12. Які речовини називаються білками? Класифікація білків.

Білки — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками.

За­лежно від складу білки поділяють на дві великі групи: прості, або протеїни, і складні, або протеїди.

Протеїни — це білки, які у своєму складі мають тільки залишки амінокислот, і тому при гідролізі таких білків кінце­вими продуктами є лише амінокислоти.

До простих білків на­лежать:

1) альбуміни — представниками є овальбумін (білок яйця), лактоальбумін (білок молока), сероальбумін (serum — сироватка крові), лейкозин пшениці, легумелін гороху. Піна, яка утворюється при варінні овочів, кип'ятінні молока, — це в основному денатуровані альбуміни. Ці білки дуже розповсюджені у тваринному і рослинному світі. Вони входять до складу цитоплазми клітин та різних рідин організму — сироватки крові, лімфи, ліквору. У вищих тварин альбуміни становлять основну частину плазми крові (>50 %). Альбуміни входять також до складу продуктів харчування рослинного і тваринного походження — молока, яєць, зерна злакових і бобових культур.

Молекулярна маса альбумінів 35–70 тис. Молекули їх мають еліпсовидну форму, яка більш компактна і симетрична, ніж у глобулінів. Альбуміни належать до гідрофільних білків, вони добре розчиняються у воді і розчинах солей. За хімічним складом альбуміни характеризуються високим вмістом лейцину (15 %), а також значним вмістом сірковмісних амінокислот, лізину, аспарагінової і глутамінової кислот і незначним вмістом гліцину. Деякі альбуміни зовсім не містять цієї амінокислоти (альбумін сироватки крові). Одна з основних функцій альбумінів — регуляція осмотичних процесів. Вміст їх у плазмі крові становить 75— 80 %. Близько 40 % альбумінів входить до складу крові, решта — до складу позаклітинної рідини, м’язів, шкіри, кишок.

Альбуміни виконують важливу роль у транспорті різних речовин, зокрема тих, які погано розчинні у воді. При зниженні вмісту альбумінів (альбумінемії) порушується транспорт ліпідів, зокрема вільних жирних кислот з печінки в периферичні тканини. Альбуміни регулюють також вміст у плазмі іонів Са2+, стероїдних гормонів, триптофану, деяких лікарських препаратів (дикумарину, пеніциліну, аспірину), утворюючи комплекси з цими речовинами.

2) глобуліни — тваринні глобуліни носії імунітету – основа антитіл, відіграють в організмі специфічну захисну роль проти різних інфекційних захворювань; представниками є міозиноген (білок м'язів), фібриноген (білок крові), легумін гороху, фазеодін квасолі, туберин картоплі. Глобуліни, як і альбуміни, досить розповсюджені у складі тваринних і рослинних тканин. Особливо велика кількість їх входить до складу зерна злаків, насіння соняшника, льону, бавовнику та бобових рослин. Широко відомі, наприклад, такі глобуліни, як фазеолін квасолі, легумін гороху, гліцидин сої. У тваринних тканинах найбільш розповсюдженими є лактоглобулін молока, фібриноген крові тощо.

Глобуліни більш грубодисперсні і менш гідрофільні, ніж альбуміни, що пояснюється меншою стійкістю їх розчинів. За хімічним складом глобуліни дещо відрізняються від альбумінів — містять більше гліцину (~5 %) і меншу кількість сірковмісних амінокислот. Співвідношення між альбумінами і глобулінами в організмі людини і тварин завжди є важливою характеристикою його фізіологічного стану; воно знаходиться у визначених межах і має назву альбумін-глобулінового коефіцієнту. Для здорового організму альбумін-глобуліновий коефіцієнт (А/Г-коефіцієнт) дорівнює 1,7—2,3.

3) глютеліни — представниками є глютелін пшениці, жита і кукурудзи, оризенін рису, глютелін пшениці утворює клейковину тіста. Глутеліни, як і проламіни,— білки рослинного походження, значна кількість їх міститься в зелених частинах рослин та насінні. Характерною особливістю білків є те, що до їх складу входить велика кількість глутамінової кислоти і лізину. Ці білки погано розчинні у воді і добре розчинні в розбавлених розчинах лугів. Молекулярна маса їх коливається в досить широких межах.

4) гістони - гістони, як і протаміни, містяться в паренхіматозних тканинах багатих ядрами,— печінці, селезінці, нирках, зобній залозі. Значна кількість гістонів міститься також у рослинах. Гістони теж містять велику кількість діаміномонокарбонових кислот, хоча і значно менше, ніж протаміни. Так, до їх складу входить у середньому 26 % аргініну, 8—10 % лізину, що зумовлює лужний характер. Залежно від складу амінокислот (вмісту лізину і гістидину) гістони поділяють на п’ять фракцій.

Основна маса гістонів входить до складу хромосом ядер клітин, утворюючи комплексну сполуку з ДНК — нуклеогістон. Вважають, що гістони відіграють важливу роль у стабілізації структури ДНК. Певну роль дані білки відіграють також у процесах синтезу білків оскільки вони входять до складу дезоксирибонуклеотидів ядра.

5) проламіни — представниками є гліадин пшениці й жита, гордеїн ячменю, зеїн кукуруд­зи, авенін вівса, разом з глютеїнами при замішуванні пшеничного борошна з водою утворюють клейковину тіста, завдяки чому тісто стає еластичним і може утримувати гази, що утворюються під час бродіння. Ця група простих білків досить розповсюджена у рослинному світі. Вони входять до складу насіння злакових культур. Представниками їх є гліадин пшениці, орозеїн рису, гордеїн ячменю, зеїн кукурудзи, авенін вівса тощо. Назва «проламіни» була запропонована в зв’язку з тим, що до їх складу входить значна кількість проліну. Крім проліну проламіни містять також глутамінову кислоту і незначну кількість інших амінокислот. Для проламінів характерним є те, що вони зовсім не містять лізину.

Компонентний склад проламінів (гліадину) генетично детермінований і визначає сорт рослин. Для виділення проламінів їх екстрагують із подрібнених тканин 70 %-м розчином спирту, який потім відганяють під вакуумом, а в’язку масу розчиняють у спирті і добавляють подвійний об’єм ацетону. Проламіни при цьому випадають в осад, який відокремлюють і висушують.

6) про­таміни - це група простих білків з характерним складом амінокислот. Вони відзначаються високим вмістом діаміномонокарбонових кислот, тому розчини їх мають лужні властивості. Ці білки добре розчиняються у воді і не осаджуються при кип’ятінні.

Значна кількість протамінів входить до складу паренхіматозних органів та залоз внутрішньої секреції, які містять велику кількість ядерної речовини. У ядрах протаміни утворюють нуклопротеїдні комплекси. До протамінів належить клумін, що міститься у спермі (молоках) оселедців. Його молекулярна маса 5000, він має різко виражені лужні властивості. Поліпептидний ланцюг цього білка містить 30 залишків амінокислот, із них 21 залишок аргініну, решта припадає на аланін, валін, пролін, серин. Іншим представником протамінів єсальмін, виділений із молоків сьомги. Він також містить у своєму складі в основному аргінін, пролін, валін, серин і не містить інших амінокислот.

7) кератини — містяться в нігтях, копитах, волоссі, шкірі, не перетравлюються травними соками. Кератин входить до складу сполучної і покривної тканин, волосся, пір’я, рогів. У складі його молекул міститься велика кількість поперечних дисульфідних зв’язків, що зумовлює його значну міцність і стійкість проти дії різних факторів. Зокрема, кератин не розчиняється у воді, кислотах і лугах, розчинах солей, органічних розчинах.

Якщо число дисульфідних зв’язків зменшується при відновленні (обробці сульфідами) або гідролізі, то розчинність кератину збільшується і він перетворюється на кератеїн. На цьому ґрунтується видалення волосяного покриву при обробці шкур. Цей процес має зворотний характер, оскільки сульфгідрильні групи легко перетворюються на дисульфідні. Крім міцних дисульфідних зв’язків у молекулі кератину містяться також водневі та іонні зв’язки, які легко руйнуються при нагріванні і молекула білка скорочується у поздовжньому напрямку, тобто відбувається зсідання поліпептидних молекул у клубок.

8) колагени — містяться в сухожиллях, хрящах, шкірі, лусці риб, в киплячій воді переходять в желатини, близько 50 % тваринних білків. волокнистий фібрилярний білок. Він становить значну частину білків організму (~25 %) І виконує досить важливу структурну функцію. Він є основним компонентом хрящів, сухожилля, зв’язок, шкіри, кісток. При тривалому кип’ятінні у воді колаген гідролізує, утворюючи желатину, яка при охолодженні переходить у гель, що використовується у медицині і харчовій промисловості. Для колагену досить характерним є амінокислотний склад — він містить велику кількість проліну, гліцину, а також оксипроліну та оксилізину, яких немає у складі інших білків, і зовсім не містить сірковмісних амінокислот та метіоніну. Встановлено, що колаген утворюється із проколагену, причому цей процес проходить за участю вітаміну С. Молекули колагену мають витягнуту ниткоподібну форму.

10) еластини — містяться в сухожиллях, зв’язках артерій. Еластин входить до складу тканин, які виконують структурну функцію. З нього побудовано внутрішні оболонки судин — артерій і вен. До складу поліпептидного ланцюга еластину входить велика кількість гліцину, проліну, валіну і лейцину. Він не містить сірковмісних і ароматичних амінокислот, а також оксилізину і метіоніну. На відміну від колагену, еластин при кип’ятінні не утворює желатини. Після тривалої кулінарної обробки він може частково розщеплюватися гідролітичними ферментами і частково засвоюватися організмом. Еластин можна виділити із сполучної тканини при лужному гідролізі або нагріванні. Нативні витки еластину побудовано з відносно невеликих молекул, сполучених у волокнисті тяжі за допомогою жорстких поперечних зшивок.

11) міозини — білки м’язової тканини.

Протеїди — це білки, які в своєму складі, крім амінокис­лот, мають ще яку-небудь. небілкову групу, котра називається простатичною. Складні білки класифікують залежно від хімічної природи присутнього в їх складі небілкового компонента, так званої простеичної (грец. «простетос» - додатковий) групи.

До складних білків (протеїдів) належать: