1.2. Надмолекулярное строение кератина
Надмолекулярное строение шерстяного волокна очень сложное (рис. 9). Три макромолекулы (1), взаимодействуя между собой с помощью активных центров (при этом образуются связи ковалентные дисульфидные –S–S–, водородные, солевые NH3+COO-), объединяются в протофибриллу (2), имеющую вид трёхжильного троса (рис. 9а). 11 протофибрилл (9 по окружности и 2 в центре) образуют микрофибриллу (рис. 9б). Микрофибриллы в свою очередь объединяются в макрофибриллы, из которых и построена клетка.
Рис.9. Модель строения прото- и микрофибриллы
кератина шерсти
Множество клеток, пространство между которыми заполнено межклеточным аморфным веществом, образует основной корковый слой волокна. Дополнив его защитным чешуйчатым слоем, получаем представление об элементарном волокне шерсти (рис. 10).
Рис. 10. Схема строения волокна шерсти
Фибриллы неоднородны в продольном направлении, в них чередуются участки с более и менее интенсивным взаимодействием между элементами структуры. Это приводит к чередованию кристаллических и аморфных зон волокна. Чешуйчатый слой, в отличие от коркового, имеет более плотную структуру и соответственно обладает меньшей диффузионной проницаемостью, что затрудняет проникновение красителей и др. отделочных препаратов в основную часть волокна.
1.3. Химические свойства шерсти
Амфотерные свойства кератина.
Амфотерные свойства кератина обусловлены наличием в его макромолекуле как кислотных (–СООН) так и основных (–NH2) функциональных групп. В воде шерстяное волокно ионизируется и в зависимости от pН среды приобретает избыточный положительный или отрицательный заряд:
Н+ ОН-
+Н3N-Вол.-СООН +NH3-Вол.-СОО- H2N-Вол.-СОО-
в кислой среде в воде в щелочной среде
Действие воды и пара.
Большое содержание в кератине активных групп, взаимодействующих с водой (-NН2, -ОН), обуславливает высокую гигроскопичность шерстяного волокна. Оно имеет самое наибольшее влагопоглощение (17%) среди всех волокон. Под действием воды шерсть интенсивно набухает, а длительное кипячение или пропаривание волокна приводит к его разрушению, что сказывается на потере массы.
Действие кислот.
В отличие от целлюлозы шерсть более устойчива к действию кислот.
Разрыв пептидных связей протекает в более жёстких условиях (концентрация, температура, время), чем разрыв глюкозидных.
Действие щелочей.
В отличие от целлюлозы шерсть менее устойчива к щелочам. Она растворяется уже в 3%-ном горячем растворе щёлочи. Разрушение протекает по трём направлениям, разрываются пептидные связи в макромолекуле, а также солевые и дисульфидные, объединяющие макромолекулы между собой.
Действие окислителей.
Кератин шерсти чувствителен к действию окислителей, которые атакуют пептидные и дисульфидные связи и снижают механическую прочность волокна. Это необходимо учитывать при выборе окислителя и условий процесса беления.
Иногда обработку окислителем проводят специально для частичного разрушения чешуйчатого слоя волокна с целью повышения его диффузионной проницаемости – операция хлорирования шерсти (обработка гипохлоритом).
Действие восстановителей.
Наличие дисульфидных связей в шерстяном волокне делает его чувствительным к действию восстановителей. Разрушение этих связей сопровождается ухудшением физико-механических свойств шерсти.
Действие температуры.
Шерсть – одно из самых термочувствительных волокон. Она начинает терять физико-механические свойства уже в процессе сушки при 100оС. Волокно становится жёстким и теряет прочность, однако последующее увлажнение практически возвращает шерсть к исходным свойствам. Длительное нагревание шерсти при температуре выше 105оС приводит к необратимому повреждению волокна.
2. Шёлк
Волокно натурального шёлка является единственным природным волокном неклеточного строения. Шёлк является продуктом жизнедеятельности насекомого тутового или дубового шелкопряда. Через специальные железы, выполняющие роль фильеры, червь выпускает две бесконечные шёлковые нити (белок фиброин), покрытые снаружи и скреплённые шёлковым клеем (белок серицин). В организме насекомого фиброин и серицин находятся в жидком состоянии. Пройдя через железы, белки отверждаются и служат материалом для кокона. Активность гусеницы как прядильщицы продолжается 24-72 часа, затем гусеница превращается в куколку, а далее в бабочку.
Человек использует коконы для производства натурального шёлка. Для этого куколки подвергаются специальной тепловой обработке, облегчающей размотку кокона. После размотки получают шёлк-сырец (75% фиброина и 25% серицина), который проходит все стадии механической переработки – кручение, прядение, ткачество. На стадии отделки серицин удаляют, и готовые текстильные материалы содержат только фиброин.
Фиброин, так же как и кератин, построен из остатков -аминокислот. В отличие от кератина, основная часть полипептидной цепи фиброина (87% по массе) построена из трех аминокислот, две из которых (75% по массе) имеют очень простое строение (аланин и глицин). Макромолекулы фиброина имеют складчатую форму.
Участки макромолекул с более простым аминокислотным составом, взаимодействуя между собой, образуют кристаллические зоны волокна с плотной упаковкой макромолекул. Фрагменты с более сложными аминокислотами формируют более рыхлые аморфные области. Поскольку макромолекулы фиброина имеют менее разветвлённое строение по причине более простого аминокислотного состава, степень кристалличности шёлкового волокна выше, чем шерстяного, и составляет 40-60%.
По своим химическим свойствам шёлк мало отличается от шерсти. Фиброин проявляет амфотерные свойства. Он также прекрасно впитывает влагу, интенсивно набухает в воде, теряет прочность при кипячении, более устойчив к действию кислоты и менее – к щёлочи. Имея более плотную структуру и не имея дисульфидных связей, фиброин более, чем кератин, устойчив к действию окислителей. Вместе с тем шёлк – одно из самых нестойких к свету волокон. Шёлк, в отличие от шерсти, не разрушается восстановителями, т.к. у него нет дисульфидных связей и более термически устойчив: термодеструкция наступает при температуре 240-280оС.