
- •1. Предмет и задачи биологической химии. Основные признаки живой материи. Биохимия и медицина.
- •4. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина.
- •5. Заменимые и не заменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы.
- •6. Отдельные наиболее изученные в клиническом отношении белки плазмы крови (гаптоглобин, трансферрин, церулоплазмин, с- реактивный белок, криоглобулин, интерферон).
- •7. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулин разных животных).
- •8. Биологическая функция белков.
- •9. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: гистамин, серотонин, гамма-аминомаслянная кислота. Функция аминов в организме.
- •10. Белковые фракции плазмы крови. Альбумин: транспортные, участие в регуляции осмотического равновесия, роль в развитии отеков и шока.
- •11. Специфический путь обмена тирозина. Использование аминокислот тирозин на синтез гормонов мозгового вещества надпочечников.
- •12. Общие пути обмена аминокислот: трансаминирование аминокислот, роль трансаминаз и реакции трансаминирования в обмене аминокислот.
- •13. Классификация белков. Химия простых белков: протамины, гистоны, альбумины, глобулины.
- •14. Белок – синтезирующая система у эукариотов. Последовательность событий при образовании полипептидной цепи на рибосоме: инициация, элонгация и терминация. Функционирование полирибосом.
- •15. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих – гемоглобина и миоглобина.
7. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулин разных животных).
Для определения первичной структуры отдельной, химически гомогенной полипептидной цепи в первую очередь методами гидролиза выясняют аминокислотный состав, точнее, соотношение каждой из 20 аминокислот в образце гомогенного полипептида. Затем приступают к определению химической природы концевых аминокислот полипептидной цепи, содержащей одну свободную NH2-rpynny и одну свободную СООН-группу. Молекула инсулина (выделена темными кружками), состоящая из двух цепей (А-21-и -В-30 аминокислотных остатков), образуется из своего предшественника-проинсулина (84 аминокислотных остатка), представленного одной полипептидной цепью, после отщепления от него пептида, состоящего из 33 аминокислотных остатков. Между цепями А и В и внутри А-цепи инсулина образуются дисульфидные (—S—S—) связи. Выяснена первичная структура более 18 инсулинов, выделенных из разных источников. Близкими по первичной структуре оказались инсулины из поджелудочной железы человека. Единственным отличием инсулина человека является нахождение треонина в положении 30 B-цепи вместо аланина. Выводы: 1. Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот: частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций. 2. Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями; возможно участие небольшого числа дисульфидных связей. 3. В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности. 4. В некоторых ферментах, обладающих близкими каталитическими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные (инвариантные) участки и вариабельные последовательности аминокислот, особенно в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина и др.5. В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию.
8. Биологическая функция белков.
Белки выполняют множество самых разнообразных функций: 1. Каталитическая функция. Белки являются биологическими катализаторами. Они определяют скорость химических реакций в биологических системах. 2. Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина-белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени. 3. Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок – белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. 4. Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин-специфические белки мышечной ткани. 5. Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. 5. Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны. 6. Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. 7. Экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение pH внутренней среды.