«Утверждаю»

зав. каф. химии

проф._________Чиркин А.А.

31 августа 2010 года, прот. №1

Тестовые задания для студентов 1 и 2 курсов бф (Биоэкология) Заочная форма обучения

(Дисциплины «Биохимия»)

Инструкция:

1.В контрольную работу вводятся по 2-4 вопроса из 13 разделов тестирования. Номер вопроса из каждого раздела отбирается в соответствии с последней цифрой зачетной книжки (например, 0, 10,20, 40 или 2, 12, 22, 32 или 7, 17, 27, 37).

2. После каждого теста необходимо дать краткое (2-3 предложения) обоснование выбранного ответа.

3. Желательно ознакомиться со всеми тестами, поскольку по аналогичным тестам будет проводиться зачет и первый этап экзамена по предмету «Биохимия».

Раздел 1. Белки, аминокислоты (30)

1. Нейтральной аминокислотой является:

1) аргинин 4) аспарагиновая кислота

2) лизин 5) гистидин

3) валин

2. В изоэлектрической точке белок:

1) имеет наименьшую растворимость 4) является анионом

2) обладает наибольшей степенью ионизации 5) денатурирован

3) является катионом

3. Иминокислотой является:

1) глицин 4) пролин

2) цистеин 5) серин

3) аргинин

4. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:

1) α-аминопроизводными карбоновых кислот

2) β-аминопроизводными карбоновых кислот

3) α-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот

5. Установить соответствие:

аминокислота	группы
1) изолейцин	а) неполярные (гидрофобные)
2) аспарагиновая кислота	б) полярные, но не заряженные
3) серин	в) отрицательно заряженные
4) гистидин	г) положительно заряженные

6. Серосодержащими аминокислотами являются:

1) треонин 4) триптофан

2) тирозин 5) метионин

3) цистеин

7. В состав белков не входят:

1) глутамин 4) β-аланин

2) γ-аминомасляная кислота 5) треонин

3) аргинин

8. Гидроксигруппу содержат аминокислоты:

1) аланин 4) метионин

2) серин 5) треонин

3) цистеин

9. Белки характеризуются:

1) отсутствием способности кристаллизоваться

2) сохранением нативной структуры молекулы при нагревании до 100С

3) амфотерными свойствами

4) отсутствием специфической конформации молекулы

10. Первичная структура белка характеризуется тем, что:

1) в ее формировании участвуют слабые связи

2) закодирована генетически

3) образована ковалентными связями

4) определяет последующие уровни структурной организации белка

11. Пептидная связь в белках является:

1) одинарной

2) двойной

3) частично одинарной и частично двойной

12. Пептидная связь в белках имеет преимущественно:

1) цис-конфигурацию

2) транс-конфигурацию

13. В α-спирали белка водородные связи:

1) перпендикулярны оси спирали

2) параллельны оси спирали

3) водородная связь замыкается через три аминокислотных остатка

4) водородная связь замыкается через четыре аминокислотных остатка

14. Установить соответствие:

параметры α-спирали	числовое значение
1) число аминокислотных остатков на виток спирали	а) 0,54 нм
2) диаметр спирали	б) 3,6
3) шаг спирали	в) 1,5 нм
4) проекция одного аминокислотного остатка вдоль оси спирали	г) 0,15 нм

15. Препятствует образованию α-спирали аминокислотный остаток:

1) аланина 4) пролина

2) серина 5) глутамина

3) валина

16. Гидрофобные боковые радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле:

1) преимущественно на поверхности молекулы

2) внутри молекулы;

3) небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы

17. β-Структура представляет собой:

1) тугозакрученную спираль

2) зигзагообразную структуру

3) встречается только на концах α-спирали, образуя 1-2 витка

18. Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию α-спирали, так как пролин:

1) способствует электростатическому отталкиванию аминокислотных остатков

2) атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг С–N

3) имеет большой размер радикала

4) в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода

19. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:

1) водородная 3) дисульфидная

2) пептидная 4) гидрофобное взаимодействие

20. Шапероны:

1) защищают новосинтезированные белки от агрегации

2) принимают участие в формировании третичной структуры

3) катализируют процесс образования дисульфидных связей

4) участвуют в синтезе аминокислот

21. Формирование четвертичной структуры белка является:

1) генетически закодированным

2) самопроизвольным, взаимодействие протомеров осуществляется любой частью их поверхности

3) самопроизвольным, протомеры взаимодействуют определенным участком

22. Радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи не участвуют в формировании структур молекулы белка:

1) первичной 3) третичной

2) вторичной 4) четвертичной

23. В процессе функционирования белковые молекулы:

1) сохраняют жестко зафиксированную пространственную конформацию

2) происходит существенное изменение пространственной структуры

3) претерпевают небольшие конформационные изменения

24. В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь:

1) ионная 3) водородная

2) дисульфидная 4) гидрофобное взаимодействие

25. Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод:

1) криоскопический 3) электрофореза в полиакриламидном геле

2) гель-фильтрации 4) ультрацентрифугирования

26. Скорость гель-фильтрации зависит от:

1) заряда 3) молекулярной массы

2) формы молекулы 4) растворимости белка

27. При денатурации белка не происходит:

1) нарушения третичной структуры 3) гидролиза пептидной связи

2) нарушения вторичной структуры 4) диссоциации субъединиц

28. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом:

1) протамины 3) альбумины

2) гистоны 4) глобулины

29. Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (20-30%) аминокислот:

1) аспарагиновой кислоты 3) аргинина

2) пролина 4) оксипролина

3) глицина

30. Кривая насыщения гемоглобина кислородом:

1) отражает прямо пропорциональную зависимость

2) имеет вид гиперболы

3) является сигмоидной