
- •Биохимия
- •Содержание
- •1 Введение
- •1.1 Предмет биохимии
- •1.2 Области исследований биохимии.
- •История развития биохимии.
- •1.4 Методы изучения
- •1.5 Значимость биохимии как науки.
- •2. Аминокислоты, их строение и свойства
- •2.1 Элементарный состав белков.
- •2.2 Аминокислотный состав белков
- •2.3 Классификация аминокислот
- •1) Классификация аминокислот по r-группам
- •2) Классификация аминокислот по функциональным группам
- •2.4 Общие химические свойства
- •Электрофильно-нуклеофильные свойства.
- •1 Стадия.
- •2 Стадия
- •3. Строение и свойства белков. Методы их выделения и очистки
- •3.1 Содержание белков в органах и тканях
- •Биологические функции белков
- •Каталитическая (ферментативная) функции
- •3.2.2 Транспортная функция белков
- •Рецепторная функция:
- •3.2.4 Защитная функция
- •Структурная функция
- •Двигательные белки
- •3.3 Классификация белков
- •3.4 Структуры белка
- •Третичная структура белка. Под третичной структурой белка подразумевают пространственную ориентацию полипептидной спирали или способ укладки полипептидной цепи в определенном объеме.
- •3.5 Физико-химические свойства белков
- •Химия нуклеиновых кислот
- •4.1 Методы выделения нуклеиновых кислот.
- •4.2 Химический состав нуклеиновых кислот
- •4.3.Структура нуклеиновых кислот
- •4.4 Первичная структура нуклеиновых кислот
- •4.5 Вторичная структура нуклеиновых кислот
- •4.6 Третичная структура нуклеиновых кислот
- •4.7 Транспортные рнк
- •4.8 Матричная рнк
- •5. Ферменты
- •Характеристика ферментов, их свойств
- •Отличительные признаки ферментативного и химического катализа.
- •5.3 Пространственное строение
- •5.4 Функции коферментов и простетических групп
- •5.4.4 Кофермент ацетилирования (коэнзим а, или просто КоА)
- •5.5 Классификация и номенклатура ферментов
- •5.6 Механизм действия ферментов
- •6. Ферментативная кинетика
- •6.1 Уравнения Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Бэрка
- •Факторы, определяющие активность ферментов. Зависимость скорости реакции от времени
- •6.3 Влияние концентраций субстрата и фермента на скорость ферментативной реакции
- •6.4 Активирование и ингибирование ферментов
- •6.5 Применение ферментов
- •7 Химия липидов
- •7.1 Биологическая роль и классификация липидов
- •7.2 Жирные кислоты
- •7.3 Глицериды (ацилглицеролы)
- •7.4 Фосфолипиды
- •7.5 Сфинголипиды (сфингофосфолипиды)
- •7.6 Стероиды
- •Химия углеводов
- •8.1 Биологическая роль углеводов
- •Классификация углеводов
- •Моносахариды
- •Основные реакции моносахаридов, продукты реакций и их свойства.
- •Олигосахариды
- •8.6 Полисахариды
- •8.7 Гетерополисахариды
- •9 Витамины
- •9.1 Классификация витаминов
- •9.2 Витамины, растворимые в жирах.
- •9.2.1 Витамины группы а
- •9.2.2 Витамины группы d
- •9.2.3 Витамины группы к
- •9.2.4 Витамины группы е
- •9.3 Витамины, растворимые в воде
- •9.3.1 Витамин b1
- •9.3.2 Витамин в2
- •9.3.3 Витамин рр
- •9.3.4 Витамин в6
- •9.3.5 Биотин (витамин н)
- •9.3.6 Фолиевая кислота
- •9.3.7 Витамин в12
- •9.3.8 Пантотеновая кислота (витамин в3)
- •9.3.8 Витамин с
- •9.3.9 Витамин р
- •10. Гормоны
- •10.1 Общее понятие о гормонах
- •10.2 Номенклатура и классификация гормонов
- •10.3 Гормоны гипоталамуса
- •10.3 Гормоны гипофиза
- •10.4 Вазопрессин и окситоцин
- •10.5 Меланоцитстимулирующие гормоны (мсг, меланотропины)
- •10.6 Адренокортикотропный гормон (актг, кортикотропин)
- •10.7 Соматотропный гормон (стг, гормон роста, соматотропин)
- •10.8 Лактотропный гормон (пролактин, лютеотропный гормон)
- •10.9 Тиреотропный гормон (ттг, тиротропин)
- •10.10 Гонадотропные гормоны (гонадотропины)
- •10.11 Липотропные гормоны (лтг, липотропины)
- •10.12 Гормоны паращитовидных желез (паратгормоны)
- •10.13 Гормоны щитовидной железы
- •10.15 Гормоны поджелудочной железы
- •10.16 Гормоны надпочечников
- •10.17 Половые гормоны
- •10.18 Гормоны вилочковой железы (тимуса)
- •10.19 Молекулярные механизмы передачи гормонального сигнала
- •Аденилатциклазная мессенджерная система. Наиболее изученным является аденилатциклазный путь передачи гормонального сигнала. В нем задействовано минимум пять хорошо изученных белков:
- •11. Обмен веществ и энергии
- •11.1 Понятие метаболизма.
- •11.2 Биологическое окисление
- •11.3 Атф (аденозинтрифосфорная кислота)
- •12. Обмен углеводов
- •12.1 Переваривание и всасывание
- •12.2 Промежуточный обмен
- •12.2.1 Общая характеристика
- •2 Молекулы пвк (2 молекулы по 3 атома углерода)
- •12.2.2 Анаэробный распад
- •I этап 1. Фосфорилирование (активация) глюкозы:
- •7. Гидролиз 3 фосфоглицероилфосфата
- •8. Изомеризация 3-фосфоглицерата
- •III этап 9. Дегидратация 2-фосфоглицерата
- •12.2.3 Аэробный распад
- •13 Синтез углеводов
- •13.1 Строение и синтез гликогена
- •13.2 Регуляция синтеза и его нарушения
- •Глюконеогенез
- •1 ,3 Дифосфоглицерат
- •14 Обмен липидов
- •14. 1 Метаболизм триглицеридов
- •14.2 Промежуточный обмен
- •14.2.1 Превращение триглицеридов и окисление глицерина.
- •14.2.2 Окисление жирных кислот
- •14.2.3 Биосинтез жирных кислот
- •14.2.3 Превращения глицерофосфатидов
- •Обмен белков
- •15.1 Значение белков в организме
- •15.2 Переваривание и всасывание белка
- •Промежуточный обмен
- •Биосинтез белка
- •Дезаминирование аминокислот
- •Переаминирование (трансаминирование) аминокислот
- •Декарбоксилирование аминокислот
- •16 Обмен сложных белков
- •16.1 Обмен нуклеопротеидов
- •17.2 Обмен гемоглобина
- •17 Обмен белков. Цикл мочевины
- •17. 1 Конечные продукты распада аминокислот
- •17. 2 Синтез мочевины, орнитиновый цикл
- •17.3 Обмен отдельных аминокислот
- •18 Взаимосвязь обмена белков, жиров и углеводов. Обмен воды и минеральных солей.
- •18.1 Взаимосвязь обмена углеводов и жиров.
- •18.2 Взаимосвязь обмена углеводов и белков.
- •18.3 Взаимосвязь обмена белков и жиров.
- •18.4 Понятие о гомеостазе.
- •18.5 Водный обмен и его регуляция.
- •18.6 Минеральный обмен
1 Стадия.
N
H3+–C0H
– COO-
|
+ НАД+
дегидрогеназа
NH2+
=
C+2
– COO-+
НАД(Н) + Н+
в
-ль
СН2
–СН2
–
СОО-
|
Ок-ль СН2 –СН2 – СОО-
Глутамат α- иминоглутарат
2 Стадия
NH2+ = C – COO-
|
+ Н2О
-ООССН2СН2
– С – СОО-
+
NH4+
СН2 –СН2 – СОО- ||
α- иминоглутарат О 2-оксалоглутарат
2-оксалоглутарат является одним из субстратов цикла Кребса.
Внутримолекулярное дезаминирование.
Ок-ль
N
H3+–
0CH
– COO-
аспартатаммиаклиаза -ООС
–-1С
– Н
|
||
Н
– С-2Н
–
СОО-
Н
–-1С
– СООNН4
Аспартат Фумарат аммония
вос-ль
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков и нейлона-6.
При ацилировании аминокислот со свободной аминогруппой аминокислотой с активированной карбонильной группой образуются дипептиды, а при дальнейшем взаимодействии с другими аминокислотами возникают и три- и полипептиды.
Н О Н О
\ // \ //
N – СRН – С + N – СRН – С → (пептидаза) Н2О +
/ \ / \
Н ОН Н ОН
Н О Н О О
\ || | // ||
+ N – СRН – С – N – СRН – С → Н3N+ – СRН – С – НN – СRН – СОО-
/ \
Н ОН
Изомерия Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат ассиметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.
NH3+– CH – COO-
|
СН2ОН
Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.