Пептиды.

Пептиды – это продукты конденсации двух или более молекул -аминокислот.

Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью – CO – NH –:

H₂N – CH – C – OH + H – NH – CH – C – OH → H₂N – CH – C – NH – CH – C – OH + H₂O

| || | || | || | ||

R₁ O R₂ O R₁ O R₂ O

дипептид

Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, как и аминокислоты, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать ещё с одной молекулой аминокислоты:

H₂N – CH – C – NH – CH – C – OH + H₂N – CH – C – OH →

| || | || | ||

R₁ O R₂ O R₃ O

→ H₂N – CH – C – NH – CH – C – NH – CH – C – OH + H₂O

| || | || | ||

R₁ O R₂ O R₃ O

трипептид

Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться, в принципе, неограниченно и приводит к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).

формулы пептидов обычно записывают так, что свободная аминогруппа находится слева (на N-конце цепи), а свободная карбоксильная группа – справа (на С-конце). Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков – CH – CO – NH – и боковых групп R₁, R₂, R₃ и т.д.

Химические свойства пептидов.

1. Пептиды, так же как и аминокислоты, содержат разные функциональные группы м склонны к реакциям солеобразования. При действии на пептиды разбавленных растворов кислот или щелочей образуются соответствующие соли:

H₂N – CH – CO – NH – CH – CОOH + KOH → H₂N – CH – CO – NH – CH – COOK + H₂O

| | | |

R₁ R₂ R₁ R₂

Если радикалы R₁, R₂ и т.д. содержат кислотные или основные остатки (как, например, в лизине или глутаминовой кислоте), то они также могут вступать в реакцию солеобразования.

Концентрированные растворы кислот и щелочей вызывают разрыв пептидных связей.

2. Основное свойство пептидов – способность к гидролизу.

При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или -аминокислоты, составляющие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой:

H₂N – CH – CO – NH – CH – COOH + 2HCl + H₂O → NH₃Cl – CH – COOH + NH₃Cl – CH – COOH

| | | |

R₁ R₂ R₁ R₂

Полный гидролиз пептидов небольшого размера может происходить и под действием концентрированных растворов щелочей:

H₂N –CH –CO – NH –CH – COOH + 2KOH → H₂N –CH – COOK + H₂N– CH –COOK + H₂O

| | | |

R₁ R₂ R₁ R₂

Гидролиз пептидов может происходить под действием ферментов. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, то есть позволяет расщеплять строго определённые участки пептидной цепи.

Названия пептидов строятся путём последовательного перечисления аминокислотных остатков, начиная с N-конца, с добавлением суффикса –ил, кроме последней С-концевой аминокислоты, для которой сохраняется её полное название.

H₂N – CH₂ – CO – NH – CH – CO – NH – CH – COOH

| |

CH(CH₃)₂ CH₂ – C₆H₅

Глицилвалилфенилаланин (Gly – Val – Phe)

Пептидную природу имеют многие антибиотики, токсины, гормоны.

Белки.

Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5 – 10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью.

Белки входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белков.

Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи.

Первичная структура белка – это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Полипептидная цепь имеет линейную структуру только у небольшого количества числа белков. В большинстве белков пептидная цепь определённым образом свёрнута в пространстве.

Первичная структура белка.

Как видно из рисунка, -углеродные атомы аминокислотных остатков располагаются в плоскости пептидной группы по разные стороны от связи C – N, т.е. в более выгодном транс-положении: боковые радикалы (R) аминокислотных остатков в этом случае будут наиболее удалены друг от друга в пространстве.

Вторичная структура белка – это конформация полипептидной цепи, то есть способ скручивания цепи в пространстве за счёт водородных связей между группами (NH) и (СО). Существуют два основных способа укладки цепи – -спираль и β-структура.

В -спирали на один виток в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатка. Боковые радикалы находятся на наружной стороне спирали. Основную роль в закреплении такой конформации цепи играют водородные связи, которые в -спирали образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода NH-группы каждого пятого -аминокислотных остатков. Обычно белковые цепи спирализованы не полностью, а лишь частично.

Другим видом вторичной структуры белков является β-структура, называемая также складчатым листом, или складчатым слоем. В складчатые листы укладываются вытянутые полипептидные цепи, связываемые множеством водородных связей между пептидными группами этих цепей. Боковые радикалы (R) располагаются в регулярном порядке выше и ниже некоторой плоскости, проведённой через складчатый лист.

Большинство белков содержат как -спирали, так и β-структуры.

Третичная структура белка – это трёхмерная конфигурация закрученной -спирали или β-структуры в пространстве. В формировании третичной структуры важную роль играют ионное (электростатическое) и гидрофобное взаимодействия, а также дисульфидные связи.

Ионное (электростатическое) взаимодействие может возникать между противоположно заряженными группами NH₃⁺ и СОО^-. Ионное взаимодействие возникает между аминокислотами имеющие в радикале дополнительные карбоксильные группы (аспарагиновая, глутаминовая кислоты) и аминогруппы (лизин, аргинин).

Гидрофобное взаимодействие обусловлено ван-дер-ваальсовыми силами притяжения между неполярными радикалами аминокислотных остатков. То есть молекула белка стремиться свернуться так, чтобы гидрофобные углеводородные остатки оказались внутри структуры, а на внешней поверхности находились преимущественно полярные (гидрофильные) группы.

Большое значение для создания третичной структуры имеет ковалентная дисульфидная связь, образующаяся между цистеиновыми остатками одной и той же или разных белковых цепей. Дисульфидная связь содержится в очень многих белках.

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрегатами. При этом каждая цепь, сохраняя для неё первичную, вторичную, третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем пространственной организации – четвертичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счёт водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями. Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например гемоглобина, главная функция которого состоит в переносе кислорода из лёгких к тканям.

Классификация белков.

Существуют несколько классификаций белков.

1. По степени сложности (простые и сложные).

По составу белки подразделяют на простые и сложные. При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только -аминокислоты. Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из -аминокислот, содержат органическую или неорганическую части непептидной природы. Примером сложных белков может служить гемоглобин, в котором белковая часть – глобин – соединена с неорганической группой – гемом.

2. По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).

Для глобулярных белков характерна -спиральная структура, макромолекулы таких белков имеет форму сферы. Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем (альбумин – яичный желток, почти все ферменты). Для фибриллярных белков характерна β-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде (β-кератин – волосы, роговая ткань, коллаген – соединительная ткань).

3. По растворимости в отдельных растворителях.

Например, водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах – альбумины, спирторастворимые – проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах – глутелины.

4. По выполняемой функции

Например, запасные белки, скелетные и т.п.

Химические свойства белков.

1. Белки – амфотерные электролиты.

При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из раствора.

2. Гидратация.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объём увеличиваются. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющие в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (– CO – NH –, пептидная связь), аминные (NH₂) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентирую их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, то есть способствует устойчивости растворов белка.

При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

3. Денатурация белков.

Разрушение под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называют денатурацией. Происходит изменение пространственной структуры молекулы (меняется её форма). Первичная структура, а следовательно, и химический состав не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность.

Денатурация происходит при нагревании – тепловая денатурация. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Пример денатурации – свёртывание яичных белков при варке яиц.

Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжёлых металлов – свинца или ртути.

4. Пенообразование.

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость – газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры.

5. Гидролиз белков.

Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

O H O

|| | ||

– NH – CH – C – N –CH – C – + 2nH₂O → n H₂N –CH – COOH + n H₂N– CH –COOH

| | | |

R₁ R₂ n R₁ R₂

полипептид (белок) аминокислота-1 аминокислота-2

6. Горение белков.

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев.

7. Цветные реакции.

Для белков характерно несколько качественных реакций.

Все соединения, содержащие пептидную связь, дают биуретовую реакцию. При которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами меди (Cu²⁺) и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают жёлтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков.

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты – белковые молекулы. белки – эффективные и селективные катализаторы. Они ускоряют реакции протекающие в организме в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единый фермент.

2. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. (Гемоглобин – переносит кислород к тканям, миоглобин – запасает кислород в мышцах).

3. Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Специфические белки – антитела, которые распознают и связывают чужие объекты – вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающих от соседних клеток или из окружающей среды.