- •Класифікація
- •Номенклатура
- •Добування
- •Фізичні властивості
- •Хімічні властивості
- •Застосування
- •Загальна характеристика неметалічних елементів. Положення їх у періодичній системі, будова атомів і молекул, поширення у природі.
- •Органічна хімія
- •Амінокислоти: будова, номенклатура, ізомерія. Утворення біполярного йона. Властивості амінокислот. Пептидний зв’язок. Добування і застосування амінокислот.
- •Білки: склад, будова, структура білків, їх класифікація.
- •Склад, будова
- •Структура
- •Класифікація
Білки: склад, будова, структура білків, їх класифікація.
Білки — складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками.
Склад, будова
Будова молекул білків дуже складна. Розрізняють первинну структуру білка – це послідовність чередування залишків амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Вторинна структура – це форма поліпептидного ланцюга у просторі, яка може бути витягнутою в нитку, згорнутою в клубок або скрученою в спіраль. Третинна структура – це просторове розміщення поліпептидних ланцюгів, що визначає його конфігурацію. Четвертинна структура – розміщення в просторі кількох поліпептидних ланцюгів у макромолекулі білка.
Структура
Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки. Всі білки є полімерами амінокислот. Ці полімери також відомі як поліпептиди і складаються з послідовності 20 різних L-α-амінокислот, що також називаються амінокислотними залишками. Для ланцюжків довжиною приблизно до 40 залишків замість терміну «білок» частіше використовується термін «пептид». Щоб бути здатним виконувати свою біологічну функцію, кожен білок приймає одну або більше конформацій, що утворюються за допомогою ряду нековалентних взаємодій, таких як водневі зв'язки, іонні, вандерваальсівські і гідрофобні взаємодії. Для того, щоб зрозуміти функцію білків на молекулярному рівні, часто необхідно визначити тривимірну структуру білків.
Класифікація
Всі білки прийнято поділяти на прості білки, або протеїни, і складні білки, або протеіди (комплекси білків з небілковими сполуками). Прості білки є полімерами тільки амінокислот; складні, крім залишків амінокислот, містять також небілковы, так звані простетичної групи.
Протеїни являють собою прості білки, що складаються тільки із залишків амінокислот. Вони широко поширені в тваринному і рослинному світі.
Гістони
Мають порівняно низьку молекулярну масу (12-13 тис.), з перевагою лужних властивостей. Локалізовані в основному в ядрах клітин.
Розчинні у слабких кислотах, осідають аміаком і спиртом. Мають тільки третинну структуру. У природних умовах міцно пов'язані з ДНК і входять до складу нуклеопротеїдів. Основна функція - регулювання передачі генетичної інформації з ДНК і РНК (можлива блокування передачі).
Протаміни
Найнижча молекулярна маса (до 12 тис.). Виявляє виражені основні властивості. Добре розчинні у воді і слабких кислотах. Містяться в статевих клітинах і складають основну масу білка хроматину. Як і гістони утворюють комплекс з ДНК, функція - додають ДНК хімічну стійкість.
Глютеліни
Рослинні білки, що містяться в клейковині насіння злакових і деяких інших, в зелених частинах рослин. Нерозчинні у воді, розчинах солей і етанолу, але добре розчинні у слабких розчинах лугів.
Містять всі незамінні амінокислоти, є повноцінними продуктами харчування.
Проламіни
Рослинні білки. Містяться в клейковині злакових рослин.
Розчинні тільки в 70%-му спирті (це пояснюється високим вмістом проліну і неполярних амінокислот).
Протеіноіди
Білки опорних тканин (кістка, хрящ, зв'язки, сухожилля, нігті, волосся).
Нерозчинні або важко розчинні у воді, сольових та водно-спиртових сумішах білки з високим вмістом сірки. До протеіноідів відносяться кератин, колаген.
Альбуміни
З невисокою молекулярною масою (15-17 тис.). Характерні кислі властивості. Розчинні у воді, і слабких сольових розчинах. Осаджуються нейтральними солями при 100%-му насиченні. Беруть участь у підтриманні осмотичного тиску крові, транспортують з кров'ю різні речовини.
Містяться в сироватці крові, молоці, білку яєць.
Глобуліни
Молекулярна маса до 100 тис. У воді нерозчинні, але розчинні в слабких сольових розчинах і осідають в менш концентрованих розчинах (вже при 50%-му насиченні). Містяться в насінні рослин, особливо в бобових і олійних; в плазмі крові і в деяких інших біологічних рідинах. Виконують функцію імунного захисту, забезпечують стійкість організму до вірусних інфекційних захворювань.
Складні білки поділяють на ряд класів в залежності від характеру простетичної групи.
Фосфопротеіни
Мають як небілкового компонента фосфорну кислоту.
Представниками даних білків є імунітет молока, вітеллін (білок жовтків яєць). Така локалізація фосфопротеідів свідчить про важливе їх значення для організму, який розвивається. У дорослих форм ці білки присутні в кістковій і нервовій тканинах.
Ліпопротеїни
Складні білки, простетичної групи, які утворені ліпідами. За будовою це невеликого розміру (150-200 нм) сферичні частинки, зовнішня оболонка яких утворена білками (що дозволяє їм пересуватися по крові), а внутрішня частина - ліпідами та їх похідними. Основна функція ліпопротеїнів - транспорт по крові ліпідів. Залежно від кількості білка і ліпідів, ліпопротеїди підрозділяються на хіломікронів, ліпопротеїдинизької щільності (ЛПНЩ) і високої щільності (ЛПВЩ), які іноді позначаються як (- і (-ліпопротеїди.
Металопротеїни
Містять катіони одного або декількох металів. Найбільш часто це --залізо, мідь, цинк, молібден, рідше марганець, нікель. Білковий компонент пов'язаний з металом координаційної зв'язком.
Глікопротеїни
Простетична група представлена вуглеводами та їх похідними.
Виходячи з хімічної будови вуглеводного компонента, виділяють 2 групи:
Справжні - у якості вуглеводного компонента найбільш часто зустрічаються моносахариди. Протеоглікани - побудовані з дуже великого числа повторюваних одиниць, що мають дісахарідний характер (гіалуронова кислота, гіпарін, хондроїтин, каротінсульфати).
Опції: структурно-механічну (маються на шкірі, хрящі, сухожиллях);каталітичну (ферменти); захисну; участь у регуляції клітинного поділу.
Хромопротеїни
Виконують ряд функцій: участь у процесі фотосинтезу і окислювально -відновних реакціях, транспорт С і СО2. Є складними білками,простетичної групи, яка представлена пофарбованими сполуками.
Нуклеопротеїни
Роль протеістічної групи виконує ДНК або РНК. Білкова частина представлена в основному гістонами і протамінами. Такі комплекси ДНК з протаміну виявлені в сперматозоїдах, а з гістонами - в соматичних клітинах, де молекула ДНК "намотана" навколо молекул білка-гістон.
Нуклепротеїни за своєю природою є поза клітиною віруси - це комплекси вірусної нуклеїнової кислоти та білкової оболонки - капсида.
