Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
kurs_lektsy_po_biokhimii.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
3.46 Mб
Скачать

2. Аминокислоты, их строение и свойства

2.1 Элементарный состав белков.

В настоящее время установлено, что в живой природе не существует небелковых организмов. Белки наиболее важная часть веществ, входящих в состав организма. Впервые белки были обнаружены схожие с яичным белком Н.Мульдером (1838), который назвал их протеинами (протос - первый), основываясь на представлении, что протеины – важнейшая часть живой материи, без которой невозможна жизнь. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в стадии разложения мы без исключения встречаем и явления жизни» (Ф. Энгельс)

Белки – это высокомолекулярные полимерные соединения, образующие при гидролизе аминокислоты.

В организмах обнаружено свыше 60 химических элементов, которые названы биоорганическими – это С, Н, N, О, S, P, Na,K,Ca,Mg, Zn, Fe, Mn, Cu, Mo, B, V, I, Cl.

Макроэлементы – это вещества, концентрации которых превышают 0,001% (О, С, Н, Са, N, P, S, Mg, Na, Cl, Fe); микроэлементы, доля которых составляет 0,001-0,000001% (Mn, Zn, Cu, B, Mo, Co,); а также ультра-микроэлементы, содержание которых не превышает 0,000001% (Hg, Au, U, Ra).

В состав клетки входят такие вещества как вода, (70%), углеводы (3%), аминокислоты (0,4%), нуклеотиды (0,4%), липиды (2%), белки (15%), ДНК (1%) РНК (6%,) неорганические ионы (1%).

2.2 Аминокислотный состав белков

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться также как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы. В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот.

Таблица 1 Важнейшие α-аминокислоты

Аминокислота

Формула

Сокр. обозначение

рКа(NH3+

рКа(СООН), рКа(R)

рI

1

2

3

4

5

α-аминокислоты с неполярным (гидрофобным ) заместителем

Аланин

NH3+– CH2 – COO-

|

CH3

(Ala, Aла)

2,3

9,7

6,0

Валин (незаменимая)

NH3+– CH – COO-

|

CH3 – СН – СН3

(Val, Вал)

2,3

9,6

6,0

Лейцин (незаменимая)

NH3+– CH – COO-

|

СН2 – СН(СН3)2

(Leu, Лей)

2,4

9,6

6,0

Изолейцин (незаменимая)

NH3+– CH – COO-

|

CH3 – СН – СН2 – СН3

(Ile, Иле)

2,4

9,7

6,1

Пролин

H2N+–CH – COO-

| |

H2C СН2

\ /

СН2

(Pro, Про)

2,0

10,6

6,3

Фенилаланин (незаменимая)

NH3+– CH – COO-

|

СН2

(Phe, Фен)

1,8

9,1

5,5

Триптофан (незаменимая)

NH3+–CH – COO-

|

СН2

(Trp, Три)

2,4

9,4

5,9

Метионин (незаменимая)

NH3+–CH – COO-

|

СН2 – СН2 –SСН3

(Met, Mет)

2,3

9,2

5,8

α-аминокислоты с полярным (гидрофильным) заместителем

Глицин

NH3+–CH2 – COO-

(Gly, Гли)

2,3

9,6

6,0

Серин

NH3+– CH – COO-

|

СН2ОН

(Ser, Сер)

2,2

9,2

5,7

Треонин

NH3+– CH – COO-

|

CH3 – СН – ОН

(Thr, Tре)

2,6

10,4

6,5

Аспарагин

NH3+– CH – COO-

О

| //

СН2 – С

\

NH2

(Asn, Асн)

2,0

9,8

5,4

1

2

3

4

5

Глутамин

NH3+–CH – COO-

| О

//

СН2 – СН2 – С

\

NH2

(Gln, Глн)

2,2

9,1

5,7

α-аминокислоты – кислотные

Аспарагиновая кислота

NH3+– CH – COO-

|

СН2 – СООН

(Asp, Асп)

2,1

9,8

3,9 (СООН)

3,0

Глутаминовая кислота

NH3+– CH – COO-

|

СН2 –СН2 – СООН

(Glu, Глу)

2,2

9,7

4,3 (СООН)

3,2

Цистеин

NH3+– CH – COO-

|

СН2 –SН

(Cys, Цис)

1,7

10,8

8,3 (SН)

5,0

Тирозин

NH3+- CH – COO-

|

СН2 _ _ОН

(Tyr, Тир)

2,2

9,1

10,1(ОН)

5,7

α-аминокислоты –основные

Лизин

NH3+–CH – COO-

|

(СН2)4 – NН3+

(Lys, Лиз)

2,2

9,0

10,5(NН3+)

9,8

Аргинин

NH2– CH – COOH

|

CH2 - CH2 - CH2 – NH – C – NH2

||

NH

(Arg, Арг)

2,2

9,0

12,5 (гуанидин)

10,8

Гистидин (незамениамя)

NH3+–CH – COO-

| NН

СН2

N

(His, Гис)

8,1

9,2

6,0 (имидазол)

7,6

Молекулы α-аминокислот являются амфолитами, так как содержат две функциональные группы. Вследствие этого в их молекулах происходит перенос протона с карбоксильной группы на аминогруппу, т.е. прототропная таутомерия между таутомером, имеющим неионизированную структуру (ТНС), и таутомером с биполярно-ионной структурой (ТБИ)

NH2–CRH – COOН↔ NH3+–CRH – COO-

ТНС ТБИ

Поскольку кислотные свойства ТБИ в 105-106 раз слабее, чем у ТНС, то в водных растворах и кристаллах это прототропное равновесие для молекул α-аминокислот практически полностью смещено в сторону ТБИ. Поэтому α-аминокислоты следует изображать в виде ТБИ.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]