
- •Предмет и задачи биологической химии
- •Функции белков в организме. Строение белков.
- •Физико-химические свойства белков. Ионизация белков в
- •4) Физико-химические свойства белков: гидратация и растворимость
- •Осаждение белков из растворов. Виды осаждения белков (обратимое и
- •Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию белков:
- •Классификация белков. Простые и сложные белки
- •Дезоксирибонуклеиновые кислоты (днк): состав, строение, свойства,
- •Биосинтез днк (репликация генов): общий принцип матричного синтеза,
- •11)Строение и функции различных типов рнк (т-рнк, р-рнк, м-рнк).
- •12) Биосинтез рнк (транскрипция): условия, необходимые для транскрипции,
- •13) Биосинтез белков: (трансляция). Биологический код и его свойства.
- •15) Регуляция биосинтеза белков на уровне транскрипции (представление об
- •16) Регуляция биосинтеза белка на этапе транскрипции по механизму
- •17) Химическая природа ферментов. Проферменты, изоферменты,
- •18) Холоферменты: определение понятия, строение. Кофакторы ферментов:
- •19) Зависимость активности ферментов от реакции среды и
- •20) Структурно-функциональная организация ферментных белков:
- •21) Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические
- •22)Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды
- •23) Специфичность действия ферментов. Виды специфичности ферментов,
- •24) Механизм действия ферментов. Зависимость активности ферментов от
- •25) Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных
- •26) Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
- •27) Витамины. Классификация и номенклатура витаминов. Роль витаминов в
- •28) Витамин b1 (тиамин, антиневритиый): химическая природа, свойства,
- •29) Витамин в2 (рибофлавин): строение, свойства, признаки гиповитаминоза,
- •30) Витамин рр (ниацин, антипеллагрический): строение, признаки
- •31) Витамин с, (аскорбиновая кислота, антицинготный): химическое строение,
- •32) Витамин в6, (пиридоксин, антидерматитный): химическая природа,
- •33) Витамин а, (ретинол, антиксерофтальмический); химическая природа, признаки гиповитаминоза, источники, потребность. Участие витамина а в
- •34) Витамин д (кальциферолы, антирахитический витамин). Химическое
- •35) Обмен веществ и энергии. Анаболизм и катаболизм. Понятие о
- •36) Характеристика катаболизма: общая схема катаболизма основных
- •37) Понятие о биологическом окислении. Фазы биологического окисления, их
- •38) Ферменты биологического окисления. Пиридинзависимые дегидрогеназы:
- •39)Флавинзависимые дегидрогеназы
- •40.) Характеристика цитохромов: химическая природа коферментов, функции,
- •41.) Структурная организация цепей транспорта электронов I и II типа.
- •Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот
- •Ингибиторы дыхательной цепи
- •42) Полное и неполное восстановление кислорода. Образование свободно-
- •Супероксид-анион (радикал)
- •Oh (гидроксил, гидроксид - радикалы.)
- •Гипохлорит-анион
- •Радикал
- •Механизмы возникновения афк
- •43) Окислительное фосфорилирование - главный механизм синтеза атф в
- •Хемиосмотическая теория Митчела
- •44) Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования,
- •45) Механизмы образования со2 в процессе биологического окисления.
- •46) Окисление ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот:
- •48) Физиологическая роль углеводов. Потребности и источники
- •Обмен ув
- •49) Пути использования глюкозы в организме: общая схема поступления
- •50. Роль печени в обмене углеводов: глюкостатическая функция печени.
- •51) Роль печени в обмене углеводов: механизм гликогенолиза – основного
- •52. Общая характеристика внутриклеточного окисления глюкозы: пути распада
- •Катаболизм глюкозы.
- •53. Анаэробный гликолиз: определение, этапы гликолиза, химизм
- •54) Внутриклеточный обмен углеводов: Распад гликогена в мышцах в
- •56. Глюконеогенез: определение, субстраты глюконеогенеза. Обходные
- •Глюконеогенез.Аэробное окисление глюкозы.
- •55. Аэробный распад глюкозы - основной путь катаболизма глюкозы.
- •Аэробное окисление глюкозы.
- •57. Взаимосвязь гликолиза и глюконеогенеза (цикл Кори). Роль
25) Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных
классов ферментов. Единицы активности ферментов
Согласно Международной классификации,ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы) (табл. 4.5).
Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двухсубстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ).
Различают следующие основные оксидоредуктазы: аэробные дегидро-геназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород; анаэробные дегидрогеназы, ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород; цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферментыкаталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода.
Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов. Наименование их составляется по форме «донор: транспортируемая группа – трансфераза».
Различают трансферазы, катализирующие перенос одноуглеродных остатков, ацильных, гликозильных, альдегидных или кетонных, нуклеотидных
остатков, азотистых групп, остатков фосфорной и серной кислот и др. Например: метил- и формилтрансферазы, ацетилтрансферазы, амино-трансферазы, фосфотрансферазы и др.
Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществпри участии молекулы воды. Наименование их составляют по форме «субстрат-гидролаза». К ним относятся: зстеразы – ферменты, катализирующие реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров; гликозидазы, ускоряющие разрыв гликозидных связей; фосфатазы и пептидгидролазы, катализирующие гидролиз фосфоангидридных и пептидных связей; ами-дазы, ускоряющие разрыв амидных связей, отличных от пептидных, и др.
Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепленияразличных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи. Ферменты обозначают термином «субстрат-лиазы». Например, фумарат-гидратаза (систематическое название «L-малат-гидролаза») катализирует обратимое отщепление молекулы воды от яблочной кислоты с образованием фумаровой кислоты. В эту же группу входят декарбоксилазы (карбокси-лиазы), амидин-лиазы и др.
Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров. Систематическое название их составляют с учетом типа реакции: «субстрат – цис-транс-изомераза». Если изомеризация включает внутримолекулярный перенос группы, фермент получает название «мутаза».
К этому же классу относят рацемазы и эпимеразы, действующие на амино- и оксикислоты, углеводы и их производные; внутримолекулярныеоксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз; внутримолекулярные трансферазы, переносящие ацильные, фосфорильные и другие группы, и т.д.
Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата). Систематическое название их составляют по форме «X : Y лигаза», где X и Y обозначают исходные вещества. В качестве примера можно назвать L-глутамат: аммиак лигазу (рекомендуемое сокращенное название «глутаминсинтета-за»), при участии которой из глутаминовой кислоты и аммиака в присутствии АТФ синтезируется глутамин.
В названии большинства ферментов содержится суффикс "аза", присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Согласно российской классификации ферментов (КФ), названия ферментов пишутся слитно. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.