1. Методичні матеріали для викладачів

2.2.1. Тези лекцій

Тема: Ферменти: структурно-функціональна організація, властивості, класифікація та номенклатура.

Актуальність: знання структури, фізико-хімічних властивостей ферментів як біологічних каталізаторів необхідне для розуміння біологічної ролі ензимів і використання їх в клінічній практиці. Знання класифікації і номенклатури має важливе значення в практичній діяльності провізора.

План

1. Поняття про ферменти, особливість ферментативного каталізу.

2. Будова ферментів.

3. Фізико- хімічні властивості ферментів.

4. Характеристика класів ферментів.

5. Номенклатура ферментів.

6. Поняття про активний центр ферментів.

Поняття про ферменти, особливість ферментативного каталізу.

Ферменти (ензими)- біологічні каталізатори білкової природи, які синтезуються в клітинах живих організмів і забезпечують обмін речовин (метаболізм).

Д.І. Мендєлєєв: «Вся таємниця життя полягає в безперервних перетвореннях речовин, які входять до складу тканин».

Подібність ферментів до хімічних каталізаторів:

• значно підвищують швидкість ферментативних процесів і не входять до складу кінцевих продуктів;

• прискорюють швидкість прямої і обротної реакцій

Особливість ферментативного каталізу – ферменти проявляють високу активність при низьких температурах (температура тіла людини), нормального тиску і при рН близьких до нейтрального.

Будова ферментів.

За хімічною природою всі ферменти є речовинами білкової природи.

Докази:

• денатурація під дією фізичних і хімічних чинників:

• під час гідролізу утворюються амінокислоти;

• в чистому вигляді виділені у формі кристалів білка;

• висока молекулярна маса;

• амфотерність;

• рухливість в електричному полі;

• в ізоелектричній точці втрачають свою рухливість;

• не здатні до діалізу,

• легко осаджуються із водних розчинів за низьких температур методом висолювання;

• синтезовані ферменти (рибонуклеаза).

Прості ферменти побудовані виключно з амінокислот.

Складні ферменти (холоферменти) – містять білкову частину (апофермент) і небілкову частину (простетична група).

Простетична група постійно й міцно зв’язана з білковою частиною.

Кофермент- небілкова частина, яка зв’язана з апоферментом не постійно, приєднується під час реакції.

Кофактори – мікроелементи.

Класифікація коферментів (прозірка)

Апофермент + Кофермент ↔ Холофермент

1. Похідні вітамінів.

2. Похідні нуклеотидів.

3. Похідні БАС.

(Зупинитись на коферментах, які використовуються як фармакологічні препарати) Наприклад,

ТПФ – при дистрофії міокарду, ураженнях м’язів та ЦНС і периферичної нервової системи,

ПАЛФ – при порушеннях білкового обміну;

HS – КоА – при захворюваннях шкіри, ураженнях печінки, міокардіодистрофії.

Фізико – хімічні властивості ферментів:

Оскільки ензими за хімічною структурою є білками, то всі властивості характерні для білків, мають і ферменти (заряд, рухливість в електричному полі, висока молекулярна маса, здатність до висолювання і денатурації).

Однак, для ферментів характерні ще й інші властивості:

• висока специфічність

відносна – каталізують перетворення групи речовин з однаковим типом зв’язку (пепсин, ліпаза),

індивідуальна – каталізують перетворення тільки однієї речовини (аргіназа, уреаза),

стерео специфічність – каталізують перетворення тільки певних ізомерів (фумараза);

• температурний оптимум (37 - 40^оС),

при зниженні температури ферменти ін активуються за рахунок зміни агрегатного стану, при підвищенні – денатурацію;

• оптимум рН – зміна ступеня іонізації на поверхні ферментів приводить до зміни структурної організації білкової молекули і втрати активності.

Класифікація ферментів за типом хімічної реакції на 6 класів:

оксидо-редуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази (синтетази).

Номенклатура:

1 цифра – номер класу,

2 – номер підкласу, (уточнює дію ферменту)

3 – номер під підкласу, (вказує на природу субстрату чи акцептора)

4 – порядковий номер ферменту в під підкласі.

Активний центр ферменту (АЦ) – ділянка молекули ферментного білка, що взаємодіє із субстратом, під час ферментативної реакції і необхідна для перетворення субстрату в каталітичному процесі;

простого ферменту - унікальна комбінація амінокислоних залишків;

складного ферменту - містить простетичні групи (іонів металів, водорозчинні вітаміни, нуклеотиди).

Якірна (контактна, зв´язуюча) ділянка – радикали полярних АК, які утворюють із субстратом водневі зв´язки або дипольну взаємодію; радикали неполярних АК, які утворюють гідрофобні зв´язки.

Каталітична ділянка – приймає участь у безпосередньому перетворенні субстрату, містить групи: -ОН, -SН, -NH₃, СОО^-.

ЛІТЕРАТУРА

Основна:

1. Воронина Л. Н. и др. Биологическая химия.- Х.: Основа, 1999.- 640 с.

2. Губський Ю. І. Біологічна хімія.- К.-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000.- 509с.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.- 736с.

4. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: в 2-х томах. Пер. с англ.:— М.: Мир, Бином, Лаборатория знаний. – 2009 — 800 с.

Додаткова:

1. Николаев А. Я. Биологическая химия.- М.: Высшая шк., 1999.- 495 с.

2. Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия.- М.: Медицина, 2004.- 704 с.

3. Марри Р. и др. Биохимия человека.- М.: Мир, 1993.- т.1.- 384 с., т.2.- 416с.

4. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. – М.: Мир, 2000. – 469 с.

5. Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. – 448 с.

2.2.2. Методичні розробки для викладачів до проведення практичних занять.

Тема: Вступ до бiохiмiї. Амінокислотний склад білків i пептидів, їх біологічні функції.

Актуальність теми: Бiохiмiя – фундаментальна бiомедична наука, яка вивчає склад i структуру хiмiчних компонентiв живих органiзмiв, їх перетворення та молекулярнi механiзми фiзiологiчних процесів. Знання бiохiмiї небхiднi студентам фармацевтичного факультету для засвоєння наступних дисциплiн – фармакологiя, фармакотерапiя, клінічної фармакології. Амiнокислоти – структурнi компоненти бiлкiв, що забезпечують основнi прояви життєдiяльностi органiзму.

Навчальні цілі:

Знати: Ознайомити студентів із предметом та завданням біологічної хімії, хiмiчною будовою амiнокислот i пептидiв; вимогами кафедри, правилами роботи в біохімічній лабораторії, технікою безпеки.

Вміти: Виявляти та iдентифiкувати амiнокислоти в бiологiчних об΄єктах.