74. Ферменти, хімічна природа, будова, властивості. Особливості дії ферментів як біологічних каталізаторів, механізм дії. Класифікація ферментів.

Ферменти – це біологічно активні речовини білкової природи які виконують наступні функції:

1. Знижують енергію активації хімічних реакцій.

2. Транспортують речовини через мембрану.

3. Пришвидшують або пригнічують протікання хім. Реацій.

Є:прості – складаються з а.к.

Складні – метали, ліпіди, вуглеводи.

Будова

1. Апофермент – це білкова частинка що визначає його специфічність.

Складається з: активного центру:

А)Каталітичної частини – яка проводить біохімічну реакцію.

Б)контактна – якірна зв’язування ферменту з субстратом.

Алостеричного центру- ділянка що зв’язується з інгібітором.

2. Кофермент – органічний – вітаміни і неорганічний – метали.

Активність ферменту вимірюється в каталах.

1 катал = 1 моль субстрату розщепленого ферментом за 1с.

Молекулярна активність – це кількість молекул субстрату які перетворюються за 1 хв 1 молекулою ферменту.

Є 2 теорії механізму взаємодії ферменту і субстрату:

1. Ключ до замка.

2. Рука і рукавичка – субстрат змінює під себе фермент.

Активні центри містяться в западинах, заглибинах, щілинах, для більш надійного зв’язку.

Активність залежить від: температури -37 -45 С, рН 5,5-8,8.

Всі ферменти поділяються на високо специфічні і низько специфічні.

Специфічність є просорова, температурна, молекулярна, абсолютна, групова, стерео специфічність.

Активатори і інгібітори

Активатори – це мінеральні олі, метали, неметали, солі.

Для пепсину – соляна кислота.

Інгібітори – важкі метали, отрути, алкалоїди, токсичні сполуки.

Гальмування є :

1. Оборотнє – коли інгібітор утворює з субстратом не міцний зв'язок, що легко розпадається, і фермент знову стає активний.

Воно тбуває:

А) Конкурентне – інгібітор має молекулярну структуру близьку до субстрату і відбувається боротьба за фермент.

Б)Неконкурентне або алостеричне. – інгібітор взаємодіє з функціональною групою ферменту що входить до алостеричного центру – це призводить до зміни структури активного центру і субстрат не може взаємодіяти з ферментом.

Є позитивне – коли приєднується активатор і посилює дію ферменту і негативне інгібітор.

2)Необоротнє – коли утворюються міцні зв’язки.

Специфічне - утворюється зв'язок лише з активним центром певного виду і неспецифічне – з будь яким.

Класифікація

1. Оксидоредуктази – ферменти, які каталізують окисно-відновні реакції. (оксидази –каталаза і дегідрогенази – без кисню – НАД)

2. Трансферази – ферменти, які каталізують міжмолекулярне перенесення різних хімічних груп.(фосфотрансфераза)

3. Гідролази, які каталізують реакції гідролітичного розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків. Амілази, протеази, ліпази, нуклеази)

4. Ліази, які каталізують реакції негідролітичного розщеплення з утворенням подвійних зв'язків, і навпаки – приєднання груп у місцях подвійних зв'язків. –декарбоксилаза

5. Ізомерази, які каталізують реакції ізомеризації. тріозофосфатізомерази

6. Лігази (синтетази) – ферменти, які каталізують з'єднання двох молекул із використанням енергії фосфатного зв'язку. Джерелом енергії для таких реакцій служить АТФ або інші нуклеозидтрифосфати.Н-АТФ – синтетаза.

Взаємодія ферменту з субстратом:

1 стадія – зв’язування субстрату з активним центром ферменту, тобто утворення ферментосубстратного комплексу (ES);

2 стадія – перетворення первинного ферментосубстратного комплексу в один або декілька активних ферментосубстратних комплексів (ЕS x i ES xx );

3 стадія – відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту (Е і Р).