- •Предмет и задачи биологической химии
- •Функции белков в организме. Строение белков.
- •Физико-химические свойства белков. Ионизация белков в
- •4) Физико-химические свойства белков: гидратация и растворимость
- •Осаждение белков из растворов. Виды осаждения белков (обратимое и
- •Денатурация белков: факторы, вызывающие денатурацию белков:
- •Классификация белков. Простые и сложные белки
- •Дезоксирибонуклеиновые кислоты (днк): состав, строение, свойства,
- •Биосинтез днк (репликация генов): общий принцип матричного синтеза,
- •11)Строение и функции различных типов рнк (т-рнк, р-рнк, м-рнк).
- •12) Биосинтез рнк (транскрипция): условия, необходимые для транскрипции,
- •13) Биосинтез белков: (трансляция). Биологический код и его свойства.
- •15) Регуляция биосинтеза белков на уровне транскрипции (представление об
- •16) Регуляция биосинтеза белка на этапе транскрипции по механизму
- •17) Химическая природа ферментов. Проферменты, изоферменты,
- •18) Холоферменты: определение понятия, строение. Кофакторы ферментов:
- •19) Зависимость активности ферментов от реакции среды и
- •20) Структурно-функциональная организация ферментных белков:
- •21) Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические
- •22)Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды
- •23) Специфичность действия ферментов. Виды специфичности ферментов,
- •24) Механизм действия ферментов. Зависимость активности ферментов от
- •25) Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных
- •26) Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
- •27) Витамины. Классификация и номенклатура витаминов. Роль витаминов в
- •28) Витамин b1 (тиамин, антиневритиый): химическая природа, свойства,
- •29) Витамин в2 (рибофлавин): строение, свойства, признаки гиповитаминоза,
- •30) Витамин рр (ниацин, антипеллагрический): строение, признаки
- •31) Витамин с, (аскорбиновая кислота, антицинготный): химическое строение,
- •32) Витамин в6, (пиридоксин, антидерматитный): химическая природа,
- •33) Витамин а, (ретинол, антиксерофтальмический); химическая природа, признаки гиповитаминоза, источники, потребность. Участие витамина а в
- •34) Витамин д (кальциферолы, антирахитический витамин). Химическое
- •35) Обмен веществ и энергии. Анаболизм и катаболизм. Понятие о
- •36) Характеристика катаболизма: общая схема катаболизма основных
- •37) Понятие о биологическом окислении. Фазы биологического окисления, их
- •38) Ферменты биологического окисления. Пиридинзависимые дегидрогеназы:
- •39)Флавинзависимые дегидрогеназы
- •40.) Характеристика цитохромов: химическая природа коферментов, функции,
- •41.) Структурная организация цепей транспорта электронов I и II типа.
- •Электронтранспортные цепи митохондрий эукариот
- •Ингибиторы дыхательной цепи
- •42) Полное и неполное восстановление кислорода. Образование свободно-
- •Супероксид-анион (радикал)
- •Oh (гидроксил, гидроксид - радикалы.)
- •Гипохлорит-анион
- •Радикал
- •Механизмы возникновения афк
- •43) Окислительное фосфорилирование - главный механизм синтеза атф в
- •Хемиосмотическая теория Митчела
- •44) Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования,
- •45) Механизмы образования со2 в процессе биологического окисления.
- •46) Окисление ацетил-КоА в цикле трикарбоновых кислот:
- •48) Физиологическая роль углеводов. Потребности и источники
- •Обмен ув
- •49) Пути использования глюкозы в организме: общая схема поступления
- •50. Роль печени в обмене углеводов: глюкостатическая функция печени.
- •51) Роль печени в обмене углеводов: механизм гликогенолиза – основного
- •52. Общая характеристика внутриклеточного окисления глюкозы: пути распада
- •Катаболизм глюкозы.
- •53. Анаэробный гликолиз: определение, этапы гликолиза, химизм
- •54) Внутриклеточный обмен углеводов: Распад гликогена в мышцах в
- •56. Глюконеогенез: определение, субстраты глюконеогенеза. Обходные
- •Глюконеогенез.Аэробное окисление глюкозы.
- •55. Аэробный распад глюкозы - основной путь катаболизма глюкозы.
- •Аэробное окисление глюкозы.
- •57. Взаимосвязь гликолиза и глюконеогенеза (цикл Кори). Роль
18) Холоферменты: определение понятия, строение. Кофакторы ферментов:
химическая природа, роль в биологическом катализе. Роль витаминов в
построении кофакторов. Коферменты и простетические группы.
Холофермент (греч. holos весь, полностью + фермент) — фермент, состоящий из неактивной белковой части — апофермента и активирующей ее небелковой группы — кофактора.
Простетические группы — это подкласс кофакторов. Они отличаются от коферментов тем, что простетические группы постоянно связаны с ферментами, в то время как коферменты связаны с ферментами непостоянно.
Химическая природа кофакторов, их функции в ферментативных реак-
циях очень разнообразны. Согласно одной из классификаций все коферменты
и простетические группыделят на 2 группы:
1. производные витаминов (табл. 14.1);
2. невитаминные кофакторы.
К невитаминным кофакторам относят следующие соединения: НS-
глутатион, АТР, липоевую кислоту, производные нуклеозидов (уридинфос-
фат, цитидинфосфат, фосфоаденозинфосфосульфат), порфиринсодержащие
вещества и др. К ним же могут быть отнесены тРНК, которые в составе фер-
ментов аминоацил-тРНК-синтетаз принимают активное участие в транспор-
тировке аминокислот в рибосому, где осуществляется синтез белка.
. Большинство природных
ферментов относится к классу сложных белков, содержащих помимо поли-
пептидных цепей какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутст-
вие которого является абсолютно необходимым для каталитической активно-
сти. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться
по прочности связи с полипептидной цепью. Если константа диссоциации
сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи
оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при вы-
делении и очистке, то такой фермент получает название холофермента (хо-
лоэнзима), а кофактор – название простетической группы, рассматриваю-
щейся как интегральная часть молекулы фермента (например, FAD, FMN,
биотин, липоевая кислота). Полипептидную часть фермента принято назы-
вать апоферментом. Если же дополнительная группа легко отделяется от
апофермента при диализе, в этом случае она называется коферментом (на-
пример, NAD+
, NADP+
КОФЕРМEНТЫ (от лат. со- - приставка, означающая совместность, и ферменты) (коэнзимы), орг. прир. соед., необходимые для осуществления каталитич. действия ферментов. Эти в-ва, в отличие от белкового компонента фермента (апофермента), имеют сравнительно небольшую мол. массу и, как правило, термостабильны. Иногда под коферментами подразумевают любые низкомол. в-ва, участие к-рых необходимо для проявления каталитич. действия фермента, в т. ч. и ионы, напр. К+, Mg2+ и Мn2+ . Располагаются коферменты в активном центре фермента и вместе ссубстратом и функц. группами активного центра образуют активир. комплекс. Коферменты должны обладать по крайней мере двумя функциональными участками или группировками, ответственными за специфич. связывание с апоферментом и субстратом. Часто коферменты прочно связаны с апоферментом - образуют с ним трудно диссоциирующие или недиссоциирующие комплексы либо соединены с полипептидной цепью ковалентной связью (такие коферменты наз. простетич. группой). В этом случае коферменты обычно остаются в составе фермента на всех стадиях каталитич. р-ции. Примеры таких коферментов - флавиновые коферменты (см. Рибофлавин) и пиридоксаль-5'-фосфат (см. Витамин В6).
Апофермент (apoenzyme) - Белковый компонент сложных ферментов, определяет субстратную специфичность, участвует в регуляции каталитической активности.