Ферменты

189. Задание {{ 249 }} 150 Тема 1-0-0

Для фермента обладающего абсолютной специфичностью, характерно:

 катализирует один тип реакции с несколькими субстратами

 имеет конфигурацию активного центра способного подвергнуться небольшим изменениям

 способен катализировать только одну реакцию

 радикалы активного центра способны взаимодействовать со стереоизомерами

190. Задание {{ 250 }} 151 Тема 1-0-0

Субстратная специфичность обуславливается:

 определенными функциональными группами в активном центре

 химическим соответствием активного центра субстрату

 наличием кофермента

 комплиментарностью активного центра субстрату

191. Задание {{ 251 }} 152 Тема 1-0-0

Активность ферментов зависит от разрушения в первую очередь их:

 первичной структуры

 третичной

 вторичной

 четвертичной

192. Задание {{ 252 }} 153 Тема 1-0-0

Для каталитической активности ферментов необходимо наличие ... :

Правильные варианты ответа: кофермента;

193. Задание {{ 253 }} 154 Тема 1-0-0

Ионы Fe2+, Mn2+, Zn2+ играют роль ... :

Правильные варианты ответа: кофакторов;

194. Задание {{ 254 }} 155 Тема 1-0-0

Когда кофермент связан с белком прочно и постоянно, его называют ... :

Правильные варианты ответа: простетической группой;

195. Задание {{ 255 }} 156 Тема 1-0-0

Фермент гидролизующий мочевину называется:

 аргиназой

 уреазой

 глутамазой

 цистениазой

196. Задание {{ 256 }} 157 Тема 1-0-0

Оксидоредуктазы - это ферменты катализирующие:

 реакции гидролиза

 реакции переноса групп

 окислительно-восстановительные реакции

 реакции образования новых связей (С-С, C-O, С-N и т.д.)

197. Задание {{ 257 }} 159 Тема 1-0-0

Оптимальные условия действия амилазы pH=6,8, t=37. При изменении pH на 5, а t на 70 :

 активность уменьшится

 активность останется прежней

 снижения pH ускорит реакцию

 увеличение t0 уменьшит активность фермента

198. Задание {{ 258 }} 160 Тема 1-0-0

Если субстратом является сахароза Km=0,05мм, если рафиноза - Km=8мм. Скорость гидролиза выше в случае:

 сахарозы

 рафинозы

 обе миним

 обе равны

199. Задание {{ 259 }} 162 Тема 1-0-0

Групповая специфичность определяется:

 строением кофермента

 строением субстрата

 витамином входящим в кофермент

 апоферментом

200. Задание {{ 260 }} 166 Тема 1-0-0

Если фермент имеет 2 субстрата, то константа Михаэлеса для разных субстратов будет:

 относится как 1:2

 характеризует поведение фермента относительно к субстрату

 одинаковые

 разные

201. Задание {{ 261 }} 167 Тема 1-0-0

Оптимальное значение pH действия фермента :

 имеет постоянную величину

 свою область, область оптимальных значений

 pH > 7 (щелочные)

 pH < 7 (кислая)

202. Задание {{ 262 }} 168 Тема 1-0-0

Оптимальная температура действия основного большинства ферментов:

 37-40

 0-10

 70-100

 70

203. Задание {{ 263 }} 169 Тема 1-0-0

Исследование субстратной специфичности , а также ингибирования ферментов дают информацию о строении:

 аностеричексого центра

 активного центра

 белковой части фермента

 фермента в целом

204. Задание {{ 264 }} 170 Тема 1-0-0

Ингибиторы - вещества:

 подавляющие действие ферментов за счет того, что занимают активный центр (необратимые)

 подавляют действие ферментов сорбируясь на аллостерическом центре

 вызывают конформационные изменения активного центра

 не подпускают субстрат к ферменту

205. Задание {{ 265 }} 171 Тема 1-0-0

Необратимые ингибиторы:

 связываются с активным центром

 связываются с аллостерическим центром вызывая конформационные изменения в молекулы фермента

 связываются с белковой частью фермента

 вызывает конформационные изменения на растоянии

206. Задание {{ 266 }} 172 Тема 1-0-0

Обратимое конкурентное ингибирование - это когда :

 повышение концентрации субстрата устраняет или ослабляет ингибирование

 повышение концентрации субстрата не влияет на результат ингибирования

 субстрат и ингибитор атакуют оба активный центр, т.к. сходны по строению

 атакует аллостерический центр и ингибитор перекрывает доступ субстрата к активному центру

207. Задание {{ 267 }} 173 Тема 1-0-0

Обратимый конкурентный ингибитор:

 связываемся с активным центром, но не гидрализуется

 действует на активный центр, изменяя его конфигурацию

 разрушает функциональные группы активного центра

 сорбируется на аллостерическом центре

208. Задание {{ 268 }} 174 Тема 1-0-0

Неконкурентные ингибиторы присоединяются:

 не к активному центру

 присоединяются в другом месте при этом конформации молекулы фермента изменяется

 не в аллостерическом центре

 не присоединяются вообще, а лишь влияет на изменение конформации

209. Задание {{ 269 }} 175 Тема 1-0-0

Регуляторный фермент - это фермент, задающий скорость, т.к. он катализирует ... реакцию:

Правильные варианты ответа: лимитирующую;

210. Задание {{ 270 }} 176 Тема 1-0-0

Гомотропными называют аллостерические ферменты, у которых модуляторы - те же ... .

Правильные варианты ответа: субстраты;

211. Задание {{ 271 }} 177 Тема 1-0-0

Гетеротропные аллостерические ферменты - это те, у которых модулятор и субстрат:

Правильные варианты ответа: разные вещества;

212. Задание {{ 272 }} ТЗ № 97

Отметьте правильный ответ

K_m – (константа Михаэлиса) – концентрация субстрата, при которой скорость равна:

 ½ V_max

 3/2 V_max

 ¼ V_max

213. Задание {{ 273 }} ТЗ № 98

Отметьте правильный ответ

Скорость реакции:

– С –СH₂ +АДФ+H₃PO₄

O O

при уменьшении CO₂

 увеличится

 не изменится

 уменьшится

 концентрация CO₂ не играет роли

214. Задание {{ 274 }} ТЗ № 99

Отметьте правильный ответ

На скорость ферментативной реакции оказывает влияние концентрация субстрата. Скорость будет максимальной, когда фермент (E) перейдет в [ES] :

 весь

 ½ E

 3/4E

 2/5 E

215. Задание {{ 275 }} ТЗ № 100

Отметьте правильный ответ

На графике построенном по уравнению Лайнуивера-Берка на оси абсцисс отсекается отрезок равный







216. Задание {{ 276 }} ТЗ № 101

Отметьте правильный ответ

На оси ординат в графике построенном по уравнению Лайнуивера-Берка прямая отсекает отрезок равный:









Белки

217. Задание {{ 20 }} 29 Тема 1-0-0

В триптофане радикал:

 гидрофильный с анионной группой

 гидрофильный с катионной группой

 гидрофильный незаряженный

 гидрофобный

218. Задание {{ 21 }} 30 Тема 1-0-0

В аспарагиновой кислоте радикал:

 гидрофильный с анионной группой

 гидрофильный с катионной группой

 гидрофильный незаряженный

 гидрофобный

219. Задание {{ 22 }} 31 Тема 1-0-0

В серине радикал:

 гидрофильный с анионной группой

 гидрофильный с катионной группой

 гидрофильный незаряженный

 гидрофобный

220. Задание {{ 23 }} 32 Тема 1-0-0

В аргинине:

 гидрофильный с анионной группой

 гидрофильный с катионной группой

 гидрофильный незаряженный

 гидрофобный

221. Задание {{ 24 }} 33 Тема 1-0-0

К аминокислотам содержащим гидрофобный радикал относятся:

 лизин

 глутамин

 серин

 фенилаламин

222. Задание {{ 25 }} 34 Тема 1-0-0

К аминокислотам с гидрофильным незаряженным радикалом относятся:

 тирозин

 метионин

 пролин

 лизин

223. Задание {{ 26 }} 35 Тема 1-0-0

Гидрофильный радикал с анионной группой содержит аминокислота:

 цистин

 глутаминовая

 серин

 метионин

224. Задание {{ 27 }} 36 Тема 1-0-0

Гидрофильный радикал с катионной группой содержит аминокислота:

 гистидин

 фенилаланин

 аспарагин

 изолейцин

225. Задание {{ 28 }} 37 Тема 1-0-0

Наличие пептидной связи в белке обнаруживается с помощью реакции

 ксантопротеиновой

 Сакагучи

 Милоша

 биуретовой

226. Задание {{ 29 }} 38 Тема 1-0-0

Наличие остатка тирозина, триптофана, фенилаланина можно обнаружить с помощью реакции:

 ксантопротеиновой

 Милоша

 Сакагучи

 Фоля

227. Задание {{ 30 }} 39 Тема 1-0-0

Какая из цветных реакций будет положительна с пептидом: Глу-Тир-Про-Арг

 биуретовая

 Сакагучи

 Фоля

 Адамкевича

228. Задание {{ 31 }} 40 Тема 1-0-0

Какая цветная реакция будет положительна с пептидом: Три-Гли-Лей-Сер

 биуретовая

 Фоля

 Милоша

 Адамкевича

229. Задание {{ 32 }} 41 Тема 1-0-0

Щавелевоуксусная кислота образуется из аспарагиновой в результате реакции:

 декарбоксилирования

 элиминирования

 трансаминирования

 альдольного расщепления

230. Задание {{ 33 }} 42 Тема 1-0-0

Серин превращается в пировиноградную кислоту в результате реакции:

 трансаминирования

 окислительного дезаминирования

 прямого дезаминирования

 альдольного расщепления

231. Задание {{ 34 }} 43 Тема 1-0-0

Серин превращается в глицин в результате реакции:

 декарбоксилирования

 альдольного расщепления

 элиминирования

 рацемизации

232. Задание {{ 35 }} 44 Тема 1-0-0

Глутаминовая кислота превращается в альфа-кетоглутаровую в результате реакции:

 окислительного дезаминирования

 прямого дезаминирования

 альдольного расщепления

 рацемизации

233. Задание {{ 36 }} 45 Тема 1-0-0

Для обнаружения альфа-аминокислот используют реакцию:

 ксантопротеиновую

 нингидринную

 Адамкевича

 Фоля

234. Задание {{ 37 }} 46 Тема 1-0-0

Гемоглобин выполняет в организме функцию:

 транспортную

 защитную

 структурную

 регуляторную

235. Задание {{ 38 }} 47 Тема 1-0-0

Инсулин, репрессоры выполняют в организме функцию:

 сократительную

 защитную

 структурную

 регуляторную

236. Задание {{ 39 }} 48 Тема 1-0-0

Водородные связи между пептидными группировками стабилизируют :

 первичную структуру

 вторичную структуру

 третичную структуру

 четвертичную структуру

237. Задание {{ 62 }} ТЗ № 62

Отметьте правильный ответ

Аминокислота НООС  СН  СH₂ COOH имеет тривиальное название:



NH₂

 аспарагин

 глутамин

 глутаровая

 аспарагиновая

239. Задание {{ 64 }} ТЗ № 64

Отметьте правильный ответ

Аминокислота НОСН₂  СН  COOH называется :



NH₂

 серин

 цистеин

 лицин

 аланин

240. Задание {{ 65 }} ТЗ № 65

Отметьте правильный ответ

Аминокислота H₂N (CH₂)₄CH  COOH называется



NH₂

 аргинин

 орнитин

 лизин

 глутамин

241. Задание {{ 66 }} ТЗ № 66

Отметьте правильный ответ

Аминокислота СH₃ CHCH  COOH называется

 

СН₃ NH₂

 валин

 пролейцин

 аланин

242. Задание {{ 67 }} ТЗ № 67

Отметьте правильный ответ

Аминокислота H2NC NH (CH₂)₃CH  COOH называется

 

NН NH₂

 лизин

 глутамин

 аспарагин

 аргинин