П е п т и д н и й з в ’я зок у тв о р ю єть ся в реакції конденсації внаслідок взаємодії карбоксильної групи о днієї ам ін о к и сл о ти т а ам іногрупи іншої . Н а ве де м о реакцію утворення п е п т и д н о ю зв язку між ам ін о к и сл о та м и аланіном та гліцином

При в за є м о д ії д во х ам ін о к и сл о т утворю ється дипептид, трьох - т р и п е п т и д і т.п. Назва

пептидів с к ла да єть ся з назв відповідних амінокислот, які входять до його складу, з урахуванням того, що зак ін ч ен ня усіх ам ін о к и сл о т крім останньої зм іню ється на -іл. Н а п р и к л а д утворений на схемі д и п е п т и д н азивається - аланілгліцин. З одного кінця пептиду завж ди знаходиться ам ін о к и с л о т а з вільною а м ін огруп ою (в дипептиді аланілгліцині - аланін), в о на називається К - кінцевою, а з інш ої сторони пептиду розташ овується ам інокислота з вільною карбок си льн ою груп ою (в дип еп ти ді аланілгліцині - гліцин), вона називається С-кінцевою.

В лас ти в ост і п е пт и дн ого з в ’язку

1. П е п т и д н а група у тв о р е н а ам ін огруп ою однієї ам інокислоти та к а р бо к си льн о ю групою іншої ам ін оки слоти

2. А том в у гле ц ю зн ах о д иться в Бр2 гібридизації.

О II

С — N ------

І Н

3. Групи С = 0 таТЧ-Н зн аход яться в транс-полож енні.

4. Всі атом и п еп т и д н о ї групи зн аход яться в одній площині.

5. В пептидній групі р-електрони атома азоту в ступаю ть в супряж ення з л -ел е к тр о н ам и подвійного з в ’язку С = 0 , то м у в пептидній групі наявне р, л-супряж ення.

6. В на с л ід о к су п р яж ен ен я д о вж и н а з в ’язку С-И є пром іж н ою між такою для о д ин арн ого та

подвійного з в ’язків, щ о свідчить про резонансну будову пептидного з в ’язку

о о ' о

II [ + і

С — N -е— ------------ аб о С “ ^ -

і ' і і

р езо н а н сн а б у д о в а пептидної групи

7. О б ер та нн я навколо з в ’язку н ем о ж ли ве через наявність плоскої су п р яж ен о ї системи в пептидній групі.

8. Я к іс н о ю реа кц ією на п ептидний з в ’язок є біуре това реакція - пептиди і білки д а ю т ь синьо-

ф іо л ето в е за б а р в л е н н я з купрум сульф атом у л у ж н о м у середовищі.

В и зн а ч е н н я а м ін о к и с л о т н о ї п о слід о вн о ст і в п еп т и д а х і б ілк а х

О сновні етапи: (Т)Розділення білків на окремі поліпептидні ланцюги ш ляхом відновлення д и с у л ь ф ід н и х з в ’язків м е р к ап то ета н о л о м ; (2) Ф р агм ен тац ія поліпептидного л а н ц ю і а за участі п р о т е о л іт и ч н и х ф ерм ен тів (трипсину, хім отри пс ин у); ( 5 р Розділення п еп ти д н и х фрагм ентів м е то до м х р о м а т о г р а ф ії чи е л е к т р о ф о р е з у ; ® В изначення ам інокислотної п ослідовн ості в окрем их п е п т и д н и х ф р агм ен тах . Н а й б іль ш р о зп о вс ю дж ен им методом визначення ам інокислотної п о сл ідо в н о сті в п еп ти д н и х ф р а гм е н т а х є метод Е д м а н а , який грунтується на тому, щ о в луж н ом у с е р ед о ви щ і ф е н іл ізо тіо ц іо н ат взаєм одіє з ам ін о гр у п о ю И -кінцевої ам ін о ки сл о ти поліпептиду. П о д а л ь ш а о б р о б к а к и сл о то ю вик лик ає відщ еплення М -кінцевої ам інокислоти від п оліп еп ти ду у вигляді ф е н іл т іо гід ін т о їн о в о го похідного, який виділяю ть, гідролізують, а потім іде нтиф ікую ть а м ін о к и сл о т у х р о м а т о г р а ф іч н и м методом . Н а ве дем о п рик ла д визначення М -кінцевої ам інокислоти

в дип еп ти ді ал ан іл гл іц и ну м етодом Едмана.

Д ля визн ачен н я С -к ін ц е в о ї ам ін оки слоти частіш е всього кори стую ться ф ер м ен тати вн и м м е то до м з ви к о р и с т а н н я м ка р бо к си пе пти д ази , яка від поліпептидного л а н ц ю г а в ідщ е п л ю є С- кінцеву ам ін оки слоту.