
- •І семестр
- •Позааудиторна самостійна робота № 1
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Позааудиторна самостійна робота № 2
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Позааудиторна самостійна робота № 3
- •Методичні рекомендації
- •І рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 4
- •І рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 5
- •Методичні рекомендації
- •Позааудиторна самостійна робота № 6
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Позааудиторна самостійна робота № 7
- •Методичні рекомендації
- •І рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 8
- •Позааудиторна самостійна робота № 9
- •Хід роботи
- •Індивідуальний добовий харчовий раціон
- •Дані про хімічний склад та енергетичну цінність харчових продуктів
- •Методичні рекомендації
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 10
- •Застосування ферментних препаратів у медицині
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Йонний склад нервової клітини
- •Методичні рекомендації
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Методичні рекомендації
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 13
- •Класифікація хроматографічних методів
- •Газова хроматографія
- •Методичні рекомендації
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Позааудиторна самостійна робота № 15
- •Способи одержання аерозолів.
- •Властивості аерозолів
- •Коагуляція аерозолів та методи їх руйнування
- •Значення аерозолів
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Позааудиторна самостійна робота № 16
- •Електронна конфігурація атома Карбону
- •Будова молекули метану
- •Будова молекул альдегідів
- •Будова молекул карбонових кислот
- •Методичні рекомендації
- •І рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 17
- •Методичні рекомендації
- •Методичні рекомендації
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 19
- •Методичні рекомендації
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Методичні рекомендації
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 21
- •Хімічні властивості омилювальних ліпідів
- •Ліпіди, що не омилюються
- •Методичні рекомендації
- •Рівень і
- •Рівень іі
- •Рівень ііі
- •Позааудиторна самостійна робота № 22
- •Типи зв’язків у білкових молекулах
- •Ковалентні зв’язки
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
- •Позааудиторна самостійна робота № 23
- •Тести для самоконтролю і рівень
- •Іі рівень
- •Ііі рівень
Методичні рекомендації
При вивченні першого питання звернути увагу на ознаки, за якими класифікуються ліпіди.
При розгляді другого питання навчитися складати рівняння лужного та кислотного гідролізу жирів.
Ознайомлюючись з третім питанням, звернути увагу на біологічну роль та застосування представників складних ліпідів.
При розгляды четвертого питання скласти опорний конспект, у якому зазначити представники неомилювальних ліпідів та їх біологічну роль.
Завдання для самоконтролю:
1.Що таке ліпіди? Вказати їх будову та біологічне значення?
2. На які групи та за якими ознаками поділяють ліпіди?
3. Які хімічні властивості жирів? У чому полягає відмінність між омилювальними та неомилювальними ліпідами?
4. Навести будову та біологічну роль складних ліпідів.
5. Що таке терпени? Навести приклади терпенів, що мають медико – біологічне значення?
6. Що таке стероїди? Навести приклади стероїдів та зазначити їх біологічну роль.
7. Що таке каротиноїди? У чому полягає їх біологічне значення?
Тести для самоконтролю:
Рівень і
1.Вказати вид ліпідів, що належить до групи простих ліпідів:
а) гліцериди ; б) гліколіпіди; в) фосфоліпіди; г) ліпопротеїди; д) стероїди.
2. Вказати вітамін, що має стероїдну будову:
а) вітамін А; б) вітамін В; в) вітамін С; г) вітамін РР; д) вітамін D.
3. Вказати ліпід, накопичення якого в організмі призводить до атеросклерозу:
а) холестерол ; б) жовчні кислоти ; в) кортикостероїди ;
г) глюкокортикоїди ; д) каротин.
Рівень іі
4. Вказати вид ліпідів, різновидами якого є гліцерофосфоліпіди та сфінгомієліни :
а) тригліцериди; б) гліколіпіди; в) фосфоліпіди;
г) ліпопротеїди; д) стероїди.
5. Вказати, які ліпіди утворюють подвійний ліпідний шар у клітинній мембрані:
а) тригліцериди; б) гліколіпіди; в) фосфоліпіди;
г) ліпопротеїди; д) стероїди.
Рівень ііі
6.Вказати тип хімічної реакції, характерної для ліпідів, що омилюються:
а) етерифікація; б) полімеризація; в) гідроліз;
г) відновлення; д) заміщення.
7.При гідролізі жирів утворяться:
а) етанол і вищі жирні кислоти;
б) гліцерин і фосфатна кислота;
в) гліцерин і вищі жирні кислоти;
г) гліцерин, сфінгозин і вищі жирні кислоти;
д) гліцерин і фосфатидна кислота.
8. Який об’єм водню (н. у.) витратиться на гідрування рідкого жиру масою 300 г, що містить три залишки олеїнової кислоти?
Позааудиторна самостійна робота № 22
Тема: Структурна організація білків
План
1.Типи зв’язків у білкових молекулах.
2.Рівні структурної організації білових молекул.
Час виконання: 1 година
Мета роботи : систематизувати знання про структурну організацію білків.
Дослідити хімічний склад білкових молекул, їх будову допомогло вивчення продуктів їх гідролізу. Як встановив німецький дослідник Е. Фішер, в результаті гідролізу одержується суміш різних - амінокислот. Найбільш часто у складі білків зустрічаються 20 амінокислот, які мають різну будову карбонового скелета; крім карбоксильних і аміногруп, до складу амінокислот можуть входити і інші групи ( - ОН, - SH).
В кінці ХІХ століття український біохімік О. Данилевський висловив припущення про присутність амідних груп в білковій молекулі. На початку ХХ століття Е. Фішер висунув поліпептидну теорію, згідно якої в молекулах білків велика кількість залишків амінокислот сполучені пептидним зв’язком.
Усі білки та пептиди мають унікальну тримірну просторову організацію (конформацію), що є структурною основою їх специфічної біологічної функції. Високовпорядковані конформації білкових молекул створюються на основі поліпептидних ланцюгів, що мають ковалентну структуру та стабілізуються за рахунок утворення між амінокислотними залишками певних пептидних ділянок слабких фізико – хімічних зв’язків і взаємодій.