Тема 8. Мясо и мясные товары

На химический состав мяса оказывают влияние вид, порода скота, его пол, возраст, упитанность, морфологический состав мяса и другие факторы. Чем выше упитанность мяса, тем выше его энергетическая способность (калорийность), лучше сочность и вкус, так как содержание сухих веществ и особенно жира увеличивается. По белковой ценности, содержанию незаменимых аминокислот говядина, баранина и свинина существенно не различаются между собой. Больше всего полноценных белков в свинине, в говядине и баранине 80—85% общего количества белков; в мясе молодняка их на 0,5—1% меньше, чем в мясе взрослых животных, но коллаген молодняка легче разваривается, поэтому после тепловой обработки мясо молодых животных нежнее мяса взрослого скота. Передняя часть туши содержит больше неполноценных белков и эластина, чем задняя. При обычной варке мяса незначительно снижается содержание лизина, метионина и триптофана, а при варке посоленного мяса сколько-нибудь значительных потерь аминокислот не наблюдается. При быстром замораживании, а также при сушке мяса методом сублимации не происходит изменений, существенно снижающих биологическую ценность белков мяса. Содержание белков в мышечной ткани 16—22%, в жировой— 0,8—5, соединительной — 21—40, хрящевой — 17—20, в крови—16,4—18,9%.Миозин находится в миофибриллах в набухшем состоянии, переходит в солевую вытяжку при обработке мяса солевыми растворами, денатурируется при 45—50°С, рН 5,4, а также при сушке в замороженном состоянии; обладает способностью поглощать и удерживать 300% воды — больше, чем другие белки мяса. Актин покоящейся мышцы, а также при замораживании, при повышенной концентрации солей — вязкий, студнеобразный, нерастворимый в воде, а при сокращении мышц —легкоподвижный, растворимый в воде; денатурируется при 50 °С. При взаимодействии актина и миозина образуется актомиозин, обладающий высокой вязкостью, находящийся в мышцах в зависимости от условий в ассоциированной или частью в диссоциированной форме; денатурируется при 42—48°С.Миоген растворим в воде, денатурируется при 55—65°С, рН 6,3.Миоальбумин растворим в воде, денатурируется при 45—47°С, рН 3,5.Глобулин X растворим в солевых растворах средней концентрации, в воде нерастворим. Миоглобин — хромопротенд, обусловливающий окраску мышц в красный цвет, хорошо растворим в воде, свертывается при 60°С. Мышцы шеи, конечностей окрашены интенсивнее, чем малоработающие, так как в них миоглобина больше и окисление идет интенсивнее. В говядине в 2,5 раза больше миоглобина, чем в свинине; в мясе молодняка — в 5 раз меньше, чем в мясе старых животных; мясо самцов богаче миоглобином, чем мясо самок. Присоединяя кислород, миоглобин переходит в оксимиоглобин, имеющий ярко-красный цвет, а в дальнейшем в метмио-глобин буро-коричневого цвета, он вызывает потемнение мяса в местах кровоподтеков. Коллаген — в холодной воде нерастворимый, при варке переходит в хорошо растворимый глютин. Легче всего переходит в глютин коллаген рогатого скота, медленнее — коллаген мяса диких и старых животных. Из протеолитических ферментов на коллаген действуют пепсин и коллагеноза, а на механически обработанный — также трипсин, катепсин и др. Продукты, содержащие более 20% коллагена, употреблять в пишу не рекомендуется. Повышенное количество коллагена содержится в грудинке, пашине; очень много коллагена в передней и задней голяшках говядины. С повышением упитанности доля коллагена в белках мяса уменьшается. Жир мяса различных животных отличается по вкусу, запаху, консистенции и усвояемости, что объясняется составом жирных кислот, преобладающих в жире. Биологическая ценность жиров мяса зависит от содержания в нем ненасыщенных жирных кислот, в том числе полиненасыщенных: линолевой, линоленовой и арахидоновой. Обладающей наибольшей биологической ценностью арахидоновой кислоты содержится в свином жире 2%, в жире баранины—1,5%. Для повышения содержания арахидоновой кислоты в суточном пищевом рационе рекомендуется употреблять небольшие количества ветчины, бекона или ломтик шпика с ржаным хлебом. В мышечной ткани содержится жира около 3% (с липоидами), в жировой — 70—94, соединительной — 1—3,3 (с липоидами), хрящевой — 3,5, в крови— 0,3, костной ткани — 3,8—27, костном мозге — 87,6 — 92,3%. Жирное мясо светлее и нежнее по консистенции, более вкусное, чем мясо с меньшим содержанием жира. Но чрезмерно высокое содержание жира снижает белковую ценность, вкусовые достоинства и усвояемость мяса. Лучшим по вкусовым и питательным качествам считается мясо с равным количеством белков и жира, причем нежность и сочность мяса зависят от распределения в нем жировой ткани: наиболее сочным и нежным является мясо с внутримышечными жировыми прослойками — «мраморное». Мясо самок и кастратов богаче жиром, чем мясо самцов. Легкоплавкий свиной жир содержит меньше насыщенных кислот, чем тугоплавкий говяжий, а говяжий — меньше, чем наиболее тугоплавкий бараний. В жире самцов больше насыщенных жирных кислот, чем в жире самок, с возрастом в подкожном жире увеличивается содержание насыщенных жирных кислот, а с повышением упитанности их количество уменьшается. Внутренний жир более тугоплавкий, чем подкожный. Хребтовый шпик свиней богаче насыщенными жирными кислотами, чем жир грудной и брюшной частей. Углеводы мяса представлены в основном гликогеном, которого содержится в мясе 0,6—0,8%, в печени — 2—5%. Он служит запасным веществом для пополнения крови глюкозой, образующейся при действии на гликоген ферментов. Мясо с большим количеством мышечной ткани содержит больше гликогена, чем жирное мясо. Экстрактивные вещества растворяются в воде, переходят в бульон, который акад. И. П. Павлов назвал одним из лучших возбудителей секреции желудочного сока. Экстрактивные вещества придают мясу специфический вкус и аромат, нежность консистенции и увеличивают набухаемость. Экстрактивные вещества бывают безазотистые 0,7—0,9% (гликоген, декстрины, мальтоза, инозит, молочная кислота, пировиноградная и янтарная кислоты и др.) и азотистые 0,9—2,5% (креатин, карнитнин, холин, глютатион, аденозинфосфаты, фосфаген, карнозин, гипоксантин, свободные аминокислоты и др.). Глютаминовой кислоте приписывают вкусовые свойства вареного мяса; серии и глицин положительно влияют на аромат свинины, а тирозин ухудшает аромат мяса. Требования к качеству мяса: Качество мяса определяется правильностью технологической обработки туш, его свежестью, морфологическим и химическим составом. Доброкачественное мясо должно быть хорошо обескровлено, не иметь сгустков крови, кровоподтеков, побитостей, бахромок и поврежденных тканей, остатков внутренних органов загрязнений содержимым желудочно-кишечного тракта. Вкусовая характеристика мяса, его нежность и жесткость зависят от вида, возраста, пола, упитанности, породы животного, степени созревания мяса, анатомического происхождения. У говядины сравнительно грубая зернистость (сечение мышечных волокон на поперечном разрезе), особенно у мяса волов, у мяса коров более тонкая волокнистость; свинина тонко- и густозернистая, она нежнее говядины, так как ее соединительная ткань менее грубая и легче разваривается; баранина тонко- и густозернистая; козлятина взрослых животных грубозернистая, а молодых— нежная, тонкозернистая. Мясо старых животных становится сухим, очень жестким, так как мышечные волокна вследствие изменений протоплазмы истончаются, уменьшается их упругость, а способность коллагена к развариваемости при нагреве уменьшается. Наиболее нежное мясо расположено в спинной части мясных пород скота; чем ближе к голове и чем ниже от спины, тем жестче мясо. Жесткость мяса зависит от структуры мышечной ткани: менее жесткое мясо молодняка имеет более тонкую структуру, размеры волокон и мышечных пучков увеличиваются с возрастом животного и степенью его тренировки; имеются значительные различия в жесткости мяса в пределах одной туши и даже одного мускула в зависимости от места отбора проб. Тепловая обработка оказывает различное действие на жесткость разных мускулов: повышается жесткость менее жестких в сыром и вареном состоянии мускулов с малым содержанием коллагеновых и эластиновых волокон (таких более 70% массы мышечной ткани туши крупного рогатого скота), не изменяется у мускулов со средним содержанием соединительнотканных волокон (их около 20% массы), уменьшается жесткость мускулов со значительным содержанием коллагеновых волокон (их менее 10% массы). Увеличение жесткости большинства мускулов говяжьей туши при тепловой обработке объясняется уплотнением пучков мышечных волокон при коагуляции белков. Неустраняемая при тепловой обработке жесткость мяса всегда более высокая в отрубах с повышенным содержанием эластических волокон, и особенно эластиновой соединительной ткани.