінооцтова, аміномасляна тощо. Також застосовуються тривіальні назви, наприклад амінооцтова кислота називається гліцином.
Існують різні підходи до класифікації амінокислот.
Залежно від кількості аміно- і карбоксильних груп у молекулі амінокислоти поділяють:
моноаміномонокарбонові кислоти — містять у своєму складі одну групу NН2 та одну групу СООН, їх ще називають нейтральні амінокислоти. До цієї групи амінокислот належать: валін, аланін, гліцин, метіонін, лейцин, ізолейцин;
моноамінодикарбонові кислоти — містять у своєму складі одну групу NН2 та дві групи СООН, їх ще називають кислі амінокислоти. До цієї групи амінокислот належать: аспарагінова кислота, глютамінова кислота;
диаміномонокарбонові — містять у своєму складі дві групи NН2 та одну групу СООН, їх ще називають основні амінокислоти. До цієї групи амінокислот належать: лізин, аргінін, орнітин;
диамінодикарбонові — містять у своєму складі дві групи NН2 та дві групи СООН. До цієї групи відносять цистин.
Залежно від характеру вуглеводневого залишку амінокислоти поділяють на:
аліфатичні (ациклічні);
ароматичні;
гетероциклічні.
Більшість амінокислот має ациклічну структуру.
Залежно від розміщення аміногрупи відносно карбоксильної групи в головному ланцюзі амінокислоти поділяють на:
α–амінокислоти,
β–амінокислоти,
γ–амінокислоти і т. д. до ω–амінокислот (у молекулах ω–амінокислот карбоксильна і аміногрупа розміщені на протилежних кінцях карбонового ланцюга).
Залежно від фізіологічних функцій та здатності синтезуватися в організмі амінокислоти поділяють на:
замінні — можуть утворюватися в організмі людини внаслідок процесів взаємного перетворення. До замінних амінокислот належать глютамінова кислота, цистин, цистеїн, пролін, тощо).
незамінні — не утворюються в організмі людини, тому повинні надходити з продуктами харчування. Налічується 10 амінокислот, серед яких для дорослих 8. До НАК належать: лізин, лейцин, ізолейцин, валін, метіонін, триптофан, фенілаланін, треонін і ще 2 для дітей – гістидин і аргінін.
У білків розрізняють чотири рівні структурної організації – первинну, вторинну, третинну й четвертинну.
Первинна: певна послідовність амінокислот, зв’язаних пептидними зв’язками. Це поліпептидний ланцюг.
Вторинна: просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. Існує у вигляді альфа-спіралі, спіраль право закручена вправо відносно своєї осі (спіраль утримується за рахунок водневих зв’язків, це зв’язок між воднем та киснем), та бета-складчастої структури – виникає, коли поліпептидні ланцюги складаються у пачки.
Третинна: це структура, яка виникає, коли поліпептидні ланцюги укладаються, утворюючи структуру близьку до сферичної. В утворені приймають участь такі зв’язки:
а) водневі зв’язки
б) пептидні зв’язки
в) дисульфідні зв’язки (міцні зв’язки, -S-S)
г) йонні зв’язки
д)гідрофобна взаємодія
Четвертинна: характерна для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох, і більше поліпептидних ланцюгів. Четвертинну структуру має гемоглобін, який складається з 4 поліпептидних ланцюгів. Для четвертинної структури характерні ті ж зв’язки, що і для третинної структури.