- •1. Предмет и задачи биологической химии. Основные признаки живой материи. Биохимия и медицина.
- •4. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина.
- •5. Заменимые и не заменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы.
- •6. Отдельные наиболее изученные в клиническом отношении белки плазмы крови (гаптоглобин, трансферрин, церулоплазмин, с- реактивный белок, криоглобулин, интерферон).
- •7. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулин разных животных).
- •8. Биологическая функция белков.
- •9. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины: гистамин, серотонин, гамма-аминомаслянная кислота. Функция аминов в организме.
- •10. Белковые фракции плазмы крови. Альбумин: транспортные, участие в регуляции осмотического равновесия, роль в развитии отеков и шока.
- •11. Специфический путь обмена тирозина. Использование аминокислот тирозин на синтез гормонов мозгового вещества надпочечников.
- •12. Общие пути обмена аминокислот: трансаминирование аминокислот, роль трансаминаз и реакции трансаминирования в обмене аминокислот.
- •13. Классификация белков. Химия простых белков: протамины, гистоны, альбумины, глобулины.
- •14. Белок – синтезирующая система у эукариотов. Последовательность событий при образовании полипептидной цепи на рибосоме: инициация, элонгация и терминация. Функционирование полирибосом.
- •15. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих – гемоглобина и миоглобина.
5. Заменимые и не заменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокислот с использованием глюкозы.
Высшие позвоночные животные не синтезируют все необходимые аминокислоты. В организме человека синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот так называемые заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами. Основные катаболические пути превращения дикарбоновых аминокислот и их амидов. Глутаминовая кислота, являющаяся гликогенной и заменимой аминокислотой для человека и животных, также включается в синтез ряда специфических метаболитов, в частности глутатиона и глутамина. Помимо участия в транспорте аммиака и регуляции кислотно-щелочного равновесия, глутамин - это незаменимый источник азота в ряде синтезов, в частности в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, амино-сахаров, в обезвреживании фенилуксусной кислоты (синтез фенилацетил-глутамина) у человека и человекообразных обезьян, а также в синтезе витамина фолиевой кислоты.
6. Отдельные наиболее изученные в клиническом отношении белки плазмы крови (гаптоглобин, трансферрин, церулоплазмин, с- реактивный белок, криоглобулин, интерферон).
Этот белок обладает способностью соединяться с гемоглобином. Образовавшийся гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс может поглощаться системой макрофагов, при этом предупреждается потеря железа, входящего в состав гемоглобина как при физиологическом, так и при патологическом его освобождении из эритроцитов. Трансферрин относится к Р-глобулинам и обладает способностью соединяться с железом. Комплекс трансферрина с железом окрашен в оранжевый цвет. В этом комплексе железо находится в трехвалентной форме. В норме только 1/3 трансферрина насыщена железом. Следовательно, имеется определенный резерв трансферрина, способного связывать железо. Церулоплазмин имеет голубоватый цвет, обусловленный наличием в его составе 0,32% меди; обладает слабой каталитической активностью, окисляя аскорбиновую кислоту, адреналин, диоксифенилаланин и некоторые другие соединения. Концентрация церулоплазмина в сыворотке крови в норме 25-43 мг% (1,7-2,9 мкмоль/л). Содержание церулоплазмина повышено при беременности, гипертиреозе, инфекции, апластической анемии, остром лейкозе, лимфогранулематозе, циррозе печени. С-реактивный белок получил свое название в результате способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков. В сыворотке крови здорового организма С-реактивный белок отсутствует, но обнаруживается при многих патологических состояниях, сопровождающихся воспалением и некрозом тканей. Появляется С-реактивный белок в острый период болезни, поэтому его иногда называют белком «острой фазы». Криоглобулин в сыворотке крови здоровых людей также отсутствует и появляется в ней при патологических состояниях. Отличительное свойство этого белка-способность выпадать в осадок или желатинизироваться при температуре ниже 37 °С. При электрофорезе криоглобулин чаще всего передвигается вместе с у-глобулинами. Криоглобулин можно обнаружить в сыворотке крови при миеломе, нефрозе, циррозе печени, ревматизме, лимфосаркоме, лейкозах и других заболеваниях. Интерферон - специфический белок, синтезируемый в клетках организма в ответ на воздействие вирусов. Этот белок обладает способностью угнетать размножение вирусов в клетках, но не разрушает уже имеющиеся вирусные частицы. Образовавшийся в клетках интерферон легко выходит в кровяное русло и оттуда проникает в ткани и клетки. Интерферон обладает специфичностью, хотя и не абсолютной.
