Осмотическое давление растворов вмс
Осмотическое давление растворов низкомолекулярных и высокомолекулярных веществ определяется теоретически уравнением Вант-Гоффа:
Росм. = CRT, (29)
Осмотическое давление можно выразить и по другому:
Росм.
,
(29а)
где С – концентрация растворенного вещества в г/л, а М – молярная масса растворенного вещества.
С повышением концентрации ВМС их осмотическое давление перестает подчиняться закону Вант-Гоффа (π = cRT) и растет быстрее, причем экспериментально полученная кривая лежит выше теоретической прямой.
Для расчета осмотического давления растворов ВМС предложено уравнение Галлера:
|
где c - концентрация раствора ВМС, г/л; М - молярная масса, г/моль; b - коээфициент, учитывающий гибкость и форму молекулы ВМС в растворе.
#18 Кислотно-основные свойства: за счет групп СООН и NH3+
В сильнокислой среде происходит протонирование ионизированной карбоксильной группы белка, а в сильнощелочной среде – депротонирование концевой аммонийной группы. Кислотно-основные превращения в молекулах белков сопровождаются изменением их конформации.
В зависимости от аминокислотного состава белки подразделяются на «нейтральные» (pI=5.0/7.0) «Кислые» (pI<4) и «основные» (pI>7.5) в кислотных белках больше содержание аспарагиновой и глутаминовой кислот, а в основных – аргинина, лизина или гистидина. На основе белков в организме действуют белковые буферные системы. Различие в кислотно-основных свойствах белков лежит в основе разделения и анализа смесей методами электрофореза при pH<pI белок в форме катиона перемещается к катоду, если pH>pI то в форме аниона к аноду.
Окислительно-восстановительные: белки относительно устойчивы к мягкому окислению, за исключением содержащих аминокислоту цистеин, так как тиольная группа последней легко окисляется в дисульфидную группу.
Серосодержащие белки чувствительны к свободнорадикальному окислению или восстановлению, что происходит при воздействии на организм радиации.
При более жестком окислении тиольная группа белков окисляется в сульфогруппу практически необратимо R-SH=RSO3H + 8e
Жесткое окисление до CO2 H2O и аммонийных солей используется организмом для устранения ненужных белков и пополнения своих энергетических ресурсов.
В организме белки подвергаются ферментативному гидроксилированию при участии кислорода и восстановленной формы кофермента.
NH3+-prot(RH)-COO- + O2 + восстановленная форма кофермента = NH3+-prot(ROH)-COO-+H2O+окисленная форма кофермента
В результате реакции гидроксилирования усиливаются гидрофильные свойства белка и его способность к образованию водородных связей.
Реакции, протекающие по аминогруппе
Дезаминирование – важнейший из путей распада аминокислот в организме. Доказано существование четырех типов дезаминирования α-аминокислот
Комплексообразующие: вследствие наличия в молекулах белков различных функциональных групп они образуют комплексные соединения разной устойчивости в зависимости от поляризуемости иона комплексообразователя.С малополяризуемыми катионами(К) и (Na) белки образуют малоустойчивые комплексы, которые в организме выполняют роль ионофоров для катионов. С менее жесткими Mg и Ca белки образуют достаточно прочные комплексы. С катионами d-металлов: Fe, Cu, Mn, Zn, Co прочные комплексы. Множество ферментов представляют собой хелатные комплексы белка с катионом какого-либо «металла жизни». Прочные комплексы белков с катионами Ме часто называют металлопротеинами.
Все белки при обработке солями меди в щелочной среде образуют хелатный комплекс фиолетового цвета, что является качественной реакцией на белки, которая называется биуретовой реакцией.