3. Промежуточный обмен

1. Биосинтез белка

Биосинтез белка имеет важнейшее научное и клиническое значение. Отличие одного индивидуального белка от другого определяется природой и последовательностью чередования аминокислот, входящих в его состав.

Носителем наследственной информации являются молекулы ДНК (гены), в которых закодированы генетические особенности организма, в том числе состав и структура синтезируемых белков. Первичная структура ДНК представляет собой последовательность мононуклеотидов, каждые три из которых носят название триплет и кодируют определенную аминокислоту. Таким образом, последовательность аминокислот любого синтезируемого белка контролируется последовательностью триплетов ДНК. Этот процесс составляет сущность биосинтеза белка.

Процесс биосинтеза белка состоит из трех этапов.

1 этап – синтез информационной РНК (и-РНК) – транскрипция и перенос её к месту синтеза белка – к рибосомам.

2 этап – активация аминокислот – присоединение их к транспортной РНК (т-РНК) и перенос их к рибосомам.

3 этап – собственно биосинтез (трансляция).

1 этап – синтез и-РНК происходит в ядре и заключаются в том, что молекула ДНК, состоящая из двух цепочек раскручивается и на одной цепи ДНК строится и-РНК по принципу комплементарности, т.е. каждому азотистому основанию ДНК соответствует азотистое основание РНК. Таким образом, молекула и-РНК в точности повторяет последовательность ДНК, а значит, служит переносчиком наследственной генетической информации, т.е. матрицей.

2 этап начинается с активации аминокислот при участии ферментов и АТФ с сохранением комплексов аминоациладенилатов. Для каждой аминокислоты есть своя т-РНК, к которой аминокислота и присоединяется. Этот комплекс движется к рибосомам.

Особенность т-РНК заключается в наличии в ней антикодона – триплета строго определенного состава для каждой аминокислоты (пр. фенилаланин – это ААА, метионин УАЦ, аланин – ЦГГ).

3 этап. В молекуле и-РНК имеются определенные триплеты, которые называются кодонами и которые комплементарны антикодонам и-РНК. По мере передвижения и-РНК по рибосоме происходит их присоединение к комплементарным кодонам и-РНК, а соединенные с т-РНК аминокислоты соответственно взаимодействуют между собой в той последовательности, которая строго зафиксирована порядком соединения кодона и антикодона путем образования полипептидной цепи, специфичной для данного белка (первичная структура, которая в дальнейшем приобретает вторичную и третичную структуру).

Состав триплетов ДНК и РНК

т-РНК и-РНК ДНК

Лейцин ГАА ЦУУ ГАА

Аргинин ГЦЦ ЦГА ГЦТ

Процесс биосинтеза белка контролируется различными факторами как внутри клетки, так и снаружи.

2. Дезаминирование аминокислот

Дезаминирование – расщепление аминокислот под действием дезаминаз (оксидаз) с выделением азота в виде аммиака.

1. Прямое дезаминирование характерно для α-аминокислот (реакция внутримолекулярной дисмутации)

Н ЅСН₂ СОО^- СОО^- СОО^- Н₂О

С СН₂ = С СН₃ – С

Н NН₃⁺ - Н₂Ѕ NН₃⁺ NН - NН₃

Цистеин енаминокислота α-иминокислота

СН₃ – С – СООН

||

О ПВК

2. Окислительное дезаминирование

NН₂

N Н₂ NО-синтетаза

С – NН – (СН₂)₃ – СН + НАДФН + О₂ + Н⁺

N Н₂⁺

СОО^-

аргинин

NН₃⁺

N Н₂

С – NН – (СН₂)₃ – СН + НАДФ⁺ + 2NО + 2Н₂О

О

СОО^-

Цитрулин

Полученный оксид азота быстро используется в иммунной системе для устранения ксенобиотиков, а также для регулирования кровяного давления за счет расслабления мышц кровеносных сосудов

Образующиеся аминокислоты взаимодействуют с азотистой кислотой.

NН₃⁺ НО

СН –СНR + НNО₂ СН –СНR + N₂ + Н₂О

СОО^- СООН

Эта реакция используется для количественного определения аминных групп в аминокислотах, а также в белках и продуктах их распада

3. Внутримолекулярное дезаминирование

NН₃⁺ - СН – СОО^{- -}ООС – С – Н

| аспартатаммиаклиаза ||

Н – СН – СОО^- + Н – С – СООNН₄

аспартат фумарат аммония

В микробиологической промышленности из фумарата аммония с помощью клеток кишечной палочки, содержащей аспартатаммиаклиазу, синтезируют аспарагиновую кислоту