Структурная организация белков
В молекуле белка аминокислоты повторяются в разных сочетаниях. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи влияет на свойства белковой молекулы и носит название первичной структуры белка:
Рисунок 6. Полипептид.
В настоящее время интенсивно ведутся работы по расшифровке первичной структуры белков, однако они весьма сложны и трудоемки.
Рисунок 7. Первичная структура молекулы фермента рибонуклеазы.
Полипептидные цепи белков могут располагаться в пространстве различным образом: они могут быть изогнуты, скручены целиком или только на отдельных участках. Одна из наиболее часто встречающихся форм полипептидной цепи – спираль, состоящая из равномерных витков и внутри полая. Эта модель пространственного строения белковой молекулы была предложена Л. Полингом в 1951 г. В настоящее время известны две разновидности таких спиральных полипептидных цепей: спиральная и складчато-слоистая конформации. Они образуют вторичную структуру белка. Она более устойчива благодаря образованию водородных связей между кислородом одной и иминной группой другой пептидной связи.
Рисунок 8. Вторичная структура белка: а) спиралевидная; б) складчато-слоистая укладка полипептидной цепи.
Организованная определенным образом во вторичную структуру молекула белка затем укладывается в компактную плотную структуру называемую третичной структурой белка. В ее образовании участвуют как регулярные, так и аморфные участки полипептидной цепи. Образуются глобулярные и фибриллярные белки.
Рисунок 9. Третичная структура белка.
Некоторые белки обладают четвертичной структурой. Однако она реализуется только у белков, состоящих из нескольких субъединиц. Субьеденица сохраняет свойственные ей первичную, вторичную, третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Примером служит гемоглобин – состоит из четырех субьединиц, окружающих гемм (простетическую железосодержащую группу – железопорфирин).
Рисунок 10. Четвертичная структура белка.
Химические свойства белков
Солеобразование протекает по карбоксильным и по аминным группам:
Окисление протекает по сульфгидрильным группам аминокислоты цистеина:
Восстановление. Происходит разрыв дисульфидных мостиков при действии водорода. Окислительно-восстановительные реакции играют важную роль в образовании и изменениях третичной структуры белка.
Этерификация. По карбоксильным и спиртовым группам может происходить образование сложноэфирных связей:
При взаимодействии с фосфорной кислотой образуются сложные белки – фосфопротеиды:
Ацилирование. Происходит взаимодействие аминной группы белка с карсбоновой кислотой:
Амидирование – взаимодействие карбоксильной группы белка с аммиаком с возникновением амидной связи:
Гидролиз. Это наиболее распространенный метод исследования состава белка. Впервые А. Браконно (1820 г.), используя кислотный гидролиз, выделил из белка (желатина) аминокислоту – глицин, а Н. Любавин установил, что при ферментативном гидролизе белки распадаются до аминокислот. Подвергаясь гидролизу, белки расщепляются при нагревании с кислотами и щелочами, а также при обычных температурах под действием специальных ферментов. Главными продуктами полного гидролиза белков являются смеси α-аминокислот, но процесс протекает ступенчато, в определенных условиях, особенно при действии ферментов.
Свойства белков – химические, физические, биологические – полностью определяются их химическим составом и структурой.