1. Предмет и задачи биологической химии

Биохимия – Наука о молекулярной сущности жизни. Она занимается: 1)Изучением химического состава живых существ; 2)исследует превращения этих химических веществ в организме; 3)связь превращений веществ с деятельностью клеток, тканей, органов и организма в целом. Главной задачей биохимии является установление связи между молекулярной структурой и биологической функцией химических компонентов живых органов. В зависимости от объекта исследования биохимию условно подразделяют на биохимию человека и животных, биохимию растений, биохимию микроорганизмов. Становление биохимии проходило постепенно, и развитие ее укладывается в следующую логическую цепочку: 1)статистическая биохимия; 2)динамическая биохимия; 3)физиологическая биохимия. Основное назначение биохимии сводится к тому, чтобы решать на молекулярном уровне общебиологические задачи.

2. Функции белков в организме. Строение белков.

Белок или протеин – высокомолекулярное азотосодержащее вещество органическое вещество, молекулы которых построены из аминокислот.

В природе обнаружено белков, все из них построены из двадцати λ-аминокислот. Все аминокислоты линейно последовательны в белках, линейная последовательность аминокислот закодирована в ДНК.

Функции белков: 1)каталитическая – способность белков ускорять достижение равновесия химической реакции; 2)транспортная – участие белков в переносе молекул различной степени сложности; 3)защитная – белки нейтрализуют агрессивное воздействие веществ; 4)сократительная – способность специализированных белков изменять свои линейные параметры, или длину; 5)структурная (пластическая) – формирование структуры каждой клетки и ее органеллы, формирование основ ткани и органов; 6)гормональная (регуляторная) – обеспечение регуляторных воздействий в клетках и тканях; 7)питательная – белки могут быть использованы в виде трофического источника; 8)энергетическая – белковая молекула, отработав свой ресурс, подвергается деполяризации и освободившиеся аминокислоты вовлекаются в окислительный распад; энергетическая ценность 1 гр. Белка = 4,1 кКалл.

Белки представляют собой сложные полипептиды, в которых отдельные аминокислоты связаны друг с другом пептидными связями, возникающими при взаимодействии –COOH и NH₂-.

1)запись начинается с N-концевой аминокислоты, т.е. с той, которая имеет свободную аминогруппу, другой конец представлен С-концевой аминокислотой; 2)название полипептида начинается с названия N-концевой аминокислоты, далее добавляется последовательно С-концевая; конец первой меняется с «ин» на «ил».

Структурная организация белков:

1) первичная структура — последовательность аминокислот в пептидной цепочке, стабилизированная ковалентными пептидными связями, она задана генетически (инсулин, пепсин, химотрипсин);

2) вторичная структура — пространственная структура белка, когда остатки аминокислот внутри большой структуры достигают повторяюшейся зависимости одна от другой — a-спираль либо b-складчатость. Создаются водородные связи;

3) третичная структура — глобулярные и фибриллярные белки. Стабилизируются водородными связями, электростатическими силами (СОО–, NН3+), гидрофобными силами, сульфидными мостиками, определяются первичной структурой. Глобулярные белки — все ферменты, гемоглобин, миоглобин. Фибриллярные белки — коллаген, миозин, актин;

4) четвертичная структура — построена из нескольких пептидов (протомеров), каждый из которых имеет свою первичную, вторичную, третичную структуру. Несколько протомеров соединяются вместе в одну молекулу и функционируют только в совокупности (гемоглобин = a-глобула + b-глобула).