- •Предмет и задачи биологической химии
- •Функции белков в организме. Строение белков.
- •Физико-химические свойства белков. Ионизация белков в
- •4) Физико-химические свойства белков: гидратация и растворимость
- •Осаждение белков из растворов. Виды осаждения белков (обратимое и
- •Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию белков:
- •Классификация белков. Простые и сложные белки
- •Дезоксирибонуклеиновые кислоты (днк): состав, строение, свойства,
- •Биосинтез днк (репликация генов): общий принцип матричного синтеза,
- •11)Строение и функции различных типов рнк (т-рнк, р-рнк, м-рнк).
- •12) Биосинтез рнк (транскрипция): условия, необходимые для транскрипции,
- •13) Биосинтез белков: (трансляция). Биологический код и его свойства.
- •15) Регуляция биосинтеза белков на уровне транскрипции (представление об
- •16) Регуляция биосинтеза белка на этапе транскрипции по механизму
- •17) Химическая природа ферментов. Проферменты, изоферменты,
- •18) Холоферменты: определение понятия, строение. Кофакторы ферментов:
- •19) Зависимость активности ферментов от реакции среды и
- •20) Структурно-функциональная организация ферментных белков:
- •21) Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические
- •22)Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды
- •23) Специфичность действия ферментов. Виды специфичности ферментов,
- •24) Механизм действия ферментов. Зависимость активности ферментов от
- •25) Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных
- •26) Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
- •27) Витамины. Классификация и номенклатура витаминов. Роль витаминов в
- •28) Витамин b1 (тиамин, антиневритиый): химическая природа, свойства,
- •29) Витамин в2 (рибофлавин): строение, свойства, признаки гиповитаминоза,
- •30) Витамин рр (ниацин, антипеллагрический): строение, признаки
- •31) Витамин с, (аскорбиновая кислота, антицинготный): химическое строение,
- •32) Витамин в6, (пиридоксин, антидерматитный): химическая природа,
- •33) Витамин а, (ретинол, антиксерофтальмический); химическая природа, признаки гиповитаминоза, источники, потребность. Участие витамина а в
- •34) Витамин д (кальциферолы, антирахитический витамин). Химическое
- •35) Обмен веществ и энергии. Анаболизм и катаболизм. Понятие о
- •36) Характеристика катаболизма: общая схема катаболизма основных
- •37) Понятие о биологическом окислении. Фазы биологического окисления, их
- •38) Ферменты биологического окисления. Пиридинзависимые дегидрогеназы:
- •39)Флавинзависимые дегидрогеназы
- •40.) Характеристика цитохромов: химическая природа коферментов, функции,
- •41.) Структурная организация цепей транспорта электронов I и II типа.
- •Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот
- •Ингибиторы дыхательной цепи
- •42) Полное и неполное восстановление кислорода. Образование свободно-
- •Супероксид-анион (радикал)
- •Oh (гидроксил, гидроксид - радикалы.)
- •Гипохлорит-анион
- •Радикал
- •Механизмы возникновения афк
- •43) Окислительное фосфорилирование - главный механизм синтеза атф в
- •Хемиосмотическая теория Митчела
- •44) Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования,
- •45) Механизмы образования со2 в процессе биологического окисления.
- •46) Окисление ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот:
- •48) Физиологическая роль углеводов. Потребности и источники
- •Обмен ув
- •49) Пути использования глюкозы в организме: общая схема поступления
- •50. Роль печени в обмене углеводов: глюкостатическая функция печени.
- •51) Роль печени в обмене углеводов: механизм гликогенолиза – основного
- •52. Общая характеристика внутриклеточного окисления глюкозы: пути распада
- •Катаболизм глюкозы.
- •53. Анаэробный гликолиз: определение, этапы гликолиза, химизм
- •54) Внутриклеточный обмен углеводов: Распад гликогена в мышцах в
- •56. Глюконеогенез: определение, субстраты глюконеогенеза. Обходные
- •Глюконеогенез.Аэробное окисление глюкозы.
- •55. Аэробный распад глюкозы - основной путь катаболизма глюкозы.
- •Аэробное окисление глюкозы.
- •57. Взаимосвязь гликолиза и глюконеогенеза (цикл Кори). Роль
38) Ферменты биологического окисления. Пиридинзависимые дегидрогеназы:
строение, функции, структура коферментов. Механизм каталитического
действия, представители.
Оксидоредуктазы, класс ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции; встречаются во всех
живых клетках. Окисляемыми субстратами, на которые действуют Оксидоредуктазы, могут быть спиртовая группа (–ОН), альдегидная (–СНО), кетонная (>СО), этильная (–СН2–СН2–) и др., а также восстановленные формы пиридиновых коферментов - никотинамидадениндинуклеотида (НАД) и никотинамидадениндинуклеотидфосфата (НАДФ) и др. При этом восстанавливаются, т. е. служат акцепторами водорода и электронов, НАД, НАДФ, цитохромы, липоевая кислота, хиноны и др. Важнейшие представители Оксидоредуктазы: дегидрогеназы (переносят водород и электроны при дыхании и фотосинтезе), оксидазы (окислителем служит O2), пероксидазы (окислитель H2O2), гидроксилазы (включают в субстрат один атом O2), оксигеназы (включают в субстрат оба атома O2). Всего известно свыше 200 Оксидоредуктазы См. также Окисление биологическое.
В переносе электронов от субстратов к молекулярному кислороду принимают участие: пиридинзависимые де-гидрогеназы, коферментами для которых служат либо НАД либо НАДФ. флавинзависимые дегидрогеназы, роль простетической группы играют флавинадениндинуклеотид и флавинаденин-мононуклеотид (ФАД, ФМН) и др. К числу пиридинзависимых дегидрогеназ относятся свыше 150 ферментов, которые катализи-руют восстановление НАД и НАДФ различными органическими субстратами. Эти реакции можно изобразить так: субстрат-Н2+НАД(НАДФ)субстрат (окисл.)+НАДН2(НАДФН2). Кофер-мент НАД находится в митохондриях, НАДФ - в цитоплазме. Восстановленные пиридиннуклеотиды НАДН и НАДФН не могут реагировать с кислородом, их электроны должны пройти через промежуточные акцепторы системы переноса электронов (цитохромы) прежде чем они смогут быть переданы на кислород. Фермент, непосредственно переносящий электрон на кислород - оксидаза, а участвующий в отнятии электрона от субстрата и переносе на акцептор -дегидрогеназа. Следующим акцептором атомов водорода является группа флавиновых ферментов, кото-рые осуществляют перенос водородов (протонов и электронов) от восстановленных НАД и НАДФ. НАДН2+флавиновый фермент (ФАД)НАД+ФАДН2. Все дегидрогеназы нуждаются в коферменте для переноса восстановительных эквивалентов. Наиболее широко распространены коферменты динуклеотидного типа, в котором два нуклеозид-5'-монофосфата соединены фосфоангидридной связью. ЛДГ и многие другие дегидрогеназы нуждаются в никотинамидадениндинуклеотиде, сокращенно НАД+ (NAD+) (1). Обе нуклеотидных группы НАД+ построены из 5'-АМФ и нуклеотида, содержащего в качестве основания амид никотиновой кислоты (см. с. 354). Структурно (но не функционально) похожим коферментом является НАДФ+ (NADP+), в котором 2'-ОН-группы рибозы аденина дополнительно связаны с фосфатом. Несмотря на близкое структурное родство НАД+ и НАДФ+ осуществляют различные функции в обмене веществ. В окислительно-восстановительных реакциях пиридин-нуклеотидного кофермента участвует только никотинамидное кольцо. Никотинамид является амидом пиридин-3-карбоновой (никотиновой) кислоты. В окисленной форме кольцо имеет ароматический характер и несет положительный заряд. По этой причине кофермент в окисленном состоянии обозначают как НАД+. При окислении лактата дегидрогеназа отщепляет от субстрата (AH2) два атома водорода [т. е. два электрона и два протона (2, середина)]. Однако на НАД+ переносится только гидрид-ион (H-, два электрона и один протон). Акцептором гидрид-иона является атом углерода в пара-положении к атому азота кольца НАД+. В этом месте образуется алифатическая СН2-группа, перестраиваются двойные связи кольца и исчезает положительный заряд (2, внизу). При окислении или восстанов-лении никотинамидного кольца изменяются также спектральные характеристики кофермента. Поэтому за реакцией можно легко следить фотометрически. Второй протон высвобождается в среду и, следовательно, правильное наименование восстановленной формы кофермента NADH + H+, а не NADH2.