§5. Будова, склад, властивості білків

Основні терміни і поняття: біяки-полшери, протеїни, протеїди, денатурація, ре-патурація, деструкція.

Вміст білків у різних органах тваринного організму (у % до сухої маси):

у м'язах - 80 у печінці - 57 у мозку - 45

у шкірі - 63 у кістках - 28

Будова мономерів молекул білків

Молекулярна маса молекул білків - від 5 тисяч до 150 тисяч дальтон і більше. Напри­клад, молекулярна маса одного з білків яйця дорівнює 36000 дальтон, а одного з білків

Структурні формули деяких амінокислот

На білому фоні показано частину молекули, спільну для всіх амінокислот. На сірих плашках зображені бокові групи, що розрізняються у різних амінокислот. Зверніть увагу на те, що деякі бокові групи містять Сульфур, Нітроген, кільцеві структури або угруповання, що несуть електричний заряд. Зверніть увагу на функціональні групи на біло­му фоні. Тому амінокислоти мають амфотерні властивості.

глщин

\н

І

-СООІ1

-соон

ЦИСТЕЇН

_т

ФЕНІЛАЛАНІН І №

f \ ГН. ( СООІІ

-(II. Г —

ГЛУТАММІ К»:

С C/Ij Cllf—C coon

It

Г ЛУТАМ1НОВА КИСЛОТА coon

м'язів -1500000 дальтон.

За величезні розміри і велику масу білки відно­сять до макромолекуляр-них сполук - полімерів. Наприклад, формула гемо­глобіну СзоиНшбОї^тиЗвРе,. Ця білкова молекула нижче середньої величини.

Молекули білків мають вигляд довгих ланцюгів, які складаються з 5 -1500 амінокислотних ланок лише двадцятьох аміно­кислот.

Білки

Прості (протеїни) Складаються тільки з амінокислот

Складні (протеїди) Крім амінокислот, входять речовини небілкової природи

19

Рівні структурної організації білкових молекул

Структура білка

Чим характеризується

Первинна

ліз-глу-тре-ала-ала-ала-ліз-фен-

глу-арг-глн-гіс-мет-асп-сер-сер-

тре-сер-ала-ала-сер-сер-сер-асн-

тир-цис-асн-глу-мет-мет-ліз-сер-

арг-асн-лей-тре-ліз-асп-арг-цис-

ліз-про-вал-асн-тре-фен-вал-гіс-

глу-сер-лей-ала-асп-вал-глн-ала-

вал-цис-сер-глн-ліз-асн-вал-ала-

цис-ліз-асн-глі-глн-тре-асн-цис-

тир-глн-сер-тир-сер-тре-мет-сер-

иле—тре-асп-цис-арг-глу-тре-гли-

сер-сер-лиз-тир-прс—асн-цис-ала-

тир-ліз-тре-тре-глн-ала-асн-ліз-

гіс-іле-іле-вал-ала-цис-глу-глі-

асн-про-тир-вал-лро-вал-гіс-фен-

асп-ала-сер-вал

Визначається порядком чергування амінокис­лот у ланцюзі. Саме це визначає особливі фізико-хімічні і біологічні властивості білка. Амінокислоти з'єднуються між собою міцним ковалентним, пептидним зв'язком (-CO-NH-).

_{\ І'-}

_/~Ш"їтг^с_\

^и н ik.h и ^он

вільна пептидний вільна

аміногрупа зв'язок карбоксильна

група

Вторинна

Являє собою спірально закручений білковий ланцюжок. Витки спіралі утримуються водне­вими зв'язками, що утворюються між СО-і NH- групами, розташованими на сусідніх вит­ках.

F—Г~ "J/

с'

\

І»и

Третинна

Виникає внаслідок закручування вторинної спіральної структури в клубок (глобулу) як якісно нове утворення. Клубок утримується гідрофобними, іонними, водневими взаємо­діями. Особливу роль у стабілізації цієї стру­ктури відіграють дисульфідні зв'язки, що вини­кають між залишками амінокислоти цистеїну.

Четвертинна

Формується кількома молекулами білка, які зна­ходяться в третинній структурі, і, взаємодіючи між собою, утворюють стійку конфігурацію. Утримують цю структуру гідрофобні, елект­ростатичні та інші взаємодії і водневі зв'язки.

Властивості білка (на прикладі білка курячого яйця)

В'язкий безбарвний розчин, який частково розчиняється у воді, частково - у роз­чині NaCI.

Вступають у нерозчинні сполуки із солями важких металів. На цьому засно­ване застосування білків як протиотрути при отруєнні сполуками свинцю і ртуті.

При нагріванні під впливом кислот, фенолу, спирту та інших речовин білки де­натуруються - втрачають характерні властивості. Де­натурація використовується на практиці в молочній промисловості при вироб­ництві сиру.

I3ana.ii 'япшите! Кількість інформації, що несе молекула, залежить від ступеня неоднорідності її скла­дових частин. Молекули крохмалю, глікогену, клітковини складаються з однакових ланок (А-А-А-...-А) і тому несуть мало інформації. Молекули білків, що складаються з не­однорідних мономерних ланок (А-В-С-А-...-К), містять велику кількість інформації. Тому білки називають інформаційними полімерами.

І Це цікаво Проблема штучного синтезу білка

Це питання принципово розв'язане наукою. У результаті багаторічної копіткої роботи вдалося здійснити повний штучний синтез білків - інсуліну, рибонуклеази. Процес одер­жання інсуліну складався з 228 окремих стадій, для кожної необхідно було підібрати відповідні реактиви, каталізатори, оптимальні умови. Той самий білок у клітині утворю­ється за секунди. Цей процес в живих організмах навдивовижу досконалий!

Учнівська сторінка

1. За нашого часу відомо понад 100 природних амінокислот з відомими будовами і функ­ціями Переважна більшість їх знаходиться в організмах у вільному вигляді і лише 20 з них входять до складу білків.

Амінокислоти, що входять до складу білків (основні амінокислоти). Зробіть аналіз

1. Аланін (ала)	11. Лейцин (лейї
2. Аргінін (аргі	12. Лізин (ліз)\'
3. Аспарагін (асн)	13. Метіонін (мет) \'
4. Аспарагінова кислота (асп)	14. Пролін (про)
5. Валін (вал)	15. Серин (сер)
6. Гістидин (гіс)	16. Тирозин (тир)
7. Гліцин (глі)	17. Тоеонін (тое)
8. Глутамін (глн)	18. ТоиптосЬан (три) v
9. Глутамінова кислота (глу)	19. Фенілаланін (сЬен)
10. Ізолейцин (іле)	20. Цистеїн (цис)

Не всі амінокислоти рівноцінні в харчовому відношенні. Людина і тварини втратили здатність синтезувати амінокислоти, які називають незамінними. їх 9 (підкреслені), але на практиці доводиться зустрічатися з недостачею у харчовому раціоні трьох (біля них сто­їть значок V). їх синтезують рослини, гриби, бактерії.

21

Чому в харчовому раціоні людини повинні бути продукти рослинного походження?

(6 балів)

2 Заміна однієї амінокислоти або заміна послідовності розташування амінокислот в складі молекули білка, як правило, призводить до зміни його функції. Цим досягається ге-.'-ез-а одноманітність первинної структури білкових молекул

Скільки різних поліпептидів можна побудувати з 10 амінокислот, якщо в білку 350 амінокислотних ланок? (5 балів)

Задача.

Розв'язання.

Дано:

m (амінокислот) = 10;

п (амінокислотних ланок) = 350;

k = mⁿ

k (поліпептидів) = ?

k =

Віяповіль. Якщо в білку 10 амінокислот і 350 амінокислотних ланок, то можна побу­ дувати різних поліпептидів.

3. Поясніть перетворення молекули білка. (8 балів)

Природний Зміна третинної (нативний) і четвертинної структур стан білка ь

ренатурація

Довільне відновлення

Руйнування первинної структури

деструкція

4. Заповніть таблицю. (10 балів)

а - ренатурація; б-деструкція; в - іонний зв'язок;

з - ковалентний зв'язок; д - водневий зв'язок; ж - гідрофобні взаємодії.

Структура	Типи зв'язку	Зворотність денатурації
Первинна
Вторинна
Третинна
Четвертинна		- -

22