38

Государственное учреждение «Крымский государственный медицинский университет имени с. И. Георгиевского»

Кафедра

Биологической химии

3.7. Итоговый контроль знаний студентов Модуль 2

Дисциплина:

Биоорганическая и Биологическая химия

Факультет:

медицинский

Курс:

2

Семестр:

3

Специальность:

Лечебное дело, педиатрия

1. Цистеин и цистин в белке можно выявить:

1. нингидриновой реакцией

2. ксантопротеиновой реакцией

* 3. реакцией Фоля

4. биуретовой реакцией

2. К гидрофильным аминокислотам относятся:

1. аланин

* 2. серин

3. лейцин

4. валин

3. При необратимой денатурации белка, как правило, нарушается:

1. первичная структура

* 2. вторичная структура

3. все уровни структурной организации

4. Обратимая денатурация белка нарушает:

1. первичную структуру

2. все уровни структурной организации

* 3. третичную структуру

5. Какой белок легче образует гель:

1. глобулярный

* 2. фибриллярный

3. не имеет значения

6. Самым распространенным в человеческом организме типом

вторичной структуры белка является:

1. альфа-спираль

2. бета-структура

* 3. коллагеновая спираль

7. Положительно заряженный радикал имеют аминокислоты:

* 1. лизин, аргинин

2. аланин, валин

3. лейцин, изолейцин

4. метионин, фенилаланин

8. Гидрофобный радикал имеют аминокислоты:

1. тирозин, треонин

2. гистидин, глицин

3. глутаминовая и аспарагиновая кислоты

* 4. фенилаланин, аланин

9. Структурной единицей белков являются:

* 1. аминокислоты

2. нуклеотиды

3. моносахариды

10. Жесткость амидной связи в белках обусловлена:

* 1. электронным строением амидной цепи

2. расположением связи в одной плоскости

3. расположением боковых радикалов аминокислотных остатков

11. Качественной реакцией на ароматические аминокислоты является:

* 1. ксантопротеиновая

2. биуретовая

3. нингидриновая

4. Фоля

12. К ароматическим аминокислотам относят:

1. тирозин, цистеин, метионин

2. валин, гистидин, глутаминовая кислота

* 3. фенилаланин, тирозин, триптофан

4. лизин, серин, треонин

13. В бензоле лучше всего растворим:

1. глутамин

2. лизин

* 3. лейцин

4. глицин

14. Свойствами поверхностно-активного вещества обладает:

1. аспарагиновая кислота

2. аргинин

* 3. лейцин

4. Лизин

15. При гидроксилировании фенилаланина гидрофобность:

1. увеличивается

* 2. уменьшается

3. не изменяется

16. Уровень белка в сыворотке крови составляет:

1. 6-10 г/л

2. 16-20 г/л

3. 30-50 г/л

* 4. 60-80 г/л

5. 100-150 г/л

17. Указать ион металла, который может вызвать необратимую

денатурацию белка:

1. Са++

* 2. Сu++

3. Na+

4. K+

5. Mg++

18. Назвать сложный белок:

1. липаза

2. амилаза

* 3. цитохромоксидаза

4. химотрипсиноген

5. лизоцим

19. Фибриллярным белком является:

1. альбумин

2. иммуноглобулин

3. инсулин

* 4. эластин

5. гемоглобин

6. пепсин

20. В состав кератинов в большом количестве входит:

1. лизин

2. аргинин

* 3. цистеин

4. валин

5. треонин

6. метионин

7. глутамин

8. серин

21. В состав протаминов в большом количестве входит:

1. триптофан

2. аланин

* 3. лизин

4. глутаминовая кислота

5. лейцин

6. метионин

7. фенилаланин

22. Каталитическую функцию в организме выполняет:

1. коллаген

2. иммуноглобулин

3. инсулин

4. гемоглобин

5. актин

* 6. миозин

7. церулоплазмин

8. трансферрин

23. К гидрофильным аминокислотам относятся:

1. аланин

* 2. серин

3. лейцин

4. валин

24. Пептидную связь в белке можно выявить:

1. нингидриновой рекцией

2. ксантопротеиновой реакцией

* 3. биуретовой реакцией

4. реакцией Фоля

25. Отрицательно заряженной аминокислотой является:

1. лизин

2. аспарагин

* 3. глутаминовая кислота

4. щавелевоуксусная кислота

26. Положительно заряженной аминокислотой является:

* 1. лизин

2. аспарагин

3. глутаминовая кислота

4. щавелевоуксусная кислота

27. Первичная структура белка стабилизируется:

* 1. пептидными связями

2. дисульфидными связями

3. ионными связями

4. водородными связями

28. Заряд белковой молекулы образуется за счет аминокислотных остатков:

1. валина, аланина, лейцина, пролина

2. фенилаланина, триптофана, метионина, глутамина, аспарагина

3. серина, тирозина, глицина, треонина, цистеина

* 4. лизина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот

29. При гель-фильтрации первыми из колонки выходят белки, имеющие:

1. меньшую молекулярную массу

* 2. большую молекулярную массу

3. положительный заряд

4. отрицательный заряд

30. При каком рН легче всего разделить смесь глицина, аргинина и

аспарагиновой кислоты методом электрофореза:

1. 3,0

* 2. 7,0

3. 10,0

31. Изоэлектрическая точка белка - это:

* 1. значение рН, при котором суммарный заряд равен нулю,

2. значение рН больше 10,0 для большинства белков крови

3. значение рН, равное 7,36

32. Препятствуют образованию альфа-спирали полипептидной цепи:

1. валин

* 2. пролин