
- •5. Катализ: гомогенный и гетерогенный. Энергетический профиль каталитической реакции.
- •6. Химическое равновесие. Обратимые и необратимые по направлению реакции. Константа химического равновесия. Прогнозирование смещения химического равновесия.
- •8. Классификация дисперсных систем: по степени дисперсности, по агрегатному состоянию фаз, по силе межмолекулярного взаимодействия между дисперсной фазой и дисперсионной средой.
- •10. Осмос, осмотическое давление. Закон Вант-Гоффа. Осмоляльность и осмолярность биологических жидкостей.
- •11. Понятие о коллоидных растворах. Методы получения и очистки коллоидных растворов. Строение мицеллы. Коагуляция, порог коагуляции.
- •12. Факторы устойчивости коллоидных растворов. Механизм возникновения электрического заряда коллоидной частицы. Мицелла. Ядро. Гранула.
- •13. Ионное произведение воды. Методы определения pH растворов. Индикаторы.
- •Методы определения значения pH
- •14. Протолитические реакции. Понятия о кислотах и основаниях. Амфолиты. Ионизация слабых кислот и оснований. Константа кислотности и основности.
- •15. Буферные системы: определение, классификация, уравнение Гендерсона-Гассельбаха. Механизм действия буферных систем. Зона буферного действия и буферная емкость
- •16. Буферные системы крови: гидрокарбонатная, фосфатная, гемоглобиновая, белковая. Взаимодействие буферных систем организма человека.
- •17. Понятие о кислотно-основном состоянии организма. Виды нарушений кос и способы коррекции.
- •18. Типы окислительно-восстановительных реакций, протекающих в организме.
- •19. Физико-химические принципы транспорта электронов в электронотранспортной цепи митохондрий.
- •20. Классификация комплексных соединений, их строение. Представление о строении металлоферментов и других биокомплексных соединений (гемоглобин, цитохромы, кобаламины).
- •21. Типы изомерии органических соединений.
- •1.Структурная изомерия.
- •2.Пространственная изомерия.
- •22. Многоатомные спирты: этиленгликоль, глицерин, инозит. Их структура и функции. Образование сложных эфиров с неорганическими кислотами (нитроглицерин, фосфаты глицерина, инозита).
- •24. Аминофенолы: дофамин, норадреналин, адреналин. Понятие о биологической роли этих соединений и их производных.
- •26. Насыщенные дикарбоновые кислоты: щавелевая, малоновая, янтарная, глутаровая. Соли щавелевой кислоты- оксалаты.
- •27. Ненасыщенные дикарбоновые кислоты: фумаровая, малеиновая, их пространственное строение. Превращение янтарной кислоты в фумаровую как пример биологической реакции дегидрирования.
- •30. Классификация углеводов (моно-, олиго-, полисахариды). Моносахариды, их классификация (альдозы, кетозы).
- •31. Изомерия моносахаридов: стереоизомерия, цикло-оксо-таутомерия, а- и в-аномерия на примере глюкозы.
- •34. Дисахариды: классификация (редуцирующие- мальтоза, целлобиоза, лактоза) и нередуцирующие (сахароза, трегалоза). Строение, химические свойства: гидролиз, окисление редуцирующих сахаров.
- •35. Классификация полисахаридов (гомо- и гетерополисахариды). Примеры.
- •36. Гомополисахариды: крахмал (амилоза и амилопектин), гликоген, декстран, целлюлоза. Структура, типы, химических связей, гидролиз.
- •37. Липиды: определение, классификация.
- •39. Простые (нейтральные липиды) – триглицериды. Номеклатура, состав, строение, их гидролиз.
- •40. Фосфатидная кислота. Её образование и гидролиз.
- •41.Фосфолипиды: фосфатидилсерины, фосфатидилэтаноламины и фосфатидилхолин (лецитины) – реакция гидролиза.
- •42.Стероиды: структура холестерина, желчных кислот.
- •43.Липидный состав мембран. Амфифильная природа мембранных липидов.
- •44.Классификация нуклеиновых кислот.
- •45.Пиримидиновые и пуриновые основания. Ароматические свойства. Лактим-тактамная таутометрия.
- •46.Нуклеозиды: номенклатура, строение, гидролиз.
- •47. Нуклеотиды: номенклатура, строение, гидролиз
- •48.Первичная структура нуклеиновых кислот: химический состав рнк и днк, типы химических связей.
- •49.Вторичная структура днк. Роль водородных связей в формировании вторичной структуры. Комплиментарные пары. Третичная структура днк.
- •50.Природные аминокислоты.Номенклатура и стереоизомерия.
- •51.Классификация аминокислот по: строению радикала, кислотно-основным свойствам.
- •52.Кислотно-основные свойства аминокислот, биполярная структура, изоэлектрическая точка.
- •53.Химические свойства α-аминокислот как гетерофункциональных соединений: реакции этерификации, ацилирования, алкилирования, образование иминов, реакция комплексообразования.
- •5,4. Биологические важные реакции α-аминокислот
- •55. Первичная структура белка. Строение пептидной группы. Гидролиз пептидов.
- •56. Вторичная, третичная, четвертичная структуры белка. Химические связи, участвующие в образовании структур белка. Биологическая роль структурной организации белковых молекул.
- •59. Миоглобин и гемоглобин: строение и функции.
- •60. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина (кооперативный эффект). Эффект Бора. Роль 2,3 – бисфосфоглицерата.
- •61. Особенности ферментов как белковых катализаторов. Активный центр, кофакторы и коферменты. Механизм действия ферментов. Этапы ферментативного катализа.
- •62. Классификация и номенклатура ферментов.
- •64. Зависимость активности ферментов от температуры и pH среды. Единицы активности ферментов.
- •65. Специфичность действия ферментов.
- •66. Аллостерические ферменты: структура, аллостерический и регуляторный центры. Гомо- и гетеротропные эффекты.
- •67. Ингибирование активности ферментов: обратимое, необратимое, конкурентное, неконкурентное.
- •I. Обратимое ингибирование
- •68. Индукция и репрессия синтеза ферментов. Компартментация ферментов. (Нихуя не нашел толком. Говно, а не ответ)
- •69. Виды регуляции ферементов: ассоциация-диссоциация.
- •70. Ковалентная модификация ферментов: ограниченный протеолиз проферментов, фосфорилирование и дефосфорилирование.
- •71. Применение ферментов и их ингибиторов в медицине (диагностика, лечение). Энзимопатии.
62. Классификация и номенклатура ферментов.
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:
КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.
КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.
Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.
Соглашения о наименовании ферментов
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).
63. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение Михаэлиса-Ментен. Константа Михаэлиса.
Кинетика ферментативной реакции (т. е. зависимость скорости реакции от ее условий) определяется в первую очередь свойствами катализатора, вследствие чего она значительно сложнее, чем кинетика некаталитических реакций.
Наиболее
удобной оказалась простая модель,
разработанная в 1913 г. Она объясняет
характерную гиперболическую
зависимость активности фермента от
концентрации субстрата и позволяет
получать константы, которые количественно
характеризуют эффективность фермента.
Диаграмма
скорости реакции V как функции от
концентрации [S].
Уравне́ние Михаэ́лиса — Ме́нтен — основное уравнение ферментативной кинетики, описывает зависимость скорости реакции, катализируемой ферментом, от концентрации субстрата. Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:
Уравнение имеет вид:
,
где
— максимальная скорость реакции, равная
;
— константа Михаэлиса, равная концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину от максимальной;
— концентрация субстрата.