ФГОУ ВПО ТЮМЕНСКАЯ ГОСУДАРСТВЕННАЯ МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ ФЕДЕРАЛЬНОГО АГЕНТСТВА ПО ЗДРАВООХРАНЕНИЮ
И СОЦИАЛЬНОМУ РАЗВИТИЮ РФ
КАФЕДРА БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ
Методические указания по самостоятельному изучению
курса биологической химии и выполнению контрольных работ
для студентов заочного отделения фармацевтического факультета
Тюмень, 2008 год
Методические указания по самостоятельному изучению курса
биологической химии и выполнению контрольных работ
для студентов заочного отделения фармацевтического факультета.
Авторы: Бышевский А.Ш., Мухачева И.А., Рудзевич Е.Л.
ГОУ ВПО Тюменская государственная медицинская академия Федерального агентства по здравоохранению и социальному развитию
Кафедра биологической химии
Тюмень, 2008.
Учебно-методическое пособие утверждено и рекомендовано к тиражиро- ванию Центральным координационно-методическим советом Тюменской Государственной медицинской академии, протокол № 1 от 27.11.2008 г.
Введение
Биологическая химия – наука о химическом строении и функциях веществ,
входящих в состав организмов, их превращениях в процессе жизнедеятель-
ности. Совокупность этих превращений во взаимосвязи с окружающей средой обеспечивает функционирование живых организмов в условиях сбалансированности процессов синтеза и распада веществ в тканях.
Главной задачей биохимии является изучение основных закономерностей
биохимических процессов – взаимосвязи между структурой и функциями биомолекул, участвующих в реакциях клеточного метаболизма.
Биологическая химия является базовой для изучения студентами (фарма-
цевты, провизоры) профильных дисциплин: фармацевтической и токсико-
логический химии, технологии лекарств, фармакологии, фармакотерапии и фармакогнозии.
Цель курса: изучить основы статической и динамической биохимии, лежащих в основе обмена веществ и энергии в организме. Уметь применить знания о химическом составе основных классов веществ организма, их функциях и метаболизме в профессиональной деятельности. Изучить основные биохимические превращения природных и чужеродных лекарст-
венных веществ, обусловливающие их лечебные или токсические действия.
Сформировать представление о возможных способах изменения биохимических процессов с помощью фармакопрепаратов.
Получить навыки по методам биохимических исследований: выделение и идентификация белков и белковых фракций, определение в крови активности ферментов, промежуточных метаболитов и конечных продуктов метаболизма, состояние гемостаза, иметь представление об иммунохими-
ческом методе определения гормонов и титров антител.
Список литературы:
1. Березов Т.Г., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.,Медицина, 1990, 1998 г.
2. Бышевский А.Ш., Терсенов О.А. Биохимия для врача. – Екатеринбург.Уральский рабочий, 1994 г.
3. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 1998 г.
4. Строев Е.А., Макарова В.Г. Практикум по биологической химии для студентов фармацевтических вузов и факультетов.М.:Высшая школа,1986г.
5. Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия . М.: Дрофа, 2004г.
Тема 1. Предмет и задачи биохимии, строение
БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ, ИХ ФУНКЦИИ
В ОРГАНИЗМЕ
Усвоить, что: 1. В основе функционирования белков лежит именно их уникальная конформация . 2. Выполнение белками определенных функций
возможно благодаря сложной структуре, в которой различают несколько уровней организации. 3. Все белки организма состоят из 20 протеиноген-
ных аминокислот, различное сочетание и последовательность которых
обусловливает специфичность и физико-химические свойства белков.
Экзаменационные вопросы: 1.Биохимия как наука, изучающая химические процессы, обеспечивающие жизнь организма. Задачи биохимии, основные этапы развития науки. Основные направления современной биохимии, связь биохимии с фармацией. 2. Состав и структура белков. Химические связи, обусловливающие уровни организации белковой молекулы. Функции белков в организме. 3. Аминокислоты – мономеры белковой молекулы. Свойства аминокислот, их классификация. 4. Методы выделения белков . Краткая характеристика хроматографических способов концентрации и очистки белков. Преимущество методов гель-фильтрации. Использование методов электрофореза белков в медицине.
Задания для самоподготовки.
1.Классификация аминокислот, их структурные формулы, заменимые и незаменимые аминокислоты.
2. Написать несколько формул ди- и трипептидов, включающих различные аминокислоты, подчеркнуть пептидную связь.
3. Перечислить виды химических связей, участвующих в образовании первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, указать самую прочную и самую слабую из них.
4. Классификация белков: по составу, по трехмерной организации. Привести примеры простых и сложных белков.
5. Понятие « денатурация», причины, вызывающие потерю белком нативности.
6. Последовательность выделения белков из биологического материала, методы исследования.
7. Лекарственные препараты аминокислот, пептидов и белков, использование их в медицинской практике.
Тесты для самоконтроля усвоения темы.
1.Нейтральной аминокислотой является: 1.аргинин, 2.лизин, 3.валин,
4.аспарагиновая кислота, 5.гистидин.
2. В изоэлектрической точке белок: 1. имеет наименьшую растворимость 2. является анионом, 3.. денатурирован.
3.Серосодержащими аминокислотами являются: 1.треонин, 2.тирозин,
3.цистеин, 4.триптофан, 5.метионин.
4. Первичная структура белка характеризуется тем, что: 1. в ее формирова-
нии участвуют слабые связи, 2. закодирована генетически, 3.образована ковалентными связями, 4.определяет последующие уровни структурной организации белка.
В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
1.водородная, 2.пептидная, 3.дисульфидная, 4.гидрофобная
6.Общепринятая классификация простых белков основана на: 1.форме
молекул, 2.аминокислотном составе, 3.функциональных особенностях,
4.физико-химических свойствах.
7. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом: 1.протамины , 2.гистоны, 3.альбумины, 4.глобулины.
8. Белки выполняют различные функции, кроме: 1.структурной, 2.катали-
тической, 3.регуляторной, 4.генетической, 5.рецепторной.
9. Денатурация белков происходит в результате: 1.деградации первичной структуры, 2.агрегации белковых глобул, 3.изменений пространственных структур.