1. Білки, будова, біологічна роль. Властивості білків, класифікація.

Білки — високомолекулярні органічні сполуки, азотовмісні нерегулярні біополімери, побудовані з великої кількості залишків амінокислот, сполучених пептидним та іншими видами зв'язків.

Свою назву білки дістали від яєчного білка, що з давних-давен використовувався як харчовий продукт. Уперше термін «білки» було застосовано за аналогією з яєчним білком французьким фізіологом Ф. Кене в 1747 р. Пізніше, в 1838 р., дослідником Н. Мульдером білки були названі протеїнами (від грец. — перший, найважливіший).

Білки є найважливішими в біологічному відношенні і найскладнішими за своєю хімічною структурою сполуками. Вони становлять структурну і функціональну основу всіх живих організмів.

Згідно з сучасними уявленнями, у білках розрізняють чотири рівні структури - первинну, вторинну, третинну і четвертинну.

Під первинною структурою розуміють порядок розміщення або чергування залишків амінокислот в одному або кількох поліпептидних ланцюгах.

Характеристика первинної структури білка

• Первинна структура білка стабілізується ковалентними зв'язками. Поліпептидний ланцюг з характерною для нього первинною структурою має N- і С-кінцеві амінокислоти.

• N-Кінцевою амінокислотою називається амінокислота поліпептидного ланцюга з вільною аміногрупою, а С-кінцевою амінокислотою — з вільною карбоксильною групою.

• Нумерацію залишків амінокислот починають з N-кінцевої амінокислоти і закінчують С-кінцевою амінокислотою.

• Білки, що подібні за первинною структурою і виконують у різних видів організмів одні і ті самі функції, називаються гомологічними.

Вивчення первинної структури значної кількості білків дало змогу з'ясувати на молекулярному рівні причини виникнення багатьох спадкових захворювань (серповидно-клітинна анемія).

Вторинна структура білків. Це просторова конфігурація окремих ділянок поліпептидного ланцюга, його орієнтація та спосіб укладання в просторі. Розрізняють такі види просторової конфігурації поліпептидних ланцюгів, які характеризують вторинну структуру-

1. спіральна, - представлена такою структурою, як α-спіраль,

2. пошарово-складчаста - β-структурою, крос-β-формою та β-вигином.

3. статичний клубок - утворює невпорядковані безструктурні або аморфні ділянки поліпептидного ланцюга.

Спіральна структура. Модель просторової конфігурації поліпептидного ланцюга у вигляді α-спіралі Пошарово-складчаста структура. Це різновидність вторинної структури білків, яка має зигзагоподібну конфігурацію і характерна для розміщених паралельно витягнутих ділянок одного поліпептидного ланцюга (крос-β-форма) або кількох поліпептидних ланцюгів (повна β-структура).

Третинна структура білків Дослідженнями було встановлено, що крім первинної і вторинної структур для білкових молекул характерна тривимірна організація, яку назвали третинною структурою. Третинна структура білків є досить важливою їх характеристикою. Вона специфічна для кожного окремого білка і визначає його фізико-хімічні властивості (каталітичні, гормональні, антигенні). Враховуючи це, третинна структура білків дістала назву нативної конформації.

Четвертинна структура білків Храктеристика

a) Під четвертинною структурою білків слід розуміти взаємне просторове розміщення протомерів в олігомерній молекулі.

b) Протомери, що становлять четвертинну структуру білка, за амінокислотним складом можуть бути однакові або різні. Якщо протомери мають однаковий амінокислотний склад, то такі білки називають гомогенними, а якщо протомери не ідентичні, то білки називають гетерогенними.

c) До білків з четвертинною структурою належать також складні надмолекулярні комплекси, що складаються з сотень тисяч субодиниць. Такі білки називають мультимерами.

закономірності, характерні для четвертинної структури білків:

1. четвертинна структура характерна для білків, молекулярна маса яких понад 50 тис.;

2. білки, що мають четвертинну структуру, складаються переважно парної кількості субодиниць;

3. від наявності четвертинної структури значною мірою залежать біологічні властивості білків та їхні функції;

4. четвертинна структура білків стабілізується за рахунок сил слабкої взаємодії — водневих, іонних, гідрофобних зв'язків, які виникають між субодиницями, що контактують;

5. в забезпеченні контактів між субодиницями важлива роль належить полярним групам радикалів амінокислот, між якими виникають різні види зв'язків.

КЛАСИФІКАЦІЯ БІЛКІВ.

Існує кілька класифікацій білків. В їх основі лежать різні ознаки:

* Ступінь складності (прості і складні);

* Форма молекули (глобулярні і фібрилярні білки);

* Розчинність в окремих розчинниках;

* Виконувана функція. За складом білки поділяють на прості, що складаються тільки з амінокислотних залишитися-ков (протеїни), і складні (протеіди). Складні можуть включати іони металу (металлопротеіди) або пігмент (хромопротеїдів), утворювати міцні комплекси з ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (Нуклеопротеїни), а також ковалентно пов'язувати залишок фосфорної кислоти (фосфопротеіди), вуглеводу (гли-копротеіни) або нуклеїнової кислоти (геноми деяких вірусів). За характерними властивостями протеїни можна розділити на кілька підгруп: Альбуміни. Вони розчинні у воді, згортаються при нагріванні, нейтральні, порівняно важко осаджуються розчинами солей. Прикладами: альбумін білка курячого яйця. Глобуліни. Вони нерозчинні у воді, але розчиняються в дуже слабких розч-рах солей. Прикладами: фібриноген, глобулін кров'яної сироватки. Гістони. Білки основного характеру. Знаходяться у вигляді нуклеопротеїдів в лейкоцитах.

Проламіни. Знаходяться в різних зернах хлібних злаків. Чудовою їх особливістю є розчинність в 80%-ному спирті. Представником цих може служити гліадин, що становить головну частину клейковини.