1.2. Химический состав шкуры

Волосяной покров шкуры животных по своему химическому составу представляет собой белок кератин. Из белка кератина образуется чешуйчатый и корковый слой волоса.

Элементарный состав белка кератина (в среднем для овечьей шерсти): углерод - 50,7; водород - 7,4; азот - 17,7; кислород - 20; сера - 4,6.

Пигменты, вызывающие окраску волоса, относятся к группе меланинов. Характерной особенностью меланинов волоса является их способность обесцвечиваться под воздействием окислителей - перекиси водорода, сернистого ангидрида и др.

В состав волоса входят жирующие вещества (жиропот) и холестерин. Жиропот предохраняет волосяной покров от внешних воздействий и его содержание является важной характеристикой свойств шерсти. Жир на внешней поверхности волоса является продуктом выделения сальных желез.

При сжигании волоса в золе обнаруживаются соли кальция, окиси железа и др. минеральные вещества.

Дерма шкуры животного относится к сложным высокополимерным веществам. В составе дермы выделяют небелковую и белковую части.

К первой относятся липиды, углеводы, ферменты, микроорганизмы, витамины, минеральные вещества и вода.

Липидами называют жироподобные вещества. Они нерастворимы в воде, но растворяются в органических растворителях. Играют значительную роль для нормального функционирования кожного покрова.

В кожном покрове содержится определенное количество углеводов (глюкоза) и другие. Так как кожный покров обладает сложной системой кровеносных сосудов, то углеводы входят в состав крови.

Ферменты шкуры химически относятся к белкам и играют значительную роль в последующих после убоя животного процессах, вызывая изменение шкуры. Так как ферменты способны переваривать белки, то они могут служить причиной потери кожевой ткани (гольевого вещества). Наиболее активными являются катепсин и протеиноза, которые разрушают белок до более простых компонентов - протеоз и пептонов.

На поверхности кожного покрова содержится большое количество разнообразных микроорганизмов. После убоя животного и отделения шкуры от туши микроорганизмы в большом количестве попадают на мездряную сторону шкуры, где интенсивно размножаются.

На 1 см² поверхности парной (только снятой с туши животного) шкуры содержится в среднем 200-300 млн. микробов, через 5 часов после убоя при температуре 20-21^С количество бактерий увеличивается в 4-6 раз, а через 24 часа - в 35000 раз.

Выделяют несколько групп микроорганизмов, которые имеются в парной шкуре.

Группа протеус - неспоровые подвижные палочки, способные разлагать белок до конечных стадий, т.е. обладающие протеолитической способностью.

Группа коли - входят в состав кишечной микрофлоры и попадают на шкуры из навоза. Разрушают белок до аминокислот с образованием индола.

Группа спорообразующих представляет собой подвижные палочки, образующие споры, которые очень устойчивы. Эти микроорганизмы разрушают белок до конечных стадий.

Группа кокков (микрококки и сарцины) представляют собой различные ферменты, которые вызывают распад частично разложившегося белка.

Группа флуоресцирующих - палочки, которые попадают на шкуру из воды и разжижают межволоконное вещество и разлагают жиры. Кроме этого, на шкурах встречаются дрожжи (белые, черные и красные) и плесени.

При консервировании в шкуры с солью могут быть внесены микроорганизмы, развивающиеся в солевых растворах (галофилы). Для их существования необходимы крепкие солевые растворы (20-25% соли). Галофилы разлагают белок до конечных стадий. Встречаются микроорганизмы, которые размножаются в слабых солевых растворах (0,5% соли). Такие микроорганизмы называются солетолерантными.

Содержание витаминов в дерме незначительно, но они оказывают существенное влияние на нормальную деятельность кожного покрова в период жизни животного.

Минеральные составные части составляют 0,35-0,50% от веса дермы. К ним относят соли K, Na, Ca, Mg, P, Cu, Fe, Al. В частности, медь влияет на пигментацию и кератинизацию кожного покрова. Содержатся они в крови и лимфе шкуры.

В шкуре животного содержится значительное количество (до 75%) воды. Вода служит универсальной биологической средой для биохимических реакций и играет важную роль в нормальном развитии кожного покрова.

Белки представляют собой главную составную часть дермы шкуры. В шкуре содержание белков составляет до 97-98% (на абсолютно сухой вес).

Белками называют сложные азотистые органические соединения.

В состав кожного покрова входят волокнистые или фибриллярные (коллагены, ретикулины, кератины, эластины) и глобулярные (шаровидные) белки - альбумины, глобулины, муцины и мукоиды. В отличие от волокнистых, глобулярные белки растворимы в водной среде. Они удаляются в процессах подготовки шкуры к дублению. Содержатся эти белки в крови и лимфе шкуры.

Мукоиды или мукопротеины - химические соединения аминосахаридов с пептидами или белками, содержащие более 4% аминосахаров. В шкуре содержатся в незначительном количестве.

Дерма шкуры образована переплетением пучков коллагеновых волокон. Этот волокнистый белок является наиболее важным компонентом шкуры. Химический состав коллагена (в %): углерод - 50-52; азот - 17,65; кислород - 25,43; водород - 6,5; сера - 0,3.

Другие волокнистые белки присутствуют в шкуре в незначительных количествах. Так как волокнистые белки в основном связаны со структурой ткани (кожевой), они иногда называются структурными белками.

Считают твердо установленным, что все белки построены из полипептидных цепей, которые, в свою очередь, образованы взаимодействием карбоксильных и аминогрупп молекул различных аминокислот с выделением воды.

В состав коллагена входит около 20 аминокислот. Аминокислоты, входящие в состав коллагена, можно разбить на три категории:

• моноаминокислоты, в которых содержится по одной амино- и карбоксильной группе;

• оксиаминокислоты, содержащие оксигруппы;

• диамино- и дикарбоновые кислоты, содержащие по две амино- и две карбоксильных группы соответственно.

Отличительной особенностью аминокислотного состава коллагена является присутствие в значительных количествах оксипролина и пролина (до 22%) всех аминокислот, присутствие оксилизина, существование которого в других белках не обнаружено.

При гидролизе белков кислотой или щелочью происходит распад на отдельные аминокислоты. Долгое время считалось, что аминокислоты в коллагене расположены с правильной повторяемостью звеньев. В настоящее время доказано рядом работ российских и зарубежных крупных ученых, что правильная повторяемость звеньев аминокислот наблюдается лишь на некотором участке белка и не является характерной для молекулы белка.

Большинство российских и зарубежных ученых считают, что аминокислоты в молекуле белка связаны полипептидной связью, дикетопиперазиновые циклы отсутствуют.

В настоящее время структуру коллагена рассматривают как структуру, состоящую из трех взаимно обвивающих друг друга спиралей. Для исследования структуры коллагена применяются следующие методы:

• рентгенографический (под большими и малыми углами);

• электроннографический и электронномикро­скопический;

• оптический метод.

Рентгенографический метод основан на дифракции и интерференции рентгеновских лучей, отраженных от внутренних плоскостей в кристалле.

Так как длина волны рентгеновского излучения и расстояние между атомами или их группами вещества одного и того же порядка, решетка кристалла является дифракционной решеткой для рентгеновских лучей. Отраженные от плоскостей лучи будут интерферировать, причем, усиление произойдет в том случае, когда фазы их колебаний при наложении совпадут.

С помощью этого метода на рентгенограмме желатина и коллагена были обнаружены 3 ясно выраженных кольца, которым соответствуют межплоскостные расстояния в решетке в 11,3; 4,3 и 2,8 А^ . Два кольца (11,3 и 2,8 А^) – кристаллические, а одно – 4,3 А^ - аморфное. Обычно принимают, что интерференционные максимумы, соответствующие расстояниям 2,8-2,9 А^, характеризует длину аминокислотного остатка в цепи: расстояние в 4,3-4,6 А^ и 11 А^ соответствует расстоянию между главными цепями, причем 4,3-4,6 А^ - в направлении, где боковые цепи отсутствуют, а 11 А^ - в направлении расположения боковых цепей. Кроме этих периодов повторяемости, обнаружен еще один – в 642 А^ , характеризует повторяемость аминокислотных остатков. При поглощении воды коллагеном период в 11 А^ увеличивается до 14,3 А^, что свидетельствует о связи молекул воды боковыми цепями коллагена.

Электронографический метод также является дифракционным. При помощи его изучается дифракция и интерференция электронов, обладающих волновой природой, но длина волны, образующаяся при движении электронов меньше, чем рентгеновских лучей (0,05 А^ против 1,54 А^ соответственно). Этот метод требует тщательной подготовки препарата (очень тонкие срезы), так как электроны поглощаются веществом. С помощью этого метода получены значения межплоскостных расстояний коллагена, сходные с данными рентгеноструктурного анализа.

Электронномикроскопический метод позволяет наблюдать структуры коллагена при значительном увеличении.

В электронном микроскопе обнаружены фибриллы с периодичностью структуры. Вдоль фибриллы наблюдаются участки разной плотности – более светлые и более темные полосы. Период повторяемости – величина постоянная, но может меняться от фибриллы к фибрилле. Высушивание фибриллы изменяет период повторяемости.

Оптический метод – исследование структуры по двойному лучепреломлению, также используют при изучении коллагена. Этот метод дает возможность по величине и знаку лучепреломления судить о влиянии некоторых обработок на коллаген.

Основан оптический метод на том, что кристалл обнаруживает двойное лучепреломление в поляризованном свете, если в этом теле межатомные расстояния в различных направлениях существенно отличаются.

Коллаген является основой соединительной ткани, в состав которой входят другие вещества (глобулярные белки, полисахариды, клеточные элементы). Хотя их и немного, но их нельзя полностью отнести к примесям. Существует определенная связь между всеми элементами в живой структуре. Поэтому в настоящее время считают, что нет белков индивидуальных; все белки состоят из нескольких компонентов.

Из химических свойств коллагена следует отметить его способность адсорбировать воду в значительных количествах. При поглощении воды коллагеном меняется рентгенограмма, о чем сказано выше. Коллаген не растворяется в холодной и теплой воде, а также в разбавленных растворах кислот, щелочей, солей. При нагревании в воде происходит сваривание коллагена – он деформируется. При длительном нагреве в воде он переходит в клей.

Сильные кислоты и щелочи расщепляют коллаген до аминокислот. Нейтральные соли действуют разрыхляюще. Коллаген обладает высокой реакционной способностью, что вызвано большим количеством активных групп и высокоразвитой внутренней поверхностью. Это свойство коллагена используется при выделке кожи (активно взаимодействует с дубителем).

Ретикулин – волокнистая составная часть ретикулинового волокна. Отличительное свойство этого белка – способность окрашиваться серебром. В дерме кожного покрова ретикулина немного, но он играет определенную роль в формировании тканевых структур. Ретикулиновые волокна придают определенную жесткость лицевому слою шкуры. Ретикулин устойчив к воде (горячей), растворам кислот, щелочей, сернистый натр его разрушает.

Эластин имеет волокнистое строение, но волокна, в отличие от коллагеновых, не имеет поперечной исчерченности. По аминокислотному составу эластин отличается от коллагена. Устойчив к кислотам, щелочам, при нагревании с водой образует клей. Обладает резиноподобной эластичностью, благодаря чему и получил свое название.

Кератин – белок, обладающий защитной функцией. Он нерастворим в воде, солевых растворах, слабых кислотах и щелочах.

Кератин является белком, входящим в состав волоса и эпидермального слоя кожевой ткани. Кератин разрушается крепкими щелочами. Эта особенность белка используется при проведении технологической операции выделки кожи –обезволашивание.

Характерным для этого белка является наличие серосодержащих аминокислот – цистина и метионина.

Природная структура (строение) и химический состав шкуры оказывают существенное влияние на ее свойства и возможность использования по назначению.