Аминокислоты в состав молекул аминокислот входит две функциональные группы: карбоксильная –соон и аминогруппа –nh2.

Номенклатура. карбоксильная группа называется в суффиксе, а аминогруппа – в префиксе.

Взаимное расположение функциональных групп. А) цифровые обозначения – при нумерации первый номер получает атом углерода карбоксильной группы.

Б) при использовании тривиальных названий используются буквы греческого алфавита – первый номер (обозначение ) получает атом углерода, соседний с атомом С карбоксильной группы.

Тривиальные названия широко используются практически для всех биологически важных аминокислот. На базе этих названий приняты сокращенные обозначения.

Примеры:

Формула аминокислоты	Систематическое название	Тривиальное название	обозначение
	Аминоуксусная кислота	Глицин	Gly
	2-аминопропановая кислота	-аланин	-Ala
	3-аминопропановая кислота	-аланин	-Ala
	2-амино-3-фенилпропановая кислота	фенилаланин	Phe
	2-амино-3-меркаптопропановая кислота	цистеин	Cys
	2-аминопентандиовая кислота	Глутаминовая кислота	Glu
	4-аминобутановая кислота	-Аминомасляная кислота	ГАМК
	6-аминогексановая кислота	-аминокапроновая кислота	-

Строение аминокислот. Существуют в форме внутренних солей, например:

Физические свойства аминокислот.

А) Температуры плавления аминокислот высоки (как у солей). Например, у глицина т. пл. = 240  (с разложением).

б) Аминокислоты как соли хорошо растворимы в воде и плохо в органических растворителях.

Химические свойства аминокислот.

1. Кислотно-основные свойства. Аминокислоты – амфотерные соединения, они взаимодействуют и с кислотами, и с основаниями, например:

2. Образование сложных эфиров. Происходит при взаимодействии аминокислоты со спиртом в кислой среде:

3. Образование амидов и полиамидов.

А) При нагревании -аминокислоты образуется смесь пептидов, молекулы которых состоят из остатков двух (дипептид), трех (трипептид) и т. д. Остатков аминокислот. Схема образования дипептида:

При нагревании смеси двух разных аминокислот возможно образование наряду с двумя дипептидами, образованными остатками одинаковых аминокислот, еще двух дипептидов, образованных остатками разных аминокислот, соединенных в разной последовательности.

Пептиды – это частный случай амидов, образованных из остатков -аминокислот. Пептидная связь – амидная связь в пептидах.

Биологическое значение -аминокислот и пептидов: а) Аминокислоты играют важную роль в обменных процессах и используются в медицине для профилактики и лечения некоторых заболеваний. Аминокислоты синтезируются в растениях. Животные организмы не могут синтезировать некоторые аминокислоты и должны получать их с пищей (незаменимые аминокислоты).

б) пример биологически важного пептида – трипептид глутатион, который выполняет защитные для белка функции, в) примеры биологически важных полипептидов – пептидные гормоны окситоцин (вызывает сокращение гладкой мускулатуры) и инсулин (регулирует обмен углеводов); г) макромолекулы белков состоят из остатков -аминокислот, соединенных между собой пептидной связью.

Стереоизомерия природных -аминокислот. Все природные -аминокислоты, кроме глицина, содержат стереоцентр и могут существовать в виде двух энантиомеров. В природе более распространены энантиомерные аминокислоты, относящиеся к L-ряду. Стереопроекционная формула для L--аланина:

Промышленное производство аминокислот базируется на их химическом или микробиологическом синтезе, а также на гидролизе доступных белков.

Синтез -аминокислот из -галогензамещенных карбоновых кислот:

Б) Капрон. При нагревании -аминокапроновой кислоты (которую получают из капролактама – циклического амида -аминокапроновой кислоты) происходит поликонденсация, при этом образуется полиамид, из которого формуют волокно капрон:

Свойства капрона: а) амидная связь обладает высокой прочностью (см. химические свойства карбоновых кислот). Б) между молекулами полиамида имеются водородные связи (за счет связей N-H). В результате капрон обладает высокой прочностью в) капрон не разрушается плесенью и молью.

Применение капрона: изготовление тканей, трикотажных изделий, канатов, лески, кордных нитей и тканей для шин, деталей машин и т. д.

Белки

Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима без различных по строению и функциям белков.

Классификация белков. А) простые белки (протеины) – состоят только из остатков аминокислот; б) сложные белки (протеиды) – построены из протеинов, соединенных с молекулами другого (небелкового) типа.

Строение белков. Различают несколько степеней организации молекулы белка.

1. первичная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи:

Запись первичной структуры белка с помощью сокращенных обозначений начинают от той аминокислоты, которая содержит свободную аминогруппу (см. пептиды), например:

NH₂-Gly--Ala- Phe- Cys- Glu-COOH

Из всего многообразия аминокислот природа наиболее часто для построения полипептидных цепей использует 20.

2. Вторичная структура – пространственная форма (конформация), которую принимает макромолекула белка. Для высокомолекулярных белков характерна форма спирали (-структура, или -спираль). На один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Расстояние между витками около 0,54 нм. Строение спирали определяется следующими факторами: а) вокруг некоторых связей (например, 1 и 2 на формуле выше) в молекулах белка возможно относительно свободное вращение, что придает ей гибкость; б) в то же время определенные участки макромолекулы (а именно амидные связи C-N (3) – см. химические свойства карбоновых кислот) относительно жесткие; в) закрепляют спираль водородные связи, существующие между отдельными витками (между NH- и СО-группами):

3) третичная структура – характеризует пространственные формы -спирали (клубки, глобулы, или нитевидные структуры фибриллы). Эти формы закрепляются за счет образования химических связей между отдельными участками молекулы белка. В образовании этих связей принимают участие функциональные группы, например, SH-группа аминокислоты цистеина – две таких группы способны к образованию дисульфидного моcтика -S-S-.

4) Четвертичная структура – наблюдается в некоторых белках, в состав которых входит несколько макромолекул полипептидов, их ассоциация осуществляется за счет межмолекулярных взаимодействий. Третичная и четвертичная структуры белков определяют его специфические свойства и биологическую активность.

Физические свойства белков. А) В зависимости от молекулярной массы белки различаются по агрегатному состоянию. Б) белки растворяются в воде или в растворах солей или щелочей. Кератины, белок кожи, шелк нерастворимы.

Обратимая коагуляция (осаждение) белков– наблюдается при действии на их растворы таких реагентов, как этанол, ацетон. Осажденные таким образом белки могут быть снова растворены.

Необратимая коагуляция белков (денатурация) – наблюдается при действии на их растворы некоторых солей, например, сульфатов магния, аммония или натрия, или при кипячении. При денатурации нарушается третичная структура белка.

Химические свойства белков.

1. Амфотерные свойства белков обусловлены наличием в них групп -NH₂ и –COOH.

2. Гидролиз белков осуществляется в присутствии кислот, щелочей или ферментов. Может быть полным (образуется смесь аминокислот) или частичным (образуется смесь олигомерных пептидов). Схема полного кислотного гидролиза:

Применение реакции: а) полный гидролиз – для определения аминокислотного состава белков, а также для получения аминокислот; б) частичный гидролиз – для определения аминокислотной последовательности белков.

3. цветные реакции

а) биуретовая реакция. При добавлении к раствору белка щелочного раствора медь-сульфата образуется синий раствор.

Применение реакции – качественная реакция на пептидную связь, применяется для обнаружения белков и пептидов.

б) ксантопротеиновая реакция. При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты наблюдается ярко-желтое окрашивание, которое при подщелачивании становится оранжевым.

Применение реакции – качественная реакция на белки и пептиды, содержащие ароматические остатки (обусловленные наличием, например, аминокислоты фенилаланина и некоторых других).

Биологическая роль белков. На долю белков приходится примерно 50% сухой массы животных организмов.

Наиболее важные функции белков: А) функции ферментов (биокатализаторов) - выполняют глобулярные белки; эта функция белков является главной. б) структурные функции. Их выполняют фибриллярные (нитевидные) белки. Примеры – коллаген (сухожилия, межклеточное вещество костной ткани), миозин (ткани мышц), фиброин (шелк), кератин (волосы, рога, ногти, перья); в) хранение и передача информации о наследственности организма. Эти функции выполняют комплексы белков с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды.

Превращение белка в организме. Под действием ферментов пищеварительного тракта белки подвергаются гидролизу до аминокислот. Эти аминокислоты поступают в различные ткани и там часть из них расходуются на биосинтех собственных белков организма (осуществляется в рибосомах). Остальная часть аминокислот подвергается другим биохимическим превращениям, в результате которых азот аминокислоты превращается в аммиак и далее в мочевину выводится из организма, а углерод и водород – соответственно в CO₂ H₂O.

Источники органических соединений.

Первыми источниками органических соединений были растительные и животные организмы, из которых выделено множество органических веществ (терпены, стероиды, органические кислоты, алкалоиды, аминокислоты и др.). В настоящее время эти и множество других (неприродных) соединений получают из простейших соединений (так называемых продуктов основного органического синтеза).

Основные источники органических соединений

источник	состав	Способы переработки	продукты
нефть, попутный газ	алканы и циклоалканы, иногда арены, соединения серы	ректификация крекинг риформинг	топливо смазочные масла нефтебитумы этен, пропен ароматические углеводороды
Природный газ	Метан (осн.)	1) Крекинг 2) Каталитическое окисление	ацетилен синтез-газ
Каменный уголь	смесь органических веществ	коксование газификация	кокс каменноугольная смола (ароматические соединения) топливо
торф	смесь органических веществ		Органические удобрения лекарства
древесина	целлюлоза, лигнин	сухая перегонка выделение целлюлозы (сульфитная варка) гидролиз целлюлозы	уксусная кислота, метанол, ацетон, фенолы искусственное волокно бумага глюкоза этанол
жиры	сложные эфиры глицерина и карбоновых кислот	гидролиз гидрирование	мыло глицерин жирные кислоты маргарин

Применение продуктов переработки органического сырья в химической промышленности

вещество	применение
Метан	Производство метанола, формальдегида, муравьиной кислоты, хлорметана, дихлорметана, хлороформа, тетрахлорметана, синтез-газа, ацетилена, сажи, фреонов, тефлона; Горючее.
Этен	производство полиэтилена, винилхлорида, этиленоксида, 1,2-дихлорэтана, этанола, этиленгликоля, уксусного альдегида, стирола, акрилонитрила.
Этин (ацетилен)	производство винилхлорида, трихлорэтена, тетрахлорэтена, акрилонитрила, ацетальдегида, виниловых эфиров, полиацетилена; горючее.
Бензол	производство анилина, стирола, фенола, капролактама, инсектицидов, душистых и лекарственных веществ; растворитель.
Метанол	производство уксусной кислоты, формальдегида, сложных эфиров, метиламина; растворитель, присадка к топливам.
Этанол	производство диэтилового эфира, хлороформа; приготовление напитков, растворитель, добавка к топливу, консервирующее и дезинфицирующее средство.
Уксусный альдегид	производство уксусной кислоты, уксусного ангидрида, растворителей (этилацетат, метилаль), этанола, лекарств, красителей.
Уксусная кислота	производство уксусного ангидрида, сложных эфиров (растворители), ацетатов металлов (вспомогательные материалы в текстильной промышленности и в красильном производстве), хлоруксусной кислоты; консервант в пищевой промыщленности.
Формальдегид	производство феноло-формальдегидных смол, красителей и дубильных веществ; восстановитель, дезинфицирующее вещество.
Фенол	производство феноло-формальдегидных смол, бис-фенола А , капролактама, адипиновой кислоты (для химических волокон), средств для борьбы с вредителями, красителей, лекарств, дубильных веществ.
Анилин	Производство красителей, лекарственных веществ, пестицидов, взрывчатых веществ, ракетного топлива.
целлюлоза	производство бумаги, химических волокон, ваты, взрывчатых веществ, глюкозы, спирта.

Применение некоторых полимерных материалов

Полимер	Применение
полиэтилен	производство бытовых приборов, упаковочных материалов, труб; изоляционный материал.
полипропилен	Основная область применения - производство волокон для изготовления канатов, сетей, фильтровальных и обивочных тканей.
поливинилхлорид	изготовление искусственной кожи, покрытий для полов, гибких труб; производство волокон (которые применяют, например, для изготовления негорючих драпировочных тканей)
полистирол	производство бытовых приборов, игрушек, посуды одноразового пользования, термоизолятров.
поливинилкарбазол	Электроизоляционный материал в радиотехнике, фоточувствительный материал для электрофотографии (используется в фотокопировальных устройствах).
Тефлон	в технике и медицине (для изготовления поршней и других деталей машин, протезов органов человека), для нанесения антикоррозионных, тепло- и электроизоляционных покрытий.
каучуки	производство резины.
поливинилен	токопроводящие полимерные материалы
Фенолоформальдегидные смолы	Производство лаков, клеев, замазок, слоистых пластиков, формовочных масс.