Вопрос 56.

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность.

Структура

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлагенhttp://ru.wikipedia.org/wiki/%CA%EE%EB%EB%E0%E3%E5%ED - cite_note-dic-3. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизинКаждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Коллаген содержит около 13% оксипролина. Он образуется в результате витамин С-зависимого гидроксилирования с пролина благодаря образованию водородных связей. В процессе распада коллагена оксипролин высвобождается в кровоток в виде как свободного олигопептида, так и в полипептидной форме, поскольку не может повторно использоваться для синтеза этого белка. Поэтому значительная часть эндогенного оксипролина, находящегося в биологических жидкостях, является продуктом распада различных форм коллагена. Поскольку половина всего количества коллагена находится в костях, где его метаболизм происходит быстрее чем в других тканях, то предполагают, что экскреция оксипролина с мочой отражает процесс резорбции кости. 

Вопрос 57.

Эласти́н — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость

Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей

Состав

В основном, эластин состоит из глицина, валина, аланина и пролина. Эластин является специализированным белком с молекулярной массой от 64 до 66 кДа. Эластин синтезируется клетками фибробластов через предшественник — растворимый тропоэластин, не содержащий поперечных связей. Из множества тропоэластина эластин получается в реакции, катализируемой лизилоксидазой. В эластине также присутствуют десмозин и изодесмозин, из-за чего эластин может растягиваться в двух направлениях. В поджелудочной железе синтезируется эластаза.Название фермент получил от субстрата эластина,который он гидролизует.

Вопрос 58.

Протеогликаны — гликопротеины с высокой степенью гликозилирования, углеводные остатки которых представляют собой длинные неразветвленные полисахаридные цепи — гликозаминогликаны, образованные чередующимися остатками гексозамина и уроновой кислоты (глюкуроновой, идуроновой или галактуроновой) либо галактозы. Гликозаминогликановые цепи гликопротеинов зачастую сульфированы

Фибронектин— гликопротеин внеклеточного матрикса.