АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ ТА ПЕПТИДІВ

1. Конктерні цілі:

- Трактувати основні принципи класифікації, номенклатури, будови та властивостей найважливійших -амінокислот як хімічної основи структурної організації білків для подальшого вивчення їх біологічної ролі.

- Аналізувати просторову будову молекул амінокислот, типи їх ізомерії;

- Трактувати хімічні властивості амінокислот в залежності від їх будови;

- Аналізувати значення амінокислот для організму людини у відповідності до їх хімічних властивостей;

- Аналізувати досліджувані біологічні рідини на вміст в них амінокислот за якісними реакціями.

2.Базовий рівень підготовки.

Назва попередніх дисциплін	Отримані знання, вміння, навички
1. Біоорганічна хімія	Знати основні правила систематичної та міжнародної номенклатури; знати класифікацію органічних сполук та будову функціональних груп, характерних для біологічно важливих речовин; знати основні типи ізомерії органічних сполук. знати властивості карбоксильної та аміно-групп.
2. Фізична та колоїдна хімія	Знати валентність хімічних елементів та графічні способи зображення будови речовин за допомогою структурних формул; уміти застосовувати знання електронегативності елементів при визначенні зміщення електронної густини в молекулі; знати основні типи хімічних реакцій; знати поняття кислотності та основності.

3. Організація змісту навчального матеріалу.

1. Класифікація -амінокислот за:

а) будовою вуглецевого ланцюга;

б) здатністю до синтезу в організмі;

в) полярністю радикалу.

2. Загальні властивості амінокислот:

а) кислотно-основні;

б) утворення цвіттер-іонів;

в) вплив рН середовища на диссоціацію амінокислот.

3. Ізоелектрична точка амінокислот.

4. Специфічні реакції амінокислот в організмі:

а) дезамінування;

б) трансамінування;

в) декарбоксилювання;

г) поліконденсація з утворенням пептидів.

5. Реакції кількісного визначення амінокислот:

а) формолтитрування за Серенсеном;

б) реакція Ван-Слайка.

До складу природніх білків – біополімерів – входять як мономери залишки приблизно 20 різних α-амінокислот (їх називають протеїногенними). Всі інші амінокислоти в складі тканин тварин, рослин та мікроорганізмів (їх відкрито більше 200) існують у вільному стані та у вигляді коротких пептидів чи комплексів з іншими органічними речовинами.

Амінокислоти – це гетерофункціональні біоорганічні сполуки – похідні карбонових кислот, в складі яких один або декілька атомів водню в радикалі заміщено на аміногрупу. Протеїногені амінокислоти мають аміногрупу в α-положенні і їх структура відображається наступною загальною формулою:

Як випливає з наведеної формули, протеїногенні амінокислоти мають такі структурні особливості:

1) α-атом вуглецю всіх протеїногенних амінокислот (кріме гліцину) зв'язаний з чотирма різними групами та є асиметричним чи хіральним центром молекули. Тому такі амінокислоти є оптично активними, тобто здатні відхиляти площину поляризованого світла.

Всі протеїногенні амінокислоти належать до L-стереохімічного ряду. D-амінокислоти до складу природних білків організму людини не входять, вони зустрічаються в бактеріальних та рослинних клітинах, входять до складу деяких антибіотиків (граміцидин, актиноміцин D). Ферментні системи організму людини зразу окислюють D-амінокислоти, щоб вони не включались в синтез білка та не змінювали його структуру. При цьому D- та L-амінокислоти можуть відрізнятись навіть на смак.

2) Всі протеїногенні амінокислоти належать до α-амінокислот. Деякі протеїногенні амінокислоти (лізин, аргінін) і природні амінокислоти, що не входять до складу білків (орнітин, цитрулін), мають додаткову аміногрупу, разташовану в кінцевому положенні радикалу.

Класифікація амінокислот.

В залежності від будови бічного радикалу природні амінокислоти поділяють на такі класи:

1. Ациклічні амінокислоти, до яких відносять

а) моноаміномонокарбонові амінокислоти;

б) моноамінодикарбонові амінокислоти;

в) диаміномонокарбонові амінокислоти;

г) диамінодикарбонові амінокислоти;

2. Циклічні амінокислот, до яких відносять

а) карбоциклічні (ароматичні) амінокислоти;

б) гетероциклічні амінокислоти:

-з первинною аміногрупою в бічному ланцюзі;

-імінокислоти.

За здатністю до синтезу в організмі людини всі протеїногенні амінокислоти поділяються на три групи:

1. Незамінні амінокислоти (не синтезуються в організмі людини і повинні надходити з продуктами харчування). До них належать валін, ізолейцин, лейцин, лізин, метионін, треонін, триптофан, фенілаланін (всього-8 амінокислот).

2. Замінні амінокислоти (здатні синтезуватись в організмі людини). До них належать аланін, аспарагінова кислота та аспарагін, гліцин, глутамінова кислота та глутамін, пролін, серин, тирозин, цистеїн (всього-10 амінокислот).

3. Частково замінні амінокислоти (не в повному об'ємі). До них належить 2 амінокислоти: аргінін і гістидин.

За полярністю та зарядом бічного радикалу всі амінокислоти можна розділити на 4 групи:

1. А мінокислоти з неполярним (гідрофобним) радикалом.

Аланін Валін

Лейцин Ізолейцин

Метионін Фенілаланін

Триптофан Пролін

2. Амінокислоти з полярним (гідрофільним) незарядженим радикалом.

Гліцин Серин

Т реонін Цистеїн

Тирозин Аспарагін

Глутамін

3. А мінокислоти з негативно зарядженим радикалом (кислі).

Аспарагінова кислота Глутамінова кислота

4. А мінокислоти з позитивно зарядженим радикалом (основні).

Лізин Аргінін Гістидин