- •Предмет и задачи биологической химии
- •Функции белков в организме. Строение белков.
- •Физико-химические свойства белков. Ионизация белков в
- •4) Физико-химические свойства белков: гидратация и растворимость
- •Осаждение белков из растворов. Виды осаждения белков (обратимое и
- •Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию белков:
- •Классификация белков. Простые и сложные белки
- •Дезоксирибонуклеиновые кислоты (днк): состав, строение, свойства,
- •Биосинтез днк (репликация генов): общий принцип матричного синтеза,
- •11)Строение и функции различных типов рнк (т-рнк, р-рнк, м-рнк).
- •12) Биосинтез рнк (транскрипция): условия, необходимые для транскрипции,
- •13) Биосинтез белков: (трансляция). Биологический код и его свойства.
- •15) Регуляция биосинтеза белков на уровне транскрипции (представление об
- •16) Регуляция биосинтеза белка на этапе транскрипции по механизму
- •17) Химическая природа ферментов. Проферменты, изоферменты,
- •18) Холоферменты: определение понятия, строение. Кофакторы ферментов:
- •19) Зависимость активности ферментов от реакции среды и
- •20) Структурно-функциональная организация ферментных белков:
- •21) Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические
- •22)Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды
- •23) Специфичность действия ферментов. Виды специфичности ферментов,
- •24) Механизм действия ферментов. Зависимость активности ферментов от
- •25) Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных
- •26) Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
- •27) Витамины. Классификация и номенклатура витаминов. Роль витаминов в
- •28) Витамин b1 (тиамин, антиневритиый): химическая природа, свойства,
- •29) Витамин в2 (рибофлавин): строение, свойства, признаки гиповитаминоза,
- •30) Витамин рр (ниацин, антипеллагрический): строение, признаки
- •31) Витамин с, (аскорбиновая кислота, антицинготный): химическое строение,
- •32) Витамин в6, (пиридоксин, антидерматитный): химическая природа,
- •33) Витамин а, (ретинол, антиксерофтальмический); химическая природа, признаки гиповитаминоза, источники, потребность. Участие витамина а в
- •34) Витамин д (кальциферолы, антирахитический витамин). Химическое
- •35) Обмен веществ и энергии. Анаболизм и катаболизм. Понятие о
- •36) Характеристика катаболизма: общая схема катаболизма основных
- •37) Понятие о биологическом окислении. Фазы биологического окисления, их
- •38) Ферменты биологического окисления. Пиридинзависимые дегидрогеназы:
- •39)Флавинзависимые дегидрогеназы
- •40.) Характеристика цитохромов: химическая природа коферментов, функции,
- •41.) Структурная организация цепей транспорта электронов I и II типа.
- •Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот
- •Ингибиторы дыхательной цепи
- •42) Полное и неполное восстановление кислорода. Образование свободно-
- •Супероксид-анион (радикал)
- •Oh (гидроксил, гидроксид - радикалы.)
- •Гипохлорит-анион
- •Радикал
- •Механизмы возникновения афк
- •43) Окислительное фосфорилирование - главный механизм синтеза атф в
- •Хемиосмотическая теория Митчела
- •44) Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования,
- •45) Механизмы образования со2 в процессе биологического окисления.
- •46) Окисление ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот:
- •48) Физиологическая роль углеводов. Потребности и источники
- •Обмен ув
- •49) Пути использования глюкозы в организме: общая схема поступления
- •50. Роль печени в обмене углеводов: глюкостатическая функция печени.
- •51) Роль печени в обмене углеводов: механизм гликогенолиза – основного
- •52. Общая характеристика внутриклеточного окисления глюкозы: пути распада
- •Катаболизм глюкозы.
- •53. Анаэробный гликолиз: определение, этапы гликолиза, химизм
- •54) Внутриклеточный обмен углеводов: Распад гликогена в мышцах в
- •56. Глюконеогенез: определение, субстраты глюконеогенеза. Обходные
- •Глюконеогенез.Аэробное окисление глюкозы.
- •55. Аэробный распад глюкозы - основной путь катаболизма глюкозы.
- •Аэробное окисление глюкозы.
- •57. Взаимосвязь гликолиза и глюконеогенеза (цикл Кори). Роль
Классификация белков. Простые и сложные белки
В соответствии с функциональным принципом выделяют 12 классов белков: 1)белки-ферменты;2) белки-гармоны;3) белки-регуляторы;4) защитные белки;5) транспортные белки;6) сократительные белки;7) рецепторные;8) таксические;9) мембранные;10) белки вирусных оболочек;11) ингибиторы-ферменты;12) с иными функциями. В зависимости от химического состава:1)простые (состоят из аминокислот); 2)сложные (состоят из простого белка и небелкового компонента).
Среди глобулярных белков можно выделить:
альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы[1]:
Гликопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные углеводные остатки и их подкласс —протеогликаны, с мукополисахаридными простетическими группами. В образовании связи с углеводными остатками обычно участвуют гидроксильные группы серина или треонина. Большая часть внеклеточных белков, в частности, иммуноглобулины— гликопротеиды. В протеогликанах углеводная часть составляет ~95 %, они являются основным компонентом межклеточного матрикса.
Липопротеиды, содержащие в качестве простетической части нековалентно связанные липиды. Липопротеиды, образованные белками-аполипопротеинами связывающимися с ними липидами и выполняют функцию транспорта липидов.
Металлопротеиды, содержащие негемовые координационно связанные ионы металлов. Среди металлопротеидов есть белки, выполняющие депонирующие и транспортные функции (например, железосодержащие ферритин и трансферрин) и ферменты (например, цинксодержащая карбоангидраза и различные супероксиддисмутазы, содержащие в качестве активных центров ионы меди, марганца, железа и других металлов)
Нуклеопротеиды, содержащие нековалентно связанные ДНК или РНК, в частности, хроматин, из которого состоят хромосомы, является нуклеопротеидом[2].
Фосфопротеиды, содержащие в качестве простетической группы ковалентно связанные остатки фосфорной кислоты. В образованиисложноэфирной связи с фосфатом участвуют гидроксильные группы серина или треонина, фосфопротеинами являются, в частности, казеинмолока[3]:
Хромопротеиды — собирательное название сложных белков с окрашенными простетическими группами различной химической природы. К ним относится множество белков с металлсодержащей порфириновой простетической группой, выполняющие разнообразные функции —гемопротеины (белки, содержащие в качестве простетической группы гем — гемоглобин, цитохромы и др.), хлорофиллы; флавопротеиды сфлавиновой группой, и др.