2.3 Классификация аминокислот

1) Классификация аминокислот по r-группам

1. Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин

2. Полярные незаряженные: аспарагин, глицин, глутамин, серин, тирозин, треонин, цистеин

3. Заряженные отрицательно при pH=7: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

4. Заряженные положительно при pH=7: аргинин, гистидин, лизин

2) Классификация аминокислот по функциональным группам

1. Алифатические

   1. Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

   2. Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

   3. Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

   4. Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

   5. Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

   6. Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин

2. Ароматические: фенилаланин, тирозин

3. Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

2.4 Общие химические свойства

Аминокислоты могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы -COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой -NH₂, т.е они являются амфолитами.

NH₃⁺– CRH – COO^- + НС1 → [NH₃⁺– CRH – COOН]С1

Соль катиона аминокислоты

NH₃⁺– CRH – COO^- + NаОН → NH₂– CRH – COONа + Н₂О

Соль аниона аминокислоты

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов.

Аминокислоты, которые могут находиться в трех формах: молекула, катион и анион, - называются нейтральными. Из 20 аминокислот 13 нейтральные: ала, асн, вал, гли, глн, изо, лей, мет, про, сер, тре, три, фен. Каждая из них в водных растворах по мере увеличения значения рН может находиться в сильнокислой среде в виде аниона, при рН = 7 – молекула, в щелочной среде – аниона

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO^-. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот. Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Биполярно-ионная структура молекул аминокислот проявляется и в их физических свойствах: аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления, нелетучи, большинство их растворимы в воде и практически нерастворимы в неполярных органических растворителях.

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат ассиметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержит два ассиметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму и лишь они входят в состав белка.

Оптические изомеры аминокислот претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию. Например, в белке дентине (входит в состав зубов) L-аспартат переходит в D-форму со скоростью 0,1% в год, что может быть использовано для определения возраста биологических объектов.

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Комплексообразующие свойства. Все аминокислоты, отдавая протон, образуют хелатные комплексы с катионами d-металлов.

Например, при взаимодействии любой аминокислоты со свежеприготовленным Сu(ОН)₂ образуется растворимый электронейтральный хелатный комплекс, окрашенный

в ярко синий цвет. Это биуретовая реакция, которой пользуется для обнаружения α-аминокислот (качественная реакция).