План лекции
Клинико-диагностическое значение исследования активности трансаминаз (АлТ, АсТ).
Клинико-диагностическое значение исследования активности трансаминаз - ЛДГ в сыворотке крови.
Изоферменты АлТ, АсТ, ЛДГ, катализируемая реакция, локализация в органах и тканях, диагностическое значение определения активности в крови.
Клинико-диагностическое значение исследования активности трансаминаз (АлТ, АсТ).
Трансаминазы – (аминотрансферазы) АлАТ и АсАТ катализируют процессы переаминирования, т.е. обратимого переноса аминогруппы (– NH2) от АК на кетокислоту, с образованием новой АК.
АсАТ катализирует реакцию:
АсАТ
Аспарагиновая
кислота + Глютаминовая
кислота + ЩУК
+ L- кетоглутаровая кислота
АлАТ катализирует реакцию:
АлАТ
L-аланин
+L-кетоглутаровая
Глютаминовая кислота +
ПК
Кислота
Процесс переаминирования был открыт русскими учёными Крицман и Браунштейн (муж и жена) в 1937 году. Впервые в 1954 году Врублевский и Карман обнаружили подъем АсАТ в сыворотке крови у больного с острым инфарктом миокарда. Причем повышение активности фермента наблюдалось через 4 – 6 часов, держалось весь острый период и спадало при начале рубцевания; Было замечено, что чем больше очаг поражения, тем выше активность АсАТ.
Эти ферменты широко распространены в организме: в печени, в почках, мышце сердца, скелетной мускулатуры. Но количество ферментов в разных органах различно. Так в сердце АсАТ больше чем АлАТ, в печени АлАТ больше чем АсАТ. Коэффициент де - Ритиса - это отношение АсАт/АлАТ, который в сердце здорового человека равен 1,33. При инфаркте миокарда коэффициент выше, при гепатите ниже. Поэтому определение активности данных ферментов используется для ранней диагностики заболеваний (определение активности АлАТ в дожелтушный период при паренхиматозной желтухе назначается всем контактным), а также для дифференциальной диагностики: (при паренхима-тозной желтухе активность АлАТ, АсАТ выше нормы, при механической – в норме).
Аланинаминотрансфераза (алт, АлАт)
Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ) – фермент, относящийся к аминотрансферазам (трансаминазам), то есть осуществляющим перенос аминокислот с одной биологической молекулы на другую. Поскольку в названии фермента присутствует аминокислота аланин, это означает, что данный фермент переносит именно аминокислоту аланин. АЛТ синтезируется в клетках, поэтому в норме его активность в крови невысока. Преимущественно синтезируется в клетках печени, но также имеется в клетках почек, сердца, мышцах и поджелудочной железе. Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками,травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.
Норма Аланинаминотрансферазы
|
до 40 |
Ед/л |
|
до 32 |
Ед/л |
|
||
АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.
Причины высокого АлАТ (АлАТ)