21. Белковые компоненты молока, их роль в питании человека.

В составе молока присутствует более 100 компонентов. Такой компонент как лактоза в других продуктах не встречается.

Общее содержание белков в молоке составляет 2,9–4,0 %.Основной белок молока — казеин. Он является фосфопротеидом, содержит много фосфосерина, связывающего кальций.

Казеин хар-ся высокой биологический ценностью, он богат лизином и триптофаном. Этот белок присутствует в молоке в форме казеиногена и превращается в казеин в желудке, где он выпадает в осадок (этот процесс называют ферментативным створаживанием молока). Осадок казеина дольше задерживается в желудке и лучше усваивается.

В состав коровьего молока входят также белки α-лактоглобулин и β-лактоглобулин. В женском молоке содержится только α-лактоглобулин, а β-лактоглобулин отсутствует.Поэтому вскармливать грудных детей коровьим молоком не следует, т.к. β-лактоглобулин является аллергеном. Допустимо использование коровьего молока для вскармливания грудных детей лишь в крайнем случае при условии его разбавления водой в два раза.

22. Превращения белков в технологическом потоке.

Бóльшая часть белков денатурирует при 60–80 °С. Степень тепловой денатурации белков зависит от их влажности, рН и солевого состава среды, присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно понижается в присутствии ЖК, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Тепл.денатурация лежит в осн.выпечки хлеба,печенья,пирожных,сухарей,сушки макар. изделий,варки,жарения овощей,рыбы,мяса;консервирования,пастеризации и стерилизации молока.

Денатур-ые белки обычно менее раств.в воде. Их усвояемость может увел.или, в случае обр-я новых дисульфидных связей,уменьш. С пом.проц.денатурации регулируют активность ферментов.

При температуре от 40–60 °С до 100 °С помимо денатурации протекает меланоидинообразование, а также образование изопептидных связей.

Ф-лы

Эта реакция протекает в белках молока и мяса.

При 100–120 °С, например при стерилизации молочных, мясных, рыбных продуктов, происходит деструкция белков. При этом образуются Н2S, NH3, CO2,диметилсульфид (Н3С–S–СН3), цистеиновая кислота (Н2N–CH–COОН) и другие соединения.

Ф-лы

При t>200 °С или при более низких температурах, но в щелочной среде, протекают реакции изомеризации аминокислотных остатков изL- в D-форму, что снижает усвояемость белков.

Среди продуктов термического распада белков встречаются соединения, обладающие мутагенными свойствами. Такие соединения образуются в белоксодержащей пище при её обжаривании в масле, выпечке, копчении в дыму, сушке. Мутагенными свойствами обладают продукты пиролиза АК, образующиеся при 500–600 °С.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, в белках могут протекать реакции конденсации и образовываться различные поперечные связи.

Белки могут окисляться продуктами окисления липидов. В свою очередь, окислительная порча липидовможет начаться вследствие перемешивания, гомогенизации, замеса,ИК-обработки, ультразвуковой обработки сырья и полуфабрикатов. Предотвращение окислительной порчи липидов достигают добавлением антиоксидантов и другими способами.

При интенсивных воздействиях на белки также может происходить их тепловая агрегация и деструкция, сопровождающаяся разрывом не только дисульфидных, но даже пептидных связей.

Таким образом, использование новых и традиционных технологических процессов без глубокого изучения их влияния на структуру белков неэффективно с точки зрения обеспечения качества пищевых продуктов и опасно для здоровья людей.

Примером научно обоснованного подхода может служить применение аскорбиновой кислоты для улучшения качества хлеба:

Аскорбиновая кислота окисляется кислородом воздуха до дегидроаскорбиновой кислоты и окисляет восстановленный глутатион до Г–S–S–Г, который не может взаимодействовать с дисульфидными связями теста и разрывать их. В результате SН-группы клейковинных белков могут образовывать дисульфидные связи между собой, что приводит к укреплению клейковины и улучшению качества хлеба.