56. Основные окислительно-восстановительные ферменты биологического сырья (тирозиназа, липоксигеназа).

Тирозиназа-катализирует окисление тирозина кислородом с обр-ем меланинов.

С действием тирозиназы связано потемнение срезов картофеля, яблок, грибов, персиков и других растительных тканей. С целью предотвращения ферментативного потемнения плодов и овощей при их сушке, а также макаронных изделий в ходе их производства проводят тепловую инактивацию фермента путём бланшировки.

Липоксигеназа — катализирует окисление кислородом ПНЖК (линолевой, линоленовой) с обр-ем гидроперекисей, обладающих св-ами сильных окислителей.

Его выделили из зерна пшеницы, семян бобовых и масличных культур, клубней картофеля, плодов баклажана. Самым богатым источником явл. мука соевых бобов.

Липоксигеназе принадлежит важная роль в процессах созревания пшеничной муки, связанных с улучшением её хлебопекарных достоинств. Образующиеся под ее воздействием продукты окисления ЖК способны вызывать сопряжённое окисление ряда других компонентов муки — пигментов, SН-групп клейковинных белков, ферментов. При этом происходит осветление муки, укрепление клейковины, снижение активности протеолитических ферментов

В разных странах разработаны способы улучшения качества хлеба, основанные на использовании препаратов л. (главным образом л. соевой муки). Однако все эти способы требуют очень точного дозирования фермента, т.к. даже небольшая его передозировка приводит к отрицательному эффекту и вместо улучшения качества хлеба происходит его ухудшение.Чтобы избежать передозировки, исп. методы активации собственной л. пшеничной муки.

Использование л. для улучшения качества хлеба требует определённой осторожности, т.к. при интенсивном окислении этим ферментом свободных ЖК происходит образование различных веществ с неприятным вкусом и запахом, характерным для прогорклого продукта. Следует также помнить, что переокисленные жиры токсичны.

57. Основные гидролитические ферменты биологического сырья (липаза, гликозидазы, протеазы).

Гидролазы -расщепляют липиды, полисахариды, белки. До разрушения клетки гидролазы содержатся в лизосомах, а после её разрушения — осуществляют процесс автолиза. Наибольшее значение среди ферментов этого класса имеют эстеразы, гликозидазы и протеазы.

Эстеразы. К эстеразам относится ферм. липаза, катализирующий реакцию расщепления жиров с образованием глицерина и свободных ЖК. Накопление свободных ЖК явл. причиной роста кислотного числа жира. Эти кислоты легко подвергаются окислению под воздействием различных факторов. Т.о., липаза инициирует процесс прогоркания, что ограничивает сроки хранения пищевых продуктов.

Липаза также вызывает переэтерификацию триацилглицеринов, т.е. изменение их жирнокислотного состава, что можно использовать для получения новых форм жировых продуктов. Так, например, можно получать аналог дорогого масла какао из дешёвого исходного сырья.

Гликозидазы — расщепляют полисахариды.

Основной формой запасания углеводов является крахмал. Его ферментативные превращения лежат в основе многих пищевых технологий.

Интенсивность гидролиза крахмала в перерабатываемом сырье определяется взаимодействием многих факторов:

1. активностью амилаз, т.е. возможностью перехода связанной формы амилаз в свободную;

2. доступностью крахмала действию ферментов (атакуемостью субстрата), кот. зависит от соотношения мелких и крупных крахмальных зёрен, а также от содержания повреждённых гранул крахмала, которые легче поддаются действию ферментов;

3. высвобождением амилаз из связанного состояния под действием протеаз;

4. гидролизом той части запасных белков, которая прочно связана с поверхностью крахмальных зёрен, что облегчает доступ фермента к субстрату;

5. активностью системы белковых ингибиторов амилаз и протеаз, которые регулируют расщепление крахмала. Они образуют неактивные комплексы: Белковый ингибитор • Амилаза, Белковый ингибитор • Протеаза

В зерне пшеницы содержится двуцентровой ингибитор, который ингибирует активность и амилаз, и протеаз: Протеаза • Белковый ингибитор • Амилаза

Протеазы — расщепляют запасные белки до АК при прорастании семян.

Выделяют несколько типов протеаз, различающихся по оптимуму рН среды, в которой они проявляют свою каталитическую активность:

1. кислые протеиназы — рН_opt 3,7–4,0;

2. нейтральные протеиназы — рН_opt 6,5–7,0;

3. щелочные протеиназы— рН_opt> 8,0.

Наиболее интересны нейтральные протеиназы. Они существенно более активны, чем прочие и эффективно расщепляют белки клейковины в тесте.

В созревших семенах пшеницы нейтральные протеиназы находятся в неактивном комплексе с белковыми ингибиторами. Это определяет стабильность белкового комплекса в водных суспензиях. Поэтому автолитические процессы в тесте выражены слабо.

При прорастании зерна происходит распад комплекса «Белковый ингибитор • Протеаза» и начинается интенсивный протеолиз запасных белков.