Глава 6 244

ИССЛЕДОВАНИЕ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЫ 244

6.1. ИССЛЕДОВАНИЕ ОСОБЕННОСТЕЙ ПРИЕМА КОРМА 245

И ПИТЬЯ 245

6.2. ИССЛЕДОВАНИЕ ПОЛОСТИ РТА 256

6.3. ИССЛЕДОВАНИЕ ГЛОТКИ, СЛЮННЫХ ЖЕЛЕЗ, ПИЩЕВОДА 263

6.4. ИССЛЕДОВАНИЕ ЖИВОТА 267

6.5. ИССЛЕДОВАНИЕ ЖЕЛУДКА 270

6.6. ИССЛЕДОВАНИЕ КИШЕЧНИКА 261

6.7. ИССЛЕДОВАНИЕ ДЕФЕКАЦИИ И КАЛА 271

6.8. ИССЛЕДОВАНИЕ ПЕЧЕНИ И ОСНОВНЫЕ СИНДРОМЫ ЕЕ НЕДОСТАТОЧНОСТИ 282

Г лава 7 290

ИССЛЕДОВАНИЕ МОЧЕВЫДЕЛИТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЫ 290

7.1. ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ ЗНАЧЕНИЕ СИСТЕМЫ И ОБРАЗОВАНИЕ МОЧИ 290

7.2. ИССЛЕДОВАНИЕ ОРГАНОВ МОЧЕВЫДЕЛИТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЫ 294

7.3. ИССЛЕДОВАНИЕ МОЧИ 311

7.4. ОСНОВНЫЕ СИНДРОМЫ ПАТОЛОГИИ МОЧЕВЫДЕЛИТЕЛЬНОЙ СИСТЕМЫ 333

Глава 8 исследование нервной системы 338

8.1. АНАТОМО-ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ ДАННЫЕ И ЗНАЧЕНИЕ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ В РАЗВИТИИ ПАТОЛОГИИ 338

8.2. СХЕМА И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ 342

8.3. ОСНОВНЫЕ СИНДРОМЫ ПОВРЕЖДЕНИЯ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ 365

Г лава 9 ИССЛЕДОВАНИЕ СИСТЕМЫ КРОВИ 371

9.1. ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ И СХЕМА ИССЛЕДОВАНИЯ СИСТЕМЫ КРОВИ. ГЕМОПОЭЗ 371

С Г 392

с о 401

• ! 402

9.5. ИССЛЕДОВАНИЕ КРОВЕТВОРНЫХ ОРГАНОВ 433

Глава 10 437

ДИАГНОСТИКА НАРУШЕНИЙ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ 437

10.1. ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА НАРУШЕНИЙ 437

10.2. НАРУШЕНИЕ БЕЛКОВОГО ОБМЕНА 439

10.3. НАРУШЕНИЕ УГЛЕВОДНОГО ОБМЕНА 445

10.4. НАРУШЕНИЕ ЛИПИДНОГО ОБМЕНА 449

Этиология и клинические формы нарушения жирового обмена. 450

10.5. НАРУШЕНИЕ ВОДНО-ЭЛЕКТРОЛИТНОГО ОБМЕНА 452

10.6. НАРУШЕНИЯ, ОБУСЛОВЛЕННЫЕ НЕДОСТАТКОМ ВИТАМИНОВ 458

10.7. НАРУШЕНИЕ ОБМЕНА МАКРО- И МИКРОЭЛЕМЕНТОВ 462

Контрольные вопросы и задания 467

Глава 11 468

ОСНОВЫ РЕНТГЕНОЛОГИИ И РЕНТГЕНОДИАГНОСТИКИ ЗАБОЛЕВАНИЙ ЖИВОТНЫХ 468

11.1. ОСНОВЫ РЕНТГЕНОФИЗИКИ И РЕНТГЕНОТЕХНИКИ 468

11.2. МЕТОДЫ РЕНТГЕНОЛОГИЧЕСКОГО ИССЛЕДОВАНИЯ 482

11.3. РЕНТГЕНОДИАГНОСТИКА ЗАБОЛЕВАНИЙ ВНУТРЕННИХ ОРГАНОВ 496

12.2. ОСНОВНЫЕ СИНДРОМЫ БОЛЕЗНЕЙ ЖИВОТНЫХ РАННЕГО ВОЗРАСТА 519

ПРЕДМЕТНЫЙ УКАЗАТЕЛЬ 523

ОГЛАВЛЕНИЕ 529

В. Келли Л. Шлезинге

Примечание. Коэффициент для пересчета количества билирубина из мг/100 мл в мкмоль/л равен 17,104.

Увеличение содержания в сыворотке крови билирубина — би- лирубинемия (гипербилирубинемия) — может быть следствием по­вышенной концентрации непрямого или прямого билирубина или одновременно обоих соединений.

Концентрация свободного билирубина увеличивается при ин­тенсивном разрушении (гемолизе) эритроцитов и освобождении большого количества гемоглобина, когда печень оказывается не­способной переработать в прямой билирубин большое количе­ство непрямого билирубина, что встречается при пироплазмидо- зах, инфекционных болезнях (кровопятнистый тиф, инфлюэнца и др.), отравлениях гемолитическими ядами (куколь, соляник, мышьяк и лр.), переливании несовместимой крови.

Содержание прямого билирубина в сыворотке крови значи­тельно повышается при механической (обтурационной) желтухе, когда вследствие нарушенного желчевыделения скапливается желчь и увеличивается давление в желчных путях, что обусловли­вает переход желчи в кровяное русло. Механическая желтуха раз­вивается при закупорке желчных путей желчными камнями, пара­зитами, сдавливанием их новообразованиями, увеличенными лимфатическими узлами, абсцессами, а также вследствие их суже­ния при сморщивании рубцовой ткани и воспалении желчных протоков и слизистой оболочки двенадцатиперстного отдела тон­кой кишки. При механической желтухе несколько увеличивается содержание непрямого билирубина.

При паренхиматозной желтухе вследствие деструкции печеноч­ных клеток прямой билирубин попадает в кровь и его содержание в ней значительно возрастает. При поражении гепатоцитов также нарушается процесс перевода непрямого билирубина в прямой, что обусловливает повышение уровня последнего в крови. Таким образом, при паренхиматозной желтухе увеличивается концентра­ция в крови непрямого и прямого билирубина. Паренхиматозная желтуха может развиваться при некоторых инфекционных болезнях (инфекционная анемия, контагиозная плевропневмония, мыт, ин­фекционный энцефаломиелит, лептоспироз и др.), остром и хрони­ческом гепатитах, токсической дистрофии печени и т. д.

Определение активности ферментов. Ферменты (энзимы) — специфические белки, которые в организме выполняют роль биологических катализаторов, т. е. участвуют во всех биохими­ческих реакциях. В каждой из них задействован определенный фермент. Многие из ферментов представлены в нескольких мо­лекулярных формах — изоферментах (изоэнзимах). В настоящее время известно до 2000 ферментов, всех их по типу катализируе­мой реакции разделяют на оксидоредуктазы, трансферазы, гидро­лазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Однако диагности­ческое значение имеют лишь несколько десятков из них.

Большая часть ферментов находится внутри клеток и появляет­ся в сыворотке крови в большом количестве лишь при их повреж­

дении и разрушении. Изменения в специфических ферментатив­ных реакциях можно идентифицировать как причину или след­ствие различных патологических состояний. Известны избира­тельные изменения ферментативной активности при ряде заболе­ваний у животных, что создает возможность для использования ферментативных тестов для диагностических и прогностических целей. Некоторые ферменты находятся в каком-либо органе в зна­чительно большем количестве, чем в других, т. е. обладают высо­кой органной специфичностью. Изменение активности таких ферментов в крови однозначно свидетельствует о поражении кон­кретного органа. В ветеринарной практике с диагностической це­лью в комплексе с другими методами исследования можно опре­делять в сыворотке крови активность следующих ферментов.

Активность лактатдегидрогеназы (ЛДГ) значительно повыша­ется при инфаркте миокарде (ЛДГ_Ь в меньшей степени ЛДГ2), при этом чем обширнее поражение, тем дольше сохраняются из­менения в изоферментном спектре ЛДГ. При заболеваниях пече­ни (гепатиты, цирроз, токсическое воздействие, метастазы) увели­чивается активность фракций ЛДГ₄ и ЛДГ₅. При мышечной дист­рофии (беломышечная болезнь молодняка, миоглобинурия лошадей) активность ЛДГ₄ и ЛДГ₅ заметно снижается, а ЛДГ], ЛДГ₂ и ЛДГ₃ повышается. При легочной патологии (острая очаго­вая и крупозная пневмония, хроническая пневмония) в сыворотке крови возрастает активность ЛДГ3. При остром лейкозе обычно обнаруживают отчетливое увеличение активности ЛДГ₂ и ЛДГ3.

Активность аспартатаминотрансферазы (АсАТ) наиболее резко повышается при инфаркте сердечной мышцы. При заболеваниях печени (гепатит, токсикозы, нарушение оттока желчи, метастазы) в первую очередь и наиболее значительно по сравнению с АсАТ изменяется активность аланинаминотрансферазы (АлАТ).

Активность щелочной фосфатазы (ЩФ) в сыворотке крови рез­ко увеличивается при механической желтухе, циррозе печени, ос- теодистрофии, рахите молодняка, деформирующем остите, злока­чественных новообразованиях костей; снижается — при гипофос- фатемии, выраженной анемии, гипотиреозе.

При острых и подострых заболеваниях печени с поражением ее паренхимы наиболее четким изменением служит также по­вышение активности в сыворотке крови сорбитдегидрогеназы и орнитинкарбомоилтрансферазы, изоцитратдегидрогеназы и ар­гиназы. Хронические поражения печени (цирроз), а также ост­рые и хронические отравления инсектицидами сопровождаются снижением ферментативной активности сывороточной холинэ- стеразы.

401

При кровепаразитарных заболеваниях (бабезиоз, анаплазмоз) у крупного рогатого скота, лошадей, собак возрастает активность АсАТ, а при тейлериозе и франсаиелезе крупного рогатого ско­та — альдолазы, АсАТ и АлАТ (аланинаминотрансферазы).

26 Е. С. Воронин и др.

При лейкозах крупного рогатого скота и опухолях в сыворотке крови увеличивается активность ЛДГ и изменяется ее изофермент- ный спектр (повышается активность четвертой фракции), появля­ется активность гексокиназы, возрастает активность рибонуклеаз и дезоксирибонуклеаз.

Заболевания поджелудочной железы сопровождаются гипер- ферментемией таких энзимов, как амилаза, липаза, рибонуклеаза, дезоксирибонуклеаза, (3-глюкуронидаза. В частности, при чуме свиней развивается острый панкреатит с резким увеличением ак­тивности амилазы в плазме крови.

Определение гемоглобина и его разновидностей. Гемоглобин — ос­новной компонент эритроцитов, по химической природе относя­щийся к сложным белкам — хромопротеидам. Переносит кислород и диоксид углерода, входит в состав гемоглобиновой буферной сис­темы крови, участвующей в регуляции кислотно-основного равно­весия.

Гемоглобин состоит из белкового компонента (глобин) и про- стетической группы (гем), содержащей железо в виде двухвалент­ной закисной формы. Молекула гемоглобина содержит четыре гема и один глобин. Гем — это комплекс железа с протопорфири- ном, который включает в себя четыре пиррольных кольца, соеди­ненных в кольцо через метановые мостики СН. Глобин — тетра- мер, состоит из двух пар полипептидных цепей, входит в группу гистонов — серосодержащих белков типа альбуминов. Отличие ге­моглобина у разных видов животных связано не с гемом, а с осо­бенностями белкового компонента.

Гемоглобин синтезируется путем синхронной продукции гема и глобиновых цепей в красном костном мозге, его биосинтез на­чинается на самых ранних стадиях эритропоэза, в период перехода базофильных нормоцитов (нормобластов) в полихроматофиль- ные.

Разрушается гемоглобин через 110... 130 дней жизни эритроци­тов в клетках системы фагоцитирующих мононуклеаров.

Кислород переносится в составе оксигемоглобина, т. е. в виде соединения с гемоглобином. Молекула последнего содержит че­тыре гема, поэтому она может связать четыре молекулы кислоро­да. Соединение гемоглобина с кислородом непрочно и легко рас­падается при снижении парциального давления кислорода в ка­пиллярах тканей. Гемоглобин также переносит из тканей к легким около 20 % всего диоксида углерода крови (большая часть С0₂ транспортируется в цитоплазме эритроцитов в виде гидрокарбо­ната калия), причем считают, что в гемоглобине кислород связы­вается железом гема, а диоксид углерода — глобином.

Известно, что гемоглобин в действительности состоит из смеси близких по структуре и свойствам молекул (обладает гетерогенно­стью) и может быть разделен на фракции. Причина гетерогеннос­ти гемоглобина — разнообразие клеточных форм, гетерогенность популяции эритроцитов, связанная с изменением типа кроветво­рения (мегалобластический, нормобластический) и его локализа­цией, интенсивности эритропоэза, присутствием в крови клеток разного возраста, размеров и формы. Биохимические исследова­ния гемоглобина дополняют сведения об изменениях эритропоэ­за, так как в неоднородной популяции эритроцитов трудно выде­лить изменения каких-либо небольших групп. Различают не­сколько физиологических и патологических разновидностей гемоглобина. К физиологическим относят гемоглобин взрослых животных — НЬА и фетальный гемоглобин — HbF, который со­ставляет у плода основную массу этого пигмента, а к 50...70-му дню жизни теленка исчезает почти полностью. Патологические разновидности гемоглобина (В, С, D, Е, G, Н) возникают вслед­ствие врожденного нарушения синтеза гемоглобина (гемоглоби­нопатии, гемоглобинозы), при которых могут развиваться тяже­лые гемолитические анемии. Патологические разновидности ге­моглобина исследуют с помощью электрофореза, хроматографии, щелочной денатурации и другими методами.

В организме гемоглобин может вступать в соединение не толь­ко с кислородом (оксигемоглобин) и диоксидом углерода, но и с другими газами и веществами. Например, при соединении с угар­ным газом СО образуется карбоксигемоглобин, с нитритами — метгемоглобин (гемоглобин, содержащий трехвалентное окисное железо), с сульфаниламидами — сульфгемоглобин, которые не­способны переносить кислород.

Количество гемоглобина определяют колориметрическими ме­тодами с использованием гемометра ГС-3, гемоглобинометров, электрического анализатора крови ФАК-01, фотоэлектроколори- метров и спектрофотометров. В качестве стандартного рекомендо­ван гемиглобинцианидный метод по JI. М. Пименовой и Г. В. Дер- виз (с ацетонциангидрином). Содержание гемоглобина в крови здоровых животных приведено в таблице 9.10.