Физические свойства белков

Высокомолекулярные соединения, значительно отличающиеся друг от друга по молекулярной массе, числу аминокислотных остатков, образующих полипептид.

Коллоиды. Благодаря большим размерам молекул белки образуют растворы, по свойствам аналогичные коллоидным системам. Белковые молекулы сильно гидратированы: они имеют многослойные водные оболочки, в которых молекулы воды образуют кристаллоподобные структуры и по свойствам сильно отличаются от свободной воды. Белки, находящиеся в кристаллическом состоянии, попадая в водную среду, могут связывать большое количество воды. При этом они набухают (их объём увеличивается более чем в 15 раз) и могут оказывать очень большое давление на окружающие тела — давление набухания (до 2000 атм).

Денатурация белка. Изменение условий, в которых находится молекула белка: варьирование рН среды, повышение температуры, облучение УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук — приводит к разрушению связей, обеспечивающих сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структуры, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработке сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектрической точке, повышением реакционной способности функциональных групп молекулы. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значение рН и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям.

Растворы белков в живых организмах обладают низким осмотическим давлением, так как из-за большого размера молекул их молярная концентрация невелика.

Растворы белков опалесцируют, т.е. меняют окраску при рассматривании их в проходящем и отраженном свете. Они дают свойственный коллоидным растворам эффект Тиндаля: луч света, проходя через такой раствор, рассеивается крупными частицами растворенного вещества и становится видимым.

Белковые растворы обладают оптической активностью, т.е. способны изменять плоскость поляризации света, а также способны поглощать ультрафиолетовое излучение. Все эти оптические свойства широко используют при анализе природных белков.

Коллоидные частицы белков имеют большую суммарную поверхность, на которой могут адсорбироваться ионы и молекулы различных веществ. Эта особенность позволяет белкам выполнять в организме транспортные функции — переносить различные вещества из одного органа в другой.

Белковые растворы неустойчивы. При действии веществ, способных активно связывать воду (спирт, ацетон, концентрированные растворы солей щелочных металлов, аммония и некоторых других веществ), растворимость белков понижается, и они выпадают в осадок (или всплывают на поверхность растворителя). При этом происходит обезвоживание и нейтрализация коллоидной частицы (с одновременным некоторым изменением пространственной структуры белка). Обезвоженные нейтральные частицы слипаются, происходит коагуляция. Образовавшиеся крупные агрегаты отделяются от растворителя; процесс называется седиментацией. Обезвоживание частиц белка никогда не бывает полным, поэтому осадок белка имеет вид студня (геля). Жидкие коллоидные растворы белка (золи) могут «застывать» и без выделения воды. При этом образуется трёхмерная сетчатая структура из белковых молекул, взаимодействующих своими гидрофобными радикалами. Вся вода оказывается связанной внутри этой сетчатой структуры. Переход из золя в гель во многих случаях обратим. В качестве примера перехода из золя в гель можно привести процесс свёртывания крови при ранениях кровеносных сосудов. В качестве обратного перехода можно рассматривать изменение состояния сократительных белков в момент сокращения мышечного волокна.