Складні білки.

Існують класи білків, що є комплексами білкової частини (апобілок, апопротеїн) і небілкової частини. Такі білки називають складними білками. Білки, до складу яких входять тільки поліпептидні ланцюги, утворені залишками амінокислот, називають простими.

Небілкова частина складних білків може бути сполучена з апопротеїном слабкими (нековалентними: водневими, іонними, гідрофобними) чи ковалентними зв'язками. Якщо небілкова частина сполучена з апобілком ковалентними зв'язками, вона називається простетичною групою (наприклад – гем в складі гемоглобіну).

В залежності від хімічної природи небілкової частини (вуглевод, нуклеїнова кислота, ліпід, пігментна сполука, залишок фосфорної кислоти, іон металу) складні білки поділяють на:

- глікопротеїни;

- нуклеопротеїни;

- ліпопротеїни;

- хромопротеїни;

- фосфопротеїни;

- металопротеїни.

Фізико-хімічні властивості білків в розчинах.

Кислотно-основні властивості. Завдяки наявності значної кількості іоногенних груп (аміно-, карбокси-), білкові молекули є амфотерними електролітами. У водних розчинах білки утворюють амфіони, знак та заряд яких залежить від амінокислотного складу і рН середовища. Змінюючи рН, можна перевести білок в стан, при якому сумарний електричний заряд білкової молекули дорівнює нулю (ізоелектричний стан). Відповідне значення рН одержало назву ізоелектрична точка білка (pI). Наявність заряду у молекул білків в розчинах визначає їх здатність до електрофорезу (руху в постійному електричному полі). Електрофоретна здатність білків залежить від знаку і величини заряду, а також від їх молекулярної маси. Цей метод застосовується для розділення (фракціонування) білкових сумішей.

Розчинність білків. Розчинність окремих білків в різних фізико-хімічних середовищах залежить від заряду і переважання в їх складі полярних або неполярних амінокислотних залишків.

Більшість глобулярних білків містить на своїй поверхні гідрофільні залишки полярних незаряджених амінокислот, які взаємодіють з дипольними молекулами води, утворюючи навколо білкових молекул гідратні оболонки, і тому вони легко розчинні у воді чи слабких розчинах солей лужних металів.

У воді білки утворюють достатньо стійкі колоїдні розчини. Факторами стабільності білків в розчинах є:

- наявність електричного заряду на поверхні;

- наявність гідратної оболонки навколо молекул білка.

Механізм осадження (випадіння білка з розчину в осад) пов'язаний з втратою одного чи обох факторів стабільності в розчині.

Осадження буває двох видів: зворотнє і незворотнє. Зворотнє осадження спостерігаєтья в тому випадку, якщо осад білка розчиняється при додаванні надлишку первинного розчинника. Зворотнє осадження спостерігається при:

- дії на розчин білка солей лужних і лужноземельних металів та амонію (таке осадження називають висолюванням);

- нетривала дія на розчин білка спирту чи ацетону.

При незворотньому осадженні осад білка не розчиняється в первинному розчиннику. Цей вид осадження викликають дією на розчин білка:

- солей важких металів;

- сильних неорганічних кислот і лугів;

- сильних органічних кислот (трихлороцтової, сульфосаліцилової);

- ультрафіолетового або рентгенівського випромінювання;

- ультразвуку;

- високих температур.

Денатурація білків – це втрата білком притаманної йому просторової структури (четвертинної, третинної і вторинної) та порушення характерних фізико-хімічних властивостей. При денатурації первинна структура білкових молекул зберігається.

Ознаки денатурації білка:

- Втрата біологічної функції.

- Зміна розчинності (осадження).

- Зміна розмірів і форми молекули білка внаслідок розщеплення зв'язків, що формують четвертинну (якщо є), третинну, вторинну структури.

- Зміна кількості певних функціональних груп (зокрема, сульфгідрильних –SH).

- Зміна в'язкості розчину білка.

- Зміна оптичної активності розчину білка.

Денатурація відбувається внаслідок дії на білкові розчини та білки в складі біологічних середовищ жорстких хімічних, фізико-хімічних і фізичних факторів, тобто тих же факторів, які викликають незворотнє осадження. Механізм впливу денатуруючих агентів полягає в руйнуванні слабких зв'язків (водневих, іонних, дипольних, гідрофобних), які стабілізують впорядковані типи просторової організації білкових молекул.