Вариант № 2

1. Ферменты – это:

1. Химические катализаторы.

2. Стимуляторы роста растений.

3. Глобулярные белки, ускоряющие химические реакции в тысячи раз без потребления их самих.

4. Генетический материал всех живых организмов.

5. Белки, участвующие в химических реакциях, как исходные вещества.

2. Ферменты бывают:

1. Простые (протеины) – при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

2. Сложные (протеиды или холоферменты) – состоящие из апофермента и кофермента.

3. Смешанные – могут действовать как с коферментом, так и без него.

4. Переходные – в качестве кофермента содержат неорганические элементы.

5. Содержащие только активный центр или только аллостерический центр.

3. При классификации ферменты подразделяют на:

1. Семейства, подсемейства.

2. Классы, подклассы, подподклассы.

3. Роды, семейства, классы.

4. В структуре фермента активный центр и аллостерический центр выполняют:

1. Активный центр выполняет функцию связывания с субстратом и ферментативную функцию, а аллостерический центр – регуляторную функцию.

2. Связывающую функцию.

3. Гормональную функцию.

4. Ферментативную функцию.

5. Энергия активации – это:

1. Температура, при которой процесс биокатализа начинает проходить.

2. Минимальное количество энергии, которой должна обладать частица, для того, чтобы произошла химическая реакция.

3. Концентрация молекул субстрата, при которой начинается каталитическая реакция.

4. Скорость движения молекул субстрата, при которой начинается химическая реакция.

6. Незначительное изменения рН питательной среды –

1. Не влияет на скорость ферментативной реакции.

2. Приводит к денатурации ферментов.

3. Изменяет заряд ионизированных кислотных и основных групп, как самого фермента, так и субстрата.

4. В клетках регулирует активность ферментов.

7. Конкурентное ингибирование – это:

1. Когда ингибиторы не родственны по структуре субстрату и в образовании комплекса с ферментом они занимают не активный центр, а другую часть молекулы фермента.

2. Когда субстрат присоединяется к активному центру, но реакция не происходит.

3. Происходит, когда ингибитор близок по своей структуре к обычному субстрату данного фермента.

4. Ингибитор преграждает доступ к активному центру настоящего субстрата.

8. Механизм действия активаторов ферментативных реакций заключается:

1. В освобождении активных центров фермента от ингибитора.

2. В повышении температуры, что повышает активность фермента.

3. В изменении структуры и активации активного центра.

4. В облегчении образования фермент-субстратного комплекса.

9. Линейный тип метаболических путей заключается:

1. В том, что ферменты находятся в растворе и тесно друг с другом не связаны.

2. Каждый фермент тесно связан с соседним и продукт одного из них становится субстратом для следующего.

3. В том, что ферменты действуют организованно, будучи объединены в мультиферментные комплексы, обычно связанные с мембраной.

4. В том, что в результате могут образовываться разные конечные продукты и какой из них образуется, зависит от условий, существующих в клетке в данный момент.