0S03H

.-<4

0SG3K

|V

I.

NH2

NH2

дадвшш серная «слета

Калкеаав сспь кчдоксклсерной кислоты

(Животный гндскс8п(50с0д»т с мочой

Обезвреживание Фенола:

О

ft.

НИ

“Л

¥ДФ-тцшрон|1пТ<& у\ т да \ У

Г

¹ л

Г\

¥ДФ

1

фенов

О

А

У ч

фб«ил-гоутронвд|метс>к-с:й чное соединение выд-я с мочой)

УДФ-гпкжурон&вая

кислотз

белки «ар

акте зашяшых а.к.

распад тканевых бедагоа

/

• синтез неороздедиэторвв UHC -с, гшшдов

• с. небелковых аитосодержаарх шедшт«'(хопан,^реатиы?н.1; -штавошш

-с. гема

-с. гайшнта мепашка

-с. пурина и тф«м«дша{агст»{стых основан»??

-с. штеттштт « ттржррьш гормонов -с. пепггвдоэСзшефмшы т эедорфмны)

-ГНГ

Внутриклеточный обмен.

Аминокислоты, поступившие в клетку, включаются в процессы анаболизма и катаболизма. Пути поступления и использования а.к.:

Совокупность свободных а.к. находящихся в клетке,составляют а.к. фонд(пул).Кол-во постоянное и равное 35гр + постоянный качественный состав( исключение составляют дети-а.к.фонд изменчив!!!)

Благодаря ферменту лизосом, тканевые белки распадаются(за сутки около 400 грамм белков). Благодаря распаду тканевых белков.белки организма обновляются.причём время жизни разных белков разный.

Катепсины-(протеиназы)(Ьерменты осуществяющие распад белков в клетках. Катепсины различают в зависимости оптимума pH:

• кислые катепсины(лизосом ал ьн ые)

© нейтральные( цитозоль)

• щелочные(в митохондриях)

В настоящее время известна структура-протеосома,благодаря которой происходит только распад внутриклеточных белков(короткоживущих,дефектных,поражённых.старых). Классификация катепсинов основывается не только по оптимому pH,но и по строению активных центров:

® тиоловые(в активном центре SH группа)

• аспарагиновые

• сериновые и др.

Буквенное обозначение катепсинов; А,В.С.Д...

Биологическая роль:

1. устраняют дефектные белки.

2. участвуют в обновлении белков,клеток тканей

3. мобилизируют эндогенный белок при гол о дани и,сахарном диабете.

4. участвуют в образовании биологически активных веществ,осуществляют частичный протеолиз прогормонов в гормон.профермент в фермент и т.п.

5. участвуют в расщеплении белков-ферменты пищ.сока.

Энергетическая функция а.к.(10-15%Е),т.е.функция катболизма, приобретает наибольшую важность при следующих случаях:

1. если с пищей человек получает больше а.к.,чем требуется.

2. если своб.а.к. в клетке не используется для синтеза белков.

3. при голодании,сахарном диабете.

Катаболизм а.к. может осуществляться по общим и специфическим путям.

Общие пути:

• превращение по а-аминогруппе- дезаминированиелтериаминирование.трансдезаминирование.

• превращение по а-карбоксильной группе(декарбоксилирование).

• превращение по углеводному скелету.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ.

Дезаминирование-это ферментативная реакция,в ходе которой а-аминогруппа а.к. отщепляется с образованием своб. NH3 и безазотистого остатка.

Виды дезаминирования:

1. окислительное

2. восстановительное

3. гидролитическое

4. внутримолекулярное

Окислительное Идёт в 2-а этапа:

Й-СЩ-СШН реакция окисления дезмяввфоваше

|% L {дегкдаиртанш)

-24

Н20 МНЗ о

«ето«шота

мм«но»спота

Ферменты,осуществляющие этот процесс наиболее активны в перокеисомах печени и почках.Они относятся к 1 классу океидоредуктаз,подкласс оксидаз. 2 -а вида оксидаз:

1. оксидазы 1)-а.к.

2. оксидазы L-а.к.

Оксидазы L-а.к. имеют в качестве кофактора ФМН,оптимум рН=10—»при физиологическом значении рН^:^7.4 они мало активны.

Оксидазы D-а.к. -ФАД зависимые,оптимум рН=7,4,но D-изомеров очень мало в клетке,поэтому их роль до конца не установлена.

Схема работы оксидаз:

R

I

ЮСО ^мт^^а8а. Н20+02

си-тщ

I

С ООН

аминокислота

(ФМНН2) Н20 NH3 R

^ ш С —с?

iooH

ш

с##

J

соон

кегошсвота

тевдшшотта

Единственная а.к.,которая активно дезаминируется в клетке-глутамат. Эту реакцию катализирует фермент глутамат ДГ(1 класс оксидоредуктаз,подкласс дегидрогеназ). Его кофакторы: НАД+,НаДФ+,11АДНН+,НАДФНН+,т.к. он может катализировать реакцию окислительного дезаминирования/гак и восстановленное аминирование а-кетоглутарата.

Белковая часть-6 субъединип-это атлостерический фермент,оптимум рН=7,34-7,4 Активность фермента регулируется:

• Акцептор-АДФ,АМФ,ГДФ, НАД

• Ингибитор-АТФ.ГТФ.НАДНН+

Химизм:

митохондрии:

II 17

..oAj¹ Н / \ * HtyKJ Ьп V; 28

I I 29

—•- I40®> - С JHy—CMj —■ G - -ООО Н

■ * a-Ksiarsyf:a»ar

Н20 NH3

Биологическая роль:

1. а.к. теряет свою аминогруппу в виде конечного продукта NH3

2. образуется высоко реакционноспособный безазотистый остаток а-КГ

3. выделяется Е=3 АТФ

4. продукт удаления амминого N2 из состава а.к.,который затем может быть выведен из организма,благодаря чему поддерживается азотистый баланс

5. в результате кол-во а.к. в клетке уменьшается.

ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ(ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ).

Переаминирование-это ферментативная реакция ,в ходе которой а-аминогруппа от а.к. переносится на а-кетокислоту,образуется новая а-а.к. и а-к.к.

Это реакция обратима и является универсальной для всех живых организмов. Реакцию катализирует фермент относящийся ко 2 классу -трансфераз, подкласс аминотраисфераз.

По строению это холофермент.кофактором которого является производное вит.Вб- ПАЛФ(пиридоксаль фосфат),он прочно связан с апоферментом и является простетической группой.

В реакция переаминирования вступают большинство а.к.,кроме:

• лизина

® треонина

• пролина

® оксипролина

В настоящее время было установлено,что в клетке имеется более 10 различных трансфераз,наиболее активны AJIAT и АСАТ(аспартатаминоТФ)

Механизм «Пинг-Понга»